Home page Simplified mode Video-instruction Description
Authorisation
Surname
Password
 

Data bases


Periodicals- results of search

Type of search
Books
Periodicals
Library Publications
Higher Education
Local Lore
Rare Editions
Search field
 Found in other databases:Books (1)
the format of presenting the found documents:
fullinformationalshort
Sort out the found documents by:
to the authorby titleYear of publicationdocument type
Search inquiry: (<.>S=Эластин<.>)
Total number of found documents : 5
Shown documents from 1 till 5
1.


   
    Взаимодействие липопротеидов низкой плотности с эластином интимы и медии непораженной и атеросклеротической аорты человека [Text] / В. В. Тертов, И. В. Супрун, Л. А. Медведева // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. - 2000. - Т.129.-№ 2. - С. 180-182


MeSH-main:
ЛИПОПРОТЕИНЫ НИЗКОЙ ПЛОТНОСТИ -- LIPOPROTEINS, LDL (анализ, метаболизм)
ЭЛАСТИН -- ELASTIN (анализ, биосинтез, физиология)
АРТЕРИЙ ОККЛЮЗИРУЮЩИЕ БОЛЕЗНИ -- ARTERIAL OCCLUSIVE DISEASES (метаболизм)
Additional Access Points:
Тертов, В. В.
Супрун, И. В.
Медведева, Л. А.

There are no free copies

Find similar
2.


    Олиневич, В. Б.
    Экстрацеллюлярный матрикс роговицы [Text] / В. Б. Олиневич, Г. Г. Зиангирова, П. И. Ганцовский // Вестник офтальмологии. - 2009. - Т. 125, № 4. - С. 59-63 . - ISSN 0042-465Х

Rubrics: Роговицы строма

   Коллаген

   Эластин

   Гликопротеины

   Внеклеточный матрикс

Additional Access Points:
Зиангирова, Г. Г.
Ганцовский, П. И.

There are no free copies

Find similar
3.


   
    Структура стенки внутренней сонной артерии при патологической извитости [Text] / Е. М. Пальцева [и др.] // Архив патологии. - 2015. - № 5. - С. 3-8


MeSH-main:
СОННАЯ АРТЕРИЯ ВНУТРЕННЯЯ -- CAROTID ARTERY, INTERNAL (патология, патофизиология)
ЭЛАСТИН -- ELASTIN
КОЛЛАГЕН -- COLLAGEN
Additional Access Points:
Пальцева, Е. М.
Осколкова, С. А.
Полякова, В. О.
Крылова, Ю. С.
Иванова, А. Г.
Абрамян, А. В.
Гавриленко, А. В.

There are no free copies

Find similar
4.


    Nidialkova, N. А.
    Isolation and purification of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 peptidase with specificity toward elastin and collagen [Text] = Виділення та очистка пептидази Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 зі специфічністю до еластину і колагену / N. А. Nidialkova, L. D. Varbanets, V. O. Chernyshenko // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 3. - P18-28. - Bibliogr. at the end of the art.


MeSH-main:
КОЛЛАГЕН -- COLLAGEN (анализ, выделение и очистка, химический синтез)
BACILLUS THURINGIENSIS -- BACILLUS THURINGIENSIS (выделение и очистка, химия)
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- PHYSICOCHEMICAL PROCESSES
ЭЛАСТИН -- ELASTIN (анализ, химический синтез)
Annotation: Peptidase of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 was isolated from culture supernatant using consecutive fractionations by an ammonium sulphate (60% saturation), ion-exchange chromatography and gel-filtration on the TSK-gels Toyoperl HW-55 and DEAE 650(M). Specific elastase (442 U∙mg of protein-1) and collagenase (212.7 U∙mg of protein-1) activities of the purified enzyme preparation were 8.0- and 6.1-fold, respectively higher than ones of the culture supernatant. Peptidase yields were 33.5% for elastase activity and 30.1% for collagenase activity. It was established that the enzyme is serine metal-dependent alkaline peptidase with Mr about 37 kDa. Maximal hydrolysis of elastin and collagen occurs at the optimum pH 8.0 and t° – 40 and 50 °С, respectively. The purified preparation has high stability at pH in the range of 7.0 to 10.0 and 40-50 °С. Пептидаза Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 виділена із супернатанта культуральної рідини методами послідовного фракціонування сульфатом амонію (60% насичення), іонообмінної хроматографії та гель-фільтрації на TSK-гелях – Toyoperl HW-55 і DEAE 650(M). Питома еластазна (442 од∙мг протеїну-1) і колагеназна (212,7 од∙мг протеїну-1) активність очищеного ензимного препарату була відповідно в 8,0 і 6,1 раза вищою порівняно із супернатантом культуральної рідини. При цьому вихід пептидази за еластазною активністю сягав 33,5%, за колагеназною – 30,1%. Показано, що ензим є сериновою металозалежною лужною пептидазою з Мм ~ 37 кДа. Максимальний гідроліз еластину і колагену відбувається за оптимальних значень рН – 8,0 і температури – 40 і 50 °С відповідно. Показано високу стабільність очищеного препарату у разі рН від 7,0 до 10,0 і 40–50 °С протягом 2 годин
Additional Access Points:
Varbanets, L. D.
Chernyshenko, V. O.

There are no free copies

Find similar
5.


   
    Особливості будови шкіри обличчя, які впливають на формування рубцевозміненої тканини при проведенні оперативних втручань [Text] / К. П. Локес [та ін.] // Укр. стоматол. альманах. - 2019. - № 4. - С. 19-23. - Бібліогр. в кінці ст.


MeSH-main:
РУБЕЦ -- CICATRIX
ЭЛАСТИН -- ELASTIN
КОЛЛАГЕН -- COLLAGEN
ХИРУРГИЯ ЧЕЛЮСТНО-ЛИЦЕВАЯ -- SURGERY, ORAL
Annotation: Формирование патологических рубцов челюстно-лицевой локализации после оперативных вмешательств представляет собой острую и распространенную проблему современной хирургической стоматологии и челюстнолицевой хирургии. Высокий процент пациентов, подлежащих плановым и ургентным оперативным вмешательствам, обусловливает бурное развитие реконструктивно-восстановительной хирургии челюстно-лицевой области. Был проведен анализ отечественных и зарубежных литературных источников, посвященных особенностям строения кожных покровов головы и шеи и оптимизации выполнения разрезов кожи данной локализации.
Additional Access Points:
Локес, К. П.
Аветіков, Д. С.
Ставицький, С. О.
Розколупа, О. О.
Луценко, Н. С.

There are no free copies

Find similar
 
Standard
Advanced
Professional
Through the dictionary
UDC-navigator
Thematic navigator
Access statistics
© International Association of users and developers of electronic libraries and new information technology
(ELNIT Association)