Форма документа : Стаття із журналу Шифр видання : Автор(и) : Радько С. П., Хмелева С. А., Супрун Е. В., Козин С. А., Бодоев Н. В., Макаров А. А., Арчаков А. И., Шумянцева В. В. Назва : Физико-химические методы исследования агрегации бета-амилоида Місце публікування : Биомедицинская химия/ РАМН. - М, 2015. - Вып. 2. - С. 203-218. - ISSN 0042-8809 (Шифр БР35/2015/2). - ISSN 0042-8809 MeSH-головна: АЛЬЦГЕЙМЕРА БОЛЕЗНЬ -- ALZHEIMER DISEASE БЕТА-АМИЛАЗА -- BETA-AMYLASE Анотація: Болезнь Альцгеймера является наиболее распространённым нейродегенеративным заболеванием. Согласно гипотезе "амилоидного каскада", ключевым событием патогенеза болезни Альцгеймера является переход бета-амилоидного пептида (Абета) из мономерного состояния в агрегированное. Механизм агрегации Абета интенсивно изучается in vitro с использованием синтетических пептидов с помощью физико-химических методов, позволяющих оценивать размер, молекулярную структуру и морфологию образующихся агрегатов. В обзоре рассмотрены как хорошо известные, так и недавно появившиеся физико-химические методы исследования агрегации Абета, включая методы микроскопии, оптические и флуоресцентные методы, метод электронного парамагнитного резонанса, электрохимический и электрофоретический методы, гель-фильтрацию и масс-спектрометрические методы. Обсуждаются достоинства и недостатки методов. Отмечена уникальная возможность одновременно наблюдать как мономеры Абета, так и его олигомеры и крупные агрегаты с помощью методов атомно-силовой микроскопии и флуоресцентной корреляционной спектроскопии, а также высокая чувствительность последнего, позволяющая следить за процессом агрегации в низкоконцентрированных растворах А бета. Среди масс-спектрометрических методов выделен метод спектрометрии ионной подвижности/масс-спектрометрии, который, наряду с определением спектра олигомеров Ар, позволяет получать информацию об их структуре. Одновременное использование нескольких методов, позволяющих получить взаимодополняющие данные об агрегатах Абета, является наиболее оптимальным экспериментальным подходом к исследованию процесса агрегации бета-амилоидных пептидов in vitro. Дод.точки доступу: Радько, С. П. Хмелева, С. А. Супрун, Е. В. Козин, С. А. Бодоев, Н. В. Макаров, А. А. Арчаков, А. И. Шумянцева, В. В.