Скринінг продуцентів ?-1-рамнозидаз серед представників роду Peniciltium [Текст] / О. В. Гудзенко [та ін.] // Мікробіол. журн. - 2016. - Т. 78, № 2. - С. 33-42 MeSH-головна: PENICILLIUM -- PENICILLIUM (химия) ГЛИКОЗИДЫ -- GLYCOSIDES (химия) РАМНОЗА -- RHAMNOSE (химия) СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ -- SPECTROPHOTOMETRY (использование) Анотація: Метою роботи було дослідити ?-L-рамнозидазу [КФ 3.2.1.40] – фермент, який гідролітично відщеплює термінальні ?-1,2-, ?-1,4- та ?-1,6-зв’язані залишки L-рамнози. Внаслідок скринінгу, проведеного серед 30 штамів мікроміцетів, встановлено, що в супернатанті культуральних рідин різних видів Penicillium: P. tardum 60, 39, 2929, 2962, 2963, 2964, 2965, 2966, P. rugulosum 2778, 1652, 2766, P. restrictum 425, 2756, P. aсuleatum 202, 217, 329, 2973, 2974, 2975, 2976, 2977, 2979 виявлено ?-L-рамнозидазну активність, що складала від 0,07 до 0,53 од/мг білка. Найбільш активним виявився P. aсuleatum 202. З супернатанту культуральної рідини даного мікроміцета осадженням сульфатом амонію (90 % насичення) отримано комплек- сний ензимний препарат та вивчено деякі фізико-хімічні властивості. Показано, що ензим має рН оптимум 3,0, а термооптимум – 60 °С. Встановлено, що досліджува- ний препарат ?-L-рамнозидази P. aquleatum 202 був стабільним у діапазоні рН від 2,0 до 4,0 упродовж 90 хв. При значенні рН 5,0 активність комплексного ензимного препарату дещо зменшувалась і складала до 40 % від вихідної. За оптимальних зна- чень рН 3,0 та температури 15 °С, досліджувана ?-L-рамнозидаза була стабільна протягом трьох діб. Поряд з ?-L-рамнозидазною, препарат P. aсuleatum 202 виявляв лише ?-D-глюкозидазну активність. Дод.точки доступу: Гудзенко, О. В. Варбанець, Л. Д. Курченко, І. М. Наконечна, Л. Т. Вільних прим. немає