Plasminogen fragments K 1-3 and K 5 bind to different sites in fibrin fragment DD [Text] = Взаємодія фрагментів плазміногену K 1-3 та K 5 з різними ділянками DD-фрагмента фібрину / T. V. Grinenko [et al.] // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 3. - P36-45. - Bibliogr. at the end of the art.
MeSH-головна:
БЕЛКА C ИНГИБИТОР -- PROTEIN C INHIBITOR (анализ, химический синтез)
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ, химический синтез)
БИОХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- BIOCHEMICAL PROCESSES
БЕЛКОВ СВЯЗЫВАНИЕ -- PROTEIN BINDING (физиология)
Анотація: Specific plasminogen-binding sites of fibrin molecule are located in Аα148-160 regions of C-terminal domains. Plasminogen interaction with these sites initiates the activation process of proenzyme and subsequent fibrin lysis. In this study we investigated the binding of plasminogen fragments K 1-3 and K 5 with fibrin fragment DD and their effect on Glu-plasminogen interaction with DD. It was shown that the level of Glu-plasminogen binding to fibrin fragment DD is decreased by 50-60% in the presence of K 1-3 and K 5. Fragments K 1-3 and K 5 have high affinity to fibrin fragment DD (Kd is 0.02 for K 1-3 and 0.054 μМ for K 5). K 5 interaction is independent and K 1-3 is partly dependent on C-terminal lysine residues. K 1-3 interacts with complex of fragment DD-immobilized K 5 as well as K 5 with complex of fragment DD-immobilized K 1-3. The plasminogen fragments do not displace each other from binding sites located in fibrin fragment DD, but can compete for the interaction. The results indicate that fibrin fragment DD contains different binding sites for plasminogen kringle fragments K 1-3 and K 5, which can be located close to each other. The role of amino acid residues of fibrin molecule Аα148-160 region in interaction with fragments K 1-3 and K 5 is discussed. У молекулі фібрину специфічні сайти зв’язування плазміногену локалізовані в периферичних доменах на ділянках Аα148-160. Взаємодія плазміногену з ними ініціює процес активації зимогену з утворенням плазміну і наступний лізис фібрину. У представленій роботі досліджували зв’язування фрагментів плазміногену K 1-3 і K 5 з DD-фрагментом фібрину та їх вплив на взаємодію Glu-плазміногену з цим фрагментом. Показано, що в присутності фрагментів K 1-3 і K 5 величина зв’язування Glu-плазміногену з DD-фрагментом фібрину знижується на 50–60%. Фрагменти K 1-3 та K 5 зв’язуються з високою афінністю із DD-фрагментом фібрину, Kd дорівнює 0,02 і 0,054 мкМ відповідно. Взаємодія K 5 не залежить, тоді як K 1-3 частково залежить від наявності в α-ланцюгах DD-фрагмента С-кінцевих залишків лізину. Встановлено, що K 1-3 взаємодіє з комплексом DD-фрагмент-іммобілізований K 5, також як K 5 – з комплексом DD-фрагмент-іммобілізований K 1-3. Досліджувані фрагменти плазміногену не витісняють один одного із сайтів зв’язування, локалізованих в DD-фрагменті фібрину, але можуть конкурувати між собою за взаємодію з ними. Одержані результати свідчать про існування в DD-фрагменті фібрину різних сайтів зв’язування для кринглових фрагментів плазміногену K 1-3 та K 5, які можуть бути розташовані поблизу один одного. Обговорюється роль окремих амінокислотних залишків послідовності Аα148-160 молекули фібрину у взаємодії з фрагментами плазміногену K 1-3 та K 5
Дод.точки доступу:
Grinenko, T. V.
Kapustianenko, L. G.
Yatsenko, T. A.
Yusova, O. I.
Rybachuk, V. N.
Вільних прим. немає
|