Бібліотека Вінницького національного медичного університету ім. М.І.Пирогова

Головна

Спрощенний режим

Відео-інструкція

Опис

Бази даних

Періодичні видання- результати пошуку

Вид пошуку

Періодичні видання

Зона пошуку

у знайденому

Формат представлення знайдених документів:
повний	інформаційний	короткий

Відсортувати знайдені документи за:
автором	назвою	роком видання	типом документа

Пошуковий запит: (<.>S=Протеинкиназы<.>)

Загальна кількість знайдених документів : 29
Показані документи з 1 по 20

1-20 21-29

Activation of the last protein kinases of insulin signaling cascade in peripheral blood mononuclear cells of diabetic patients with different types of cancer [] = Активация конечных протеинкиназ инсулинового сигнального каскада в мононуклеарных клетках периферической крови пациентов с диабетом и различными типами рака / T. S. Vatseba [та ін.] // Ендокринологія. - 2019. - Т. 24, № 4. - P302-310. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
ЛЕЙКОЦИТЫ МОНОНУКЛЕАРНЫЕ -- LEUKOCYTES, MONONUCLEAR (иммунология, метаболизм, секреция)
НОВООБРАЗОВАНИЯ -- NEOPLASMS (иммунология, кровь, метаболизм)
НОВООБРАЗОВАНИЙ ФАКТОРОВ НЕКРОЗА РЕЦЕПТОРЫ, АССОЦИИРОВАННЫЕ С СИГНАЛЬНЫМИ ПЕПТИДАМИ И БЕЛКАМИ -- TUMOR NECROSIS FACTOR RECEPTOR-ASSOCIATED PEPTIDES AND PROTEINS (биосинтез, иммунология, кровь, метаболизм, секреция)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (биосинтез, иммунология, кровь, метаболизм)
БИОФИЗИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- BIOPHYSICAL PROCESSES (иммунология)
ДИАБЕТ САХАРНЫЙ, ТИП 2 -- DIABETES MELLITUS, TYPE 2 (кровь, метаболизм, патофизиология)
Анотація: Akt/mTOR/p70S6K1 signaling pathway plays an important role in the pathogenesis of cancer and diabetes. Macrophages and lymphocytes are involved in the pathogenesis of diabetes, diabetic atherosclerosis, formation of insulin resistance as well as immune response to cancer and tumor maintenance. The aim of the study was to determine the activation of Akt/mTOR/p70S6K1 in peripheral blood mononuclear cell (PBMC) of patients with type 2 diabetes (T2D) and cancer. Results. The level of insulin in the blood of diabetic patients with breast and endometrial cancer was significantly higher compared to control, whereas it did not differ from control in the blood of diabetic patients with colorectal and pancreatic cancer. The highest level of insulin was observed in the blood of patients with T2D solely. Almost the same pattern was observed concerning IGF‑1 blood concentration. Akt S473 phosphorylation by mTORC2 was higher than control values in PBMC of breast and endometrial cancer diabetic patients. The level of Akt phosphorylation in PBMC of diabetic patients with colorectal and pancreatic cancer was lower then in control cells that corresponds to insulin and IGF‑1 concentrations in the blood. There was no activation of Akt by mTORC2 in PBMC of diabetic patients. There is no activation of mTORC1 in PBMC of patients with cancer and diabetes but there is its significant activation in the cells of patients with T2D only. Probably the Akt activation by mTORC2 is not associated with activation of mTORC1 in the cells of patients with T2D. The decrease in mTORC1 activity occurred in the cells of diabetic patients with all studied types of cancer. It can be assumed, that diabetes-related PI3K/Akt signaling in PBMC is likely to interfere with cancer-related signaling mechanisms. There were the differences in oncological patientswith T2D between breast/endometrial cancers, and pancreatic/bowel cancers considering IGF/insulin content in the blood and Akt activation in the PMBC, that could be explained by the specific hormonal background of the first types of cancers. Conclusion. The hypothesis of reciprocal Akt phosphorylation by the PDK1 and mTORC2 complexes on Thr308 and Ser473, respectively, is discussed
Сигнальний шлях Akt/mTOR/p70S6K1 відіграє важливу роль у патогенезі раку та діабету. Макрофаги та лімфоцити беруть участь у патогенезі діабету, діабетичного атеросклерозу, формуванні резистентності до інсуліну, а також імунної відповіді на рак та підтримці пухлини. Метою дослідження було вивчення активації Akt/mTOR/p70S6K1 у мононуклеарних клітинах периферичної крові (РВМС) пацієнтів із цукровим діабетом 2-го типу (T2D) і раком. Результати. Рівень інсуліну в крові діабетичних пацієнтів із раком молочної залози та ендометрія був значно вищим порівняно з контролем, але не відрізнявся від контролю в крові діабетичних пацієнтів із коло- ректальним раком і раком підшлункової залози. Найвищий рівень інсуліну спостерігався в крові пацієнтів із T2D. Майже таку ж картину спостерігали відносно концентрації IGF‑1 у крові. Фосфорилювання S473 в Akt кіназою mTORC2 було вищим від контрольних значень у РВМС пацієнтів із діабетом і раком молочної залози та ендометрія. Рівень фосфорилювання Akt у PBMC у пацієнтів із діабетом і колоректальним раком та раком підшлункової залози був нижчим від такого в контрольних клітинах, що відповідає концентраціям інсуліну та IGF‑1 у крові. Активації Akt mTORC2 у PBMC пацієнтів із діабетом не спостерігалося. У PBMC пацієнтів із раком і діабетом не відбувалося активації mTORC1, але спостерігали значну його активацію в клітинах пацієнтів із T2D. Імовірно, активацію Akt mTORC2 не пов’язано з активацією mTORC1 у клітинах пацієнтів із T2D. Зниження активності mTORC1 відбувалося в клітинах хворих на діабет з усіма досліджуваними типами раку. Можна припустити, що пов’язаний із діабетом сигналінг PI3K/Akt у PBMC, імовірно, інтерферує з механізмами передачі сигналів, пов’язаних із раком. Відзначено відмінності в онкологічних пацієнтів із T2D і раком молочної залози/ендометрія та раком підшлункової залози/кишечника з огляду на вміст IGF/інсуліну в крові й активацію Akt у PMBC, що можна пояснити специфічним гормональним тлом перших двох типів раку. Висновок. Обговорюється гіпотеза щодо реципрокного фосфорилювання Akt комплексами PDK1 і mTORC2 по T308 і S473 відповідно
Дод.точки доступу:
Vatseba, T. S.
Sokolova, L. K.
Pushkarev, V. V.
Kovzun, O. I.
Guda, B. B.
Pushkarev, V. M.
Tronko, M. D.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Andrushchenko, T. A.
Correlations between polymorphisms of double-strand break DNA repair genes and risk of bronchopulmonary pathology development in hazardous industries workers [Text] / Т. А. Andrushchenko, S. V. Goncharov, V. E. Dosenko // Фізіологічний журнал. - 2018. - Том 64, N 5. - P26-31

MeSH-головна:
ГЕНЕТИЧЕСКАЯ ПРЕДРАСПОЛОЖЕННОСТЬ К БОЛЕЗНИ -- GENETIC PREDISPOSITION TO DISEASE
ДЫХАТЕЛЬНЫХ ПУТЕЙ БОЛЕЗНИ -- RESPIRATORY TRACT DISEASES (генетика)
ГЕНЕТИЧЕСКИЕ МАРКЕРЫ -- GENETIC MARKERS
ПОЛИМЕРАЗНАЯ ЦЕПНАЯ РЕАКЦИЯ В РЕАЛЬНОМ ВРЕМЕНИ -- REAL-TIME POLYMERASE CHAIN REACTION (методы)
ПОЛИМОРФИЗМ ГЕНЕТИЧЕСКИЙ -- POLYMORPHISM, GENETIC
ДНК ДВУХСПИРАЛЬНОЙ РАЗРЫВЫ -- DNA BREAKS, DOUBLE-STRANDED
АТАКСИИ-ТЕЛЕАНГИЭКТАЗИИ МУТИРОВАННЫЕ БЕЛКИ -- ATAXIA TELANGIECTASIA MUTATED PROTEINS (генетика)
SNRNP КОРОВЫЕ БЕЛКИ -- SNRNP CORE PROTEINS (генетика)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (генетика)
Анотація: Вивчено розподіл алельних варіантів поліморфізмів XRCC7(rs7003908) і ATM (rs664677), що кодують репарацію двониткових розривів ДНК, у професійній групі працівників азбестоцементних заводів і шахтарів (п=215). Ці поліморфізми е визнаними маркерами онкопатологій різноманітних типів і локалізацій, а також маркерами радіочутливості/резистентності до впливу іонізуючого випромінювання. Досліджували працівників азбестоцементних заводів і шахтарів в анамнезі у яких наявна бронхолегенева патологія, групу контролю склали працівники без захворювань дихальної системи. Методом полімеразної ланцюгової реакції в реальному часі визначали генотипи генів XRCC7(rs7003908) та ATM (rs664677). Встановлено, що мінорний генотип АТМ•Т/Т (OR=2,48; 95%СІ: 1,16-5,31; ?²=6,61; Р‹0,01) асоційований з ризиком розвитку бронхолегеневої патології, а також, що домінантний алель ATM•A (OR=0,69; 95% СІ: 0,46-1,04) і генотипи: домінантні гомозиготи АТМ•А/А (OR=0,83; 95%СІ: 0,45-1,54), гетерозиготи АТМ•А/Т (OR=0,67; 95%СІ: 0,38-1,21) зумовлюють резистентність до розвитку бронхолегеневої патології у групі працівників зі шкідливими і небезпечними умовами праці. Аналіз розподілу частот алельних варіантів гена XRCC7 (rs7003908) свідчить про відсутність зв’язку даного поліморфізму з ризиком розвитку захворювань дихальної системи. Отримані результати вказують на значення поліморфізму гена ATM (rs664677) репарації двониткових розривів ДНК у розвитку хвороб дихальної системи у працівників шкідливих і небезпечних галузей промисловості.
Дод.точки доступу:
Goncharov, S. V.
Dosenko, V. E.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Effect of combined treatment with insulin and other hypoglycemic drugs on 5’AMP-activated protein kinase activity in leucocytes of patients with diabetes mellitus [Text] = Вплив комбінованого лікування інсуліном та іншими цукрознижувальними препаратами на активність 5'-амф-активованої протеїнкінази у лейкоцитах хворих на цукровий діабет 2 типу / V. V. Pushkarev [et al.] // Пробл. ендокринної патології. - 2019. - N 3. - P74-82

MeSH-головна:
ДИАБЕТ САХАРНЫЙ, ТИП 2 -- DIABETES MELLITUS, TYPE 2 (лекарственная терапия)
ГИПОГЛИКЕМИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА -- HYPOGLYCEMIC AGENTS (терапевтическое применение)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (действие лекарственных препаратов, кровь)
Анотація: The composition of leukocytes includes monocytes/macrophages and lymphocytes - cells, inflammation and infiltration of which is an important event in the pathogenesis of diabetes and related complications. The enzyme immunoassay method determined in leukocytes the level of threonine 172 phosphorylation (activation) of 5’adenosine monophosphate-activated protein kinase (AMPK), which controls the cell energy balance, in the combined treatment of patients with with insulin, metformin, gliklazidy MR and g, and the rats of heart and glyclaside MR and chromploidine, and ga; The level of threonine 172 phosphorylation (activation) of 5'-adenosine monophosphate-activated protein kinase (AMPK), controlling the energy balance of the cell, at combination treatment of patients with type 2 diabetes (T2D) with insulin, metformin, gliclazide and dapagliflozin was determined in blood cells by enzyme immunoassay. It has been shown that metformin drugs increase the activity of AMPK in the blood cells of patients with T2D more than 3-6 times compared with patients before treatment. Insulin and its analogue completely suppress AMPK activity, induced by metformin in the leucocytes of patients with T2D, which may indicate a decrease in the therapeutic effect of metformin. Gliclazide MR increases the activity of AMPK in blood mononuclear cells. In the presence of both metformin and gliclazide, the level of AMPK phosphorylation is reduced. The mechanism of activation of AMPK by gliclazide probably related to the effect of the latter on Ерас2А. Dapagliflozin increases the activity of AMPK and enhances the effect of metformin in the leucocytes of patients with T2D. AMPK activity in blood cells can serve as one of the indicators of the effectiveness of the hypoglycemic drugs action. The mechanisms of drug interaction and the consequences of their antagonism are discussed
До складу лейкоцитів входять моноцити/макрофаги і лімфоцити — клітини, запалення і інфільтрація яких, є важливою подією в патогенезі діабету і пов'язаних з ним ускладнень. Методом імуноферментного аналізу визначали активність 5'-аденозинмонофосфат-активованої протеїнкінази (АМРК), що контролює енергетичний баланс клітини, в клітинах крові при комбінованому лікуванні хворих на діабет 2 типу (ЦД2) інсуліном, метформіном, гліклазидом MR і дапагліфлозіном. Показано, що препарати метформіну збільшують активність AMPK в клітинах крові пацієнтів з ЦД2 більш ніж в 3−6 разів у порівнянні з хворими до лікування. Інсулін і його аналог повністю пригнічують активність AMPK, індуковану метформіном в лейкоцитах пацієнтів з ЦД2, що може свідчити про зниження терапевтичного ефекту метформіну. Гліклазид MR збільшує активність AMPK в мононуклеарах крові. За присутності метформіну і гліклазиду рівень фосфорилювання АМРК знижується. Механізм активації AMPK гліклазидом MR, ймовірно, пов'язаний з ефектом останнього на Ерас2А. Дапагліфлозін підвищує активність AMPK і посилює ефект метформіну в лейкоцитах хворих ЦД2. Активність AMРK в клітинах крові може слугувати одним з показників ефективності дії гіпоглікемічних препаратів. Обговорюються механізми взаємодії препаратів та наслідки їх антагонізму
Дод.точки доступу:
Pushkarev, V. V.
Sokolova, L. K.
Pushkarev, V. M.
Belchina, Y. B.
Vatseba, T. S.
Tronko, M. D.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Expression of protein kinase p70S6K in leukocytes of patients with cancer and diabetes mellitus [] = Експресія протеїнкінази p70S6K у лейкоцитах хворих на рак і цукровий діабет / T. S. Vatseba [та ін.] // Ендокринологія. - 2019. - Т. 24, № 1. - P5-8. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
ДИАБЕТ САХАРНЫЙ, ТИП 2 -- DIABETES MELLITUS, TYPE 2 (иммунология, кровь, метаболизм)
НОВООБРАЗОВАНИЯ -- NEOPLASMS (генетика, иммунология, кровь, метаболизм)
ГЕННАЯ ЭКСПРЕССИЯ -- GENE EXPRESSION (иммунология)
ЛЕЙКОЦИТЫ -- LEUKOCYTES (иммунология, метаболизм, патология)
ИММУНОФЕРМЕНТНЫЕ МЕТОДЫ -- IMMUNOENZYME TECHNIQUES (использование)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (диагностическое применение, иммунология, кровь, метаболизм)
Анотація: Abstract. Aim — to study the expression of p70S6K in leukocytes of patients with cancer and diabetes
Material and methods. P70S6K expression was determined using immune-enzyme analysis
Results. It has been shown that in the leukocytes of patients with cancer and type 2 diabetes, the amount of protein kinase increases, indicating an increase in the expression of p70S6K, which plays an important role in the formation of insulin resistance and tumor progression. However, in the leukocytes of patients with both cancer and diabetes, the amount of p70S6K is significantly reduced compared with the leukocytes of patients with cancer or diabetes
Conclusion. Possible mechanisms and the significance of p70S6K expression in leukocytes are discussed
Мета — вивчити експресію p70S6K у лейкоцитах хворих на рак і цукровий діабет
Матеріал і методи. Експресію p70S6K визначали методом імуноферментного аналізу
Результати. Показано, що в лейкоцитах хворих на рак і цукровий діабет 2-го типу кількість протеїнкінази зростає, що свідчить про посилення експресії p70S6K, яка відіграє важливу роль у формуванні інсулінорезистентності та прогресії пухлин. Проте в лейкоцитах хворих і на рак, і на цукровий діабет кількість p70S6K є істотно нижчою порівняно з такою в лейкоцитах хворих на рак або цукровий діабет
Висновки. Обговорюються можливі механізми та значення зміни експресії p70S6K у лейкоцитах
Дод.точки доступу:
Vatseba, T. S.
Sokolova, L. K.
Pushkarev, V. V.
Kovzun, O. I.
Pushkarev, V. M.
Tronko, M. D.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Inhibition of IRE1 modifies the hypoxic regulation of GADD family gene expressions in U87 glioma cells [Text] = Пригнічення IRE1 модифікує гіпоксичну регуляцію експресії генів родини GADD у клітинах гліоми лінії U87 : IRE1- inositol requiring enzyme-1, GADD-growth arrest and DNA damage / O. H. Minchenko [et al.] // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 2. - P25-34. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
АНОКСИЯ -- ANOXIA
ГЕННОЙ ЭКСПРЕССИИ НОВООБРАЗОВАНИЙ РЕГУЛЯЦИЯ -- GENE EXPRESSION REGULATION, NEOPLASTIC
ГЛИОМА -- GLIOMA (метаболизм)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (биосинтез)
ЭНДОПЛАЗМАТИЧЕСКОГО РЕТИКУЛУМА СТРЕСС -- ENDOPLASMIC RETICULUM STRESS
ЦИТОЛОГИЧЕСКИЕ МЕТОДЫ -- CYTOLOGICAL TECHNIQUES (использование)
Анотація: We have studied hypoxic regulation of the expression of genes encoded GADD (growth arrest and DNA damage) family proteins in U87 glioma cells in relation to inhibition of IRE1 (inositol requiring enzyme-1), which controls cell proliferation and tumor growth as a central mediator of endoplasmic reticulum stress. We have shown that hypoxia up-regulates the expression of GADD34, GADD45A, GADD45B, and GADD153 genes, which are related to cell proliferation and apoptosis, in control (transfected by empty vector) glioma cells in gene specific manner. At the same time, the expression level of EIF2AK1 (eukaryotic translation initiation factor 2-alpha kinase 1) and AIFM1 (apoptosis inducing factor, mitochondria associated 1) genes in these cells is down-regulated upon hypoxic condition. It was also shown that inhibition of ІRE1 signaling enzyme function in U87 glioma cells enhances the effect of hypoxia on these genes expression, except EIF2AK1 and AIFM1 genes. Furthermore, the expression of all studied genes in ІRE1 knockdown cells is significantly decreased upon normoxic condition, except GADD45B gene, which expression level is strongly up-regulated. Therefore, the expression level of genes encoding GADD34, GADD45A, GADD45B, GADD153, EIF2AK1, and AIFM1 is affected by hypoxia and by inhibition of IRE1-mediated endoplasmic reticulum stress signaling in gene specific manner and correlates with suppression of glioma cell proliferation upon inhibition of the IRE1 enzyme function
Дод.точки доступу:
Minchenko, O. H.
Kryvdiuk, I. V.
Riabovol, О. O.
Minchenko, D. O.
Danilovskyi, S. V.
Ratushna, О. O.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

p60-S6K1 represents a novel kinase active isoform with the mode of regulation distinct from p70/p85-S6K1 isoforms [Текст] = р60 є новою ізоформою S6 кінази 1, яка має кіназну активність і відрізняється за способом регуляції від р70 та р85 ізоформ / I. V. Zaiets [та ін.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 4. - С. 17-25. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
РИБОСОМНЫЕ ПРОТЕИН-S6 КИНАЗЫ -- RIBOSOMAL PROTEIN S6 KINASES (анализ)
ВНУТРИКЛЕТОЧНЫЕ СИГНАЛЬНЫЕ ПЕПТИДЫ И БЕЛКИ -- INTRACELLULAR SIGNALING PEPTIDES AND PROTEINS (анализ)
AURORA КИНАЗА A -- AURORA KINASE A (анализ)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (анализ, химия)
ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ -- PHOSPHORYLATION
ФОТОГРАФИЧЕСКИЕ СНИМКИ -- PHOTOGRAPHS
Анотація: The phosphatidylinositol-3-kinase (PI3K)/mechanistic target of rapamycin complex 1 (mTORC1) signaling pathway controls plenty of cellular functions regulating phosphorylation one of its mediators ribosomal protein S6 kinase 1 (S6K1). Alternative translation of the common S6K1 transcript can generate three protein kinase isoforms, including p85-S6K1, p70-S6K1 and p60-S6K1. The catalytic activity of S6K1 is modulated by mitogens and growth factors via phosphorylation at three critical sites such as the activation loop (T-loop site), turn motif (TM site), and hydrophobic motif (HM site). Both members of the PI3K/mTORC1 pathway, PDK1 and mTORC1, directly phosphorylate the T-loop site and HM site, respectively. Indeed, most studies aimed at elucidating S6K1 regulation have focused on p70- and p85-S6K1. Meanwhile, however, the activity of p60-S6K1 and its regulation have not been elucidated so far. To test whether p60-S6K1 was an active kinase isoform that was regulated similar to p70/p85-S6K1, we employed previously generated p85–/p70–/p60+HEK-293 cells. First, an in vitro kinase assay confirmed the ability of p60-S6K1 to phosphorylate ribosomal protein S6 (rpS6), a well-known S6K1 substrate. Next, analysis of p60-S6K1 phosphorylation under different cell growth conditions showed that p60-S6K1 does not have detectable levels of phosphorylation at PDK1- and mTORC1-regulated sites, yet this isoform undergoes phosphorylation at the TM site. Finally, we found that activity of p60-S6K1 was not sensitive to mitogenic stimulation and cell treatment by potent inhibitor of the PI3K1/mTORC1-dependent signaling pathway rapamycin suggesting the existence of a PI3K/mTORC1-independent mechanism of p60-S6K1 regulation in HEK-293. The data of the current study suggest that the p60-S6K1 isoform possesses intrinsic kinase activity that is independent of PI3K/mTORC1 signaling regulation in HEK-293 cells. What is more, modulation of p60-S6K1 activity via the PI3K/mTORC1 signaling pathway seems to be cell-type specific, since the p60-S6K1 isoform undergoes PDK1- and mTORC1-mediated phosphorylation in breast cancer cell line MCF-7
PI3K/mTORC1 сигнальний шлях залучений до контролю багатьох клітинних функцій, що регулюють фосфорилування одного зі своїх медіаторів – кінази 1 рибосомного протеїну S6 (S6K1). За рахунок альтернативної трансляції загального S6K1 транскрипту може відбуватися продукція трьох ізоформ, зокрема p85-S6K1, p70-S6K1 та p60-S6K1. Каталітична активність S6K1 модулюється мітогенами та ростовими факторами шляхом фосфорилування за трьома критичними сайтами, такими як активаційна петля (Т-loop сайт), мотив повороту (ТМ сайт) та гідрофобний мотив (HM сайт). Обидва компоненти PI3K/mTORC1 шляху, PDK1 та mTORC1, напряму фосфорилюють відповідно Т-loop та HM сайти. Проте більшість досліджень, які спрямовано на вивчення регуляції S6K1, було направлено на p70- та p85-S6K1, у той час як вивченню активності і регуляції p60-S6K1 не було приділено уваги. Для того, щоб перевірити чи володіє p60-S6K1 кіназною активністю і регулюється подібно до p70/p85-S6K1, було використано попередньо створені нами клітини p85–/p70–/p60+HEK-293. Спочатку in vitro кіназний тест підтвердив здатність p60-S6K1 фосфорилувати рибосомний протеїн S6 (rpS6), відомий субстрат S6K1. Далі аналіз фосфорилування p60-S6K1 за різних умов росту клітин показав відсутність фосфорилування p60-S6K1 за PDK1- та mTORC1-регульованими сайтами, проте ця ізоформа була фосфорильована за ТМ сайтом. Нарешті, ми з’ясували, що активність p60-S6K1 є нечутливою до мітогенної стимуляції та обробки клітин потужними інгібіторами PI3K/mTORC1-залежного сигнального шляху рапаміцином за наявності PI3K/mTORC1-незалежного механізму регуляції p60-S6K1 в HEK-293. За результатами дослідження можна припустити, що ізоформа p60-S6K1 виявляє власну кіназну активність, яка регулюється незалежно від PI3K/mTORC1 сигнального шляху в клітинах HEK-293. Більш того, модуляція активності p60-S6K1 через PI3K/mTORC1 сигнальний шлях залежить, ймовірно, від типу клітини, оскільки ізоформа p60-S6K1 підлягає PDK1- та mTORC1-опосередкованому фосфорилуванню в клітинній лінії раку молочної залози MCF-7
Дод.точки доступу:
Zaiets, I. V.
Holiar, V. V.
Sivchenko, A. S.
Smialkovska, V. V.
Filonenko, V. V.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Protein kinase Akt activity in human thyroid tumors [Text] = Активність протеїнкінази Akt у пухлинах щитоподібної залози людини / B. B. Guda [та ін.] // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 5. - P90-95. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (диагностическое применение, иммунология, метаболизм)
ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ НОВООБРАЗОВАНИЯ -- THYROID NEOPLASMS (диагностика, иммунология, метаболизм)
ГЕННОЙ ЭКСПРЕССИИ ПРОФИЛИРОВАНИЕ -- GENE EXPRESSION PROFILING (методы)
НОВООБРАЗОВАНИЙ МЕТАСТАЗЫ -- NEOPLASM METASTASIS (диагностика, патология, ультраструктура)
СИГНАЛА ПЕРЕДАЧА -- SIGNAL TRANSDUCTION (генетика, иммунология)
Анотація: We studied the expression and activation of the main effector protein kinase of phosphatidylinositol-3-kinase cascade (PI3K) – Akt in conventionally normal tissues, benign and highly differentiated (with and without metastases) human thyroid tumors. There was a difference in the Akt1 amount in tumor tissue compared with normal tissue in papillary carcinomas and tissue of multinodular goiter. Akt expression both in tumor and conventionally normal tissues of follicular adenoma was significantly lower than in follicular carcinoma. The lowest level of Akt expression was observed in tissues of multinodular goiter. Total activity of all three isoforms of Akt1/2/3 was lower in tumors compared to conventionally normal tissue. Thus, Akt activity (according to Thr308 phosphorylation) is not associated with proliferative processes in the tumor tissue of the thyroid. Apoptosis level detected in these tissues was not associated with the protein kinase activity either. Possible mechanisms of signaling cascade PI3K/Akt inhibition in thyroid tumors are discussed
Вивчали експресію та активацію головної ефекторної протеїнкінази фофатидилінозитол-3-кіназного каскаду (PI3K) – Акt в нормальних тканинах, доброякісних та високодиференційованих злоякісних (із метастазами та без) пухлинах щитоподібної залози людини. Спостерігали відмінності щодо вмісту Akt1 у пухлинній тканині порівняно з нормальними тканинами в папілярних карциномах та у тканині багатовузлового зобу. Експресія Akt як у пухлинах, так і в умовно нормальній тканині фолікулярної аденоми була вірогідно нижче, ніж у тканинах фолікулярної карциноми. Найнижчий рівень експресії Akt спостерігали в тканинах багатовузлового зобу. Сумарна активність всіх трьох ізоформ Akt1/2/3 була нижчою в пухлинах порівняно з нормальною тканиною. Таким чином, активність Akt (за фосфорилуванням Thr308) не пов’язана із проліферативними процесами в пухлинній тканині щитоподібної залози. Рівень апоптозу, який визначався в цих самих тканинах, також не корелює з активністю протеїнкінази. Обговорюються можливі механізми пригнічення активності сигнального каскаду PI3K/Akt у пухлинах щитоподібної залози
Дод.точки доступу:
Guda, B. B.
Pushkarev, V. V.
Zhuravel, O. V.
Kovalenko, A. Ye.
Pushkarev, V. M.
Taraschenko, Y. M.
Tronko, M. D.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Search of protein kinase CK2 inhibitors based on purine-2,6-diones derivatives / M. V. Protopopov [et al.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2017. - Том 89, N 5. - P32-39

MeSH-головна:
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (химия)
Анотація: This work is aimed to the search of protein kinase CK2 inhibitors among the purine-2,6-dione derivatives by molecular docking and biochemical tests. It was found that the most active compound 8-[2-[(3-methoxyphenyl)methylidene]hydrazine-1-yl]-3-methyl-7-(3-phenoxypropyl)-2,3,6,7-tetrahydro-1H-purine-2,6-dione inhibited protein kinase CK2 with IC50 value of 8.5 µM in vitro in kinase assay. Biochemical tests and computer simulation results allowed determining the binding mode of the most active compound and structure-activity relationships
Дод.точки доступу:
Protopopov, M. V.
Ostrynska, O. V.
Ivanchenko, D. H.
Starosyla, S. A.
Bdzhola, V. G.
Romanenko, M. I.
Yarmoluk, S. M.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Wortmannin elevates tumor necrosis factor-related apoptosis-inducing ligand sensitivity in LNCaP cells through down-regulation of IAP-2 protein [Текст] / J. -W. Seol, Y. -J. Lee, H. -sub. Kang // Experimental oncology = Экспериментальная онкология : Двухмес. науч.-теорет. журн. - 2005. - Vol.27, № 2. - 120-124 (Статья на анг.яз., резюме на рус.яз.)

MeSH-головна:
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (действие лекарственных препаратов)
АПОПТОЗ -- APOPTOSIS
ЧУВСТВИТЕЛЬНОСТЬ -- SENSATION (действие лекарственных препаратов)
Дод.точки доступу:
Seol, J. -W.
Lee, Y. -J.
Kang, H. -sub.

Знайти схожі

10.

Активність протеїнкінази В та позаклітинної сигнал-регульованої кінази-1/2 в пухлинах щитоподібної залози, нормалізована щодо експресії протеїнкіназ в тканині [Текст] / Б.Б Гуда [та ін.] // Проблеми ендокринної патології. - 2017. - N 3. - С. 38-42. - Библиогр.: с.42

MeSH-головна:
ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ НОВООБРАЗОВАНИЯ -- THYROID NEOPLASMS
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES
МАП-КИНАЗЫ, ВНЕКЛЕТОЧНЫМИ СИГНАЛАМИ РЕГУЛИРУЕМЫЕ -- EXTRACELLULAR SIGNAL-REGULATED MAP KINASES
Анотація: Вивчали активацію ефекторної кінази мітогенного каскаду — позаклітинної сигнал-регульованої кінази-1/2 (ERK1/2) та головної ефекторної протеїнкінази фофатидилінозитол-3-кіназного каскаду (РІ3К) – протеїнкінази Акt в нормальних тканинах, доброякісних та злоякісних пухлинах щитоподібної залози людини. Активність ERK, нормалізована щодо загального вмісту протеїнкінази в тканині, була нижче в пухлинах, порівняно з нормальною тканиною, що може свідчити про відсутність кореляції з проліферативними процесами в пухлинній тканині щитоподібної залози. Сумарна активність всіх трьох ізоформ Акt1/2/3 також була пригнічена в пухлинах, порівняно з нормальною тканиною. Можливо, одержані результати пов’язані з явищем так званої онкогенної токсичності. Обговорюються можливі механізми пригнічення активності мітогенного сигнального каскаду та сигнального каскаду РІ3К/Акt в пухлинах ЩЗ
Дод.точки доступу:
Гуда, Б. Б.
Пушкарьов, В. М.
Коваленко, А. С.
Пушкарьов, В. В.
Таращенко, Ю. М.
Ковзун, О. І.
Тронько, М. Д.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

11.

Активность аденозинмонофосфатактивированной протеинкиназы в лимфоцитах при действии сахароснижающих препаратов [Текст] = The activity of adenosine monophosphate-activated protein kinase in lymphocytes under the action of hypoglycemic drugs / Л. К. Соколова [та ін.] // Доповіді Національної академії наук України. - 2017. - № 6. - С. 96-99. - Бібліогр.: в кінці ст.

MeSH-головна:
ГИПОГЛИКЕМИЧЕСКИЕ СРЕДСТВА -- HYPOGLYCEMIC AGENTS (кровь, метаболизм, фармакология)
МЕТФОРМИН -- METFORMIN (кровь, метаболизм, терапевтическое применение)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (действие лекарственных препаратов, кровь, метаболизм)
Анотація: Изучали активность аденозинмонофосфатактивируемой протеинкиназы (АМРК), контролирующей энергетический баланс клетки, при лечении больных диабетом сахароснижающими препаратами. Впервые показано, что метформин повышает активность АМРК в лимфоцитах. Дапаглифлозин — ингибитор натрийзависимого переносчика глюкозы, также повышает активность протеинкиназы в клетках крови и оказывает аддитивный эффект в отношении метформина. Обсуждаются механизмы воздействия сахароснижающих препаратов на уровень активности АМРК в клетках крови
Вивчали активність аденозинмонофосфатактивованої протеїнкінази (АМРК), що контролює енергетичний баланс клітини, під час лікування хворих на діабет цукрознижувальними препаратами. Вперше показано, що метформін підвищує активність АМРК в лімфоцитах. Дапагліфлозин — інгібітор натрієзалежного переносника глюкози, також підвищує активність протеїнкінази в клітинах крові і виявляє адитивний ефект щодо метформіну. Обговорюються механізми впливу цукрознижувальних препаратів на рівень активності АМРК
We have studied the activity of adenosine monophosphate-activated protein kinase (AMPK), which controls the energy balance in a cell, after the treatment of patients with diabetes with hypoglycemic agents. It is shown for the first time that metformin increases the AMPK activity in lymphocytes. Dapagliflozin, an inhibitor of sodium-dependent glucose transporter, also increases the protein kinase activity in blood cells and exerts an additive effect to metformin. The mechanisms of impact of the antidiabetic drugs on the level of AMPK activity are discussed
Дод.точки доступу:
Соколова, Л. К.
Пушкарев, В. М.
Бельчина, Ю. Б.
Пушкарев, В. В.
Тронько, Н. Д.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

12.

Вацеба, Т. С.
Активація внутрішньоклітинних ферментних систем під впливом патогенетичних факторів канцерогенезу у хворих на цукровий діабет 2-го типу [Текст] / Т. С. Вацеба // Міжнародний ендокринологічний журнал. - 2019. - Том 15, N 3. - С. 38-43. - Бібліогр. наприкінці ст.

MeSH-головна:
ДИАБЕТ САХАРНЫЙ, ТИП 2 -- DIABETES MELLITUS, TYPE 2 (кровь, лекарственная терапия, осложнения)
НОВООБРАЗОВАНИЯ -- NEOPLASMS (кровь, профилактика и контроль, этиология)
ФАКТОРЫ РИСКА -- RISK FACTORS
ГИПЕРИНСУЛИНИЗМ -- HYPERINSULINISM (кровь, осложнения)
ИНСУЛИНОПОДОБНЫЙ ФАКТОР РОСТА I -- INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR I
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (кровь)
КАНЦЕРОГЕНЕЗ -- CARCINOGENESIS
Анотація: У пацієнтів із цукровим діабетом (ЦД) доведено підвищений ризик онкологічних захворювань. Основними чинниками онкогенезу при ЦД визнано ожиріння, цитокіновий дисбаланс, гіперінсулінемію, гіперглікемію. Вказані розлади зумовлюють дисфункцію внутрішньоклітинних регуляторних сигнальних шляхів, основним з яких є шлях PI3K/Akt/mTOR. Мета. Дослідження ролі фосфорильованої Akt-протеїнкінази (фосфо-Akt) у процесах онкогенезу у пацієнтів із ЦД 2-го типу. Матеріали та методи. Обстежені 75 осіб. Хворі розподілені на групи: І — здорові, ІІ — пацієнти з ЦД 2-го типу, ІІІ — хворі на рак, IV — хворі на рак, що виник на тлі ЦД 2-го типу. Були залучені пацієнти з раком молочної залози (МЗ), ендометрія (РЕ), підшлункової залози та кишечника. Визначали рівень інсуліну, інсуліноподібного фактора росту 1 (IGF-1) та фосфо-Akt. Результати. Пацієнти ІІ і ІV груп мали декомпенсований ЦД із рівнем HbA1с 8,0 %. Вірогідну гіперінсулінемію виявлено у хворих на ЦД ІІ та IV груп (p 0,05), а підвищений рівень IGF-1 — в усіх групах дослідження (p 0,05). Показники фосфо-Akt у пацієнтів ІІІ групи були підвищеними (p 0,05), а в ІV групі — зниженими (p 0,05). У ІІІ групі виявлено гіперінсулінемію у хворих на РЕ, МЗ і кишечника (p 0,05) та підвищення рівня IGF-1 незалежно від локалізації (p 0,05). У ІV групі підвищені рівні інсуліну та IGF-1 виявлені у хворих на рак МЗ та РЕ (p 0,05). У жінок ІІІ групи, хворих на рак МЗ та РЕ, рівень IGF-1 був вищим від показників ІV групи (p 0,05). У пацієнтів IV групи, які отримували монотерапію метформіном, рівень фосфо-Akt був вірогідно нижчим (p 0,05). Виявлено прямий кореляційний зв’язок між фосфо-Akt та IGF-1 у пацієнтів ІІ групи (r
It is proved that patients with diabetes mellitus (DM) have an increased risk of cancer. The main factors of oncogenesis in DM are obesity, cytokine imbalance, hyperinsulinemia (HI), hyperglycemia. These disorders cause dysfunction of the intracellular regulatory signaling pathways, the main of which is PI3K/Akt/mTOR. The purpose of the work was to study the role of phosphorylated Akt-protein kinase (phospho-Akt) in the oncogenesis processes in patients with type 2 DM. Materials and methods. Seventy-five people were examined. Patients were divided into groups: І — healthy, ІІ — persons with DM type 2, ІІІ — patients with cancer, IV — patients with cancer and DM type 2. Patients with breast, endometrial, pancreatic and intestinal cancer were included in the study. The levels of insulin, insulin-like growth factor 1 (IGF-1) and phospho-Akt were determined. Results. Patients of groups II and IV had a decompensated DM with HbA1c level 8.0 %. Reliable HI was found in patients with DM in groups II and IV (p 0.05), IGF-1 level was increased in all study groups (p 0.05). Levels of phospho-Akt in patients from groups II and III were elevated (p 0.05) and in group IV — reduced (p 0.05). In the third group, HI in patients with breast, endometrial and intestinal cancer (p 0.05) was detected, as well as elevation of IGF-1 regardless of localization (p 0.05). In group IV, increased content of insulin and IGF-1 were detected in patients with breast and endometrial cancer (p 0.05). In women from group III with breast and endometrial cancer, the level of IGF-1 was higher than that of group IV (p 0.05). In patients treated with metformin monotherapy, phospho-Akt level was significantly lower (p 0.05). There was a direct correlation between phospho-Akt and IGF-1 in patients of group II (r
Вільних прим. немає

Знайти схожі

13.

    Експресія та аутофосфорилювання протеїнкінази D2 в дифузних В-крупноклітинних лімфомах [Текст] / Л. М. Ковалевська [та ін.] // Онкология : Науч.- практ. журн. - 2008. - Т. 10, № 2. - С. 221-224 . - ISSN 1562-1774

Рубрики: Лимфома крупноклеточная диффузная--диагн

   Протеинкиназы

Дод.точки доступу:
Ковалевська, Л. М.
Юрченко, О. В.
Міхалап, С. В.
Шлапацька, Л. М.
Бердова, Г. Г.
Алексик, Е. М.
Сидоренко, С. П.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

14.

Загайко, А. Л.
Загальна характеристика шляхів активації кіназ JNK [Текст] = General characteristics of JNK activation pathways / А. Л. Загайко, О. А. Красільнікова, Г. Б. Кравченко // Медична та клінічна хімія. - 2016. - Том 18, N 4. - С. 105-113

MeSH-головна:
ФОСФОТРАНСФЕРАЗЫ -- PHOSPHOTRANSFERASES
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ -- FATTY ACIDS
ПИРОВИНОГРАДНЫЙ АЛЬДЕГИД -- PYRUVALDEHYDE
СФИНГОЛИПИДЫ -- SPHINGOLIPIDS
Дод.точки доступу:
Красільнікова, О. А.
Кравченко, Г. Б.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

15.

Изучение роли протеинкиназ CK1 в организации кортикальных микротрубочек клеток корня Arabidopsis thaliana [Текст] / П. А. Карпов [и др.] // Цитология и генетика. - 2019. - Том 53, N 6. - С. 3-14

MeSH-головна:
ARABIDOPSIS -- ARABIDOPSIS (генетика, метаболизм, рост и развитие)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (генетика)
РАСТЕНИЙ КОРНИ -- PLANT ROOTS (генетика)
Анотація: Представители подсемейства Казеин киназа 1 (CK1) отличаются межвидовым консерватизмом и обширным набором субстратов фосфорилирования. Недавно появились доказательства того, что СК1 способны непосредственно фосфорилировать тубулин. Таким образом, СК 1 вносят вклад в тубулиновый код и функциональную специализацию микротрубочек. В данной работе мы представляем результаты исследования ответной реакции тубулинового цитоскелета растений на обработку СК1-специфичным ингибитором D4476. Было показано, что D4476 оказывает сильный дозозависимый эффект на рост и морфологию корней Arabidopsis thaliana. Эксперименты на растениях экспресирующих химерный ген gfp-map4, доказали взаимосвязь наблюдаемых морфологических реакций с пространственной реорганизацией микротрубочек вызванной избирательным ингибированием протеинкиназ CK1
Представники підродини Казеїн кіназа 1 (СК1) відрізняються міжвидовим консерватизмом і значною кількістю субстратів фосфорилювання. Нещодавно з’явились докази того, що протеїнкінази СК1 здатні безпосередньо фосфорилювати тубулін. Таким чином, СК1 можуть вносити певний вклад в тубуліновий код і функціональну спеціалізацію мікротрубочек. В актуальної роботі ми представляємо результати дослідження відповіді тубулінового цитоскелету рослин на дію СК1-специфічного інгібітору D4476. Було встановлено, що D4476 має потужний дозозалежний ефект на ріст і морфологію коріння Arabidopsis thaliana. Експерименти на рослинах, що експресують асоційований з мікротрубочками флуоресцентний GFP-маркер (GFP-Map4), довели існування зв’язку виявлених морфологічних реакцій з просторовою реорганізацією мікротрубочок, що була викликана фактором селективного інгібування протеїнкіназ CK1
Дод.точки доступу:
Карпов, П. А.
Шеремет, Я. А.
Блюм, Я. Б.
Емец, А. И.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

16.

    Крукиер, И. И.
    Протеинкиназные системы плаценты при физиологической и осложненной беременности [Текст] / И. И. Крукиер, Т. Н. Погорелова // Акушерство и гинекология. - 2005. - № 1. - С. 6-9

Рубрики: Плацентарная недостаточность--метаб--этиол

   Белки, связанные с беременностью--метаб

   Фосфорилирование

   Протеинкиназы

Дод.точки доступу:
Погорелова, Т. Н.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

17.

Левчук, Н. І.
Рівень експресії протеїнкіназ ERK1/2 у позапухлинній тканині та тканинах гормонально неактивних і гормонально активних пухлин кори надниркових залоз людини [] = The level of ERK1 / 2 protein kinases expression in extratumoral tissue and tissues of hormonally inactive and hormonally active human adrenal tumors / Н. І. Левчук // Ендокринологія. - 2017. - Т. 22, № 1. - С. 82

MeSH-головна:
ГЕННАЯ ЭКСПРЕССИЯ -- GENE EXPRESSION
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES
НАДПОЧЕЧНИКОВ НОВООБРАЗОВАНИЯ -- ADRENAL GLAND NEOPLASMS
Вільних прим. немає

Знайти схожі

18.

Пащенков, М. В.
Роль интерлейкина-1 и митоген-активируемых протеинкиназ в механизмах действия мурамилпептидов на клетки врожденного иммунитета [Текст] / М. В. Пащенков, Б. В. Пинегин // Иммунология : Науч.-теорет. журн. - 2015. - Т. 36, № 4. - С. 196-200. - Библиогр.: с. 200 . - ISSN 0206-4952

MeSH-головна:
ИММУНИТЕТ ВРОЖДЕННЫЙ -- IMMUNITY, INNATE (иммунология)
ИНТЕРЛЕЙКИН-1 -- INTERLEUKIN-1 (иммунология)
АЦЕТИЛМУРАМИЛ-АЛАНИЛ-ИЗОГЛУТАМИН -- ACETYLMURAMYL-ALANYL-ISOGLUTAMINE (иммунология)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (иммунология)
Дод.точки доступу:
Пинегин, Б. В.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

19.

Потенційна роль протеїнкіназ SnRK1 у регуляції клітинного поділу Arabidopsis thaliana / О. Є. Краснопьорова [та ін.] // Цитология и генетика. - 2019. - Том 53, N 3. - С. 3-11

MeSH-головна:
ARABIDOPSIS -- ARABIDOPSIS (физиология, цитология, энзимология)
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (физиология)
КЛЕТКИ ДЕЛЕНИЕ -- CELL DIVISION (физиология)
Анотація: Відомо, що підродина протеїнкіназ SnRK1 бере участь у регулюванні вуглеводного обміну та енергетичного балансу. Ці ферменти характеризуються своєю багатофункціональністю та можуть приймати участь в багатьох інших важливих процесах у клітині. В даній роботі вивчали роль протеїнкіназ SnRK1 (KIN10 та KIN11) у регуляції клітинного поділу Arabidopsis thaliana. Для цього використовували мутантні лінії kin10/kin11 A. thaliana (http://arabidopsis.info/), нокаутні по генах KIN10 та KIN11. В цих мутантах було зафіксовано низький мітотичний індекс та показано знижений рівень експресії маркерів клітинної проліферації – генів CYCB1;1 (циклін В) та рослинного гомолога BRCA1 (Breast Cancer Suppressor Protein). Значно нижчий мітотичний індекс та рівень експресії CYCB1;1 і BRCA1 спостерігали саме у мутантах, які були вирощені за умов енергетичного голодування. Також було зафіксовано підвищену експресію CYCB1;1/BRCA1 та KIN10/KIN11 у суспензійній культурі A. thaliana в порівнянні з інтактними проростками. Такі дані можуть свідчити про можливу роль протеїнкіназ KIN10/KIN11 у регуляції проліферативної активності
It is well known that the SNF1-related protein kinase-1 (SnRK1) subfamily is involved in the regulation of carbohydrate metabolism and energy balance. These enzymes are multifunctional and can participate in many other important cellular processes. In this work, the role of protein kinases SnRK1 (KIN10 and KIN11) in the regulation of the cell division of Arabidopsis tha-liana was studied. For this purpose, A. thaliana kin10 and kin11 knockout lines (http://arabidopsis.info/) were used. The cells of these mutant lines exhibited the low mitotic index. The expression level of the cell pro-liferation markers – CYCB1, 1 (cyclin B) and plant BRCA1 homolog (Breast Cancer Suppressor Protein) was reduced too. A significantly smaller mitotic index and expression level of CYCB1, 1 and BRCA1 genes were found in the mutants that were grown under energy starvation conditions. High level of expression of CYCB1, 1/BRCA1 and KIN10/KIN11 genes in A. thaliana cell suspension culture was also revealed in comparison to Arabidopsis seedlings. Obtained data may indicate the possible role of protein kinases KIN10/KIN11 in regulation of cell proliferative activity
Дод.точки доступу:
Краснопьорова, О. Є.
Буй, Д. Д.
Горюнова, І. І.
Ісаєнков, С. В.
Карпов, П. А.
Блюм, Я. Б.
Ємець, А. І.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

20.

Потенційна участь каталітичних субодиниць KIN 10 та KIN 11 протеїнкіназних комплексів SnRK1 у регуляції ?-тубуліну арабідопсису / О. Є. Краснопьорова [та ін.] // Цитология и генетика. - 2019. - Том 53, N 5. - С. 3-12

MeSH-головна:
ПРОТЕИНКИНАЗЫ -- PROTEIN KINASES (генетика)
РАСТЕНИЯ -- PLANTS (метаболизм)
Анотація: Протеїнкінази SnRK1 є невід’ємною складовою клітинного сигналінгу, причетні до відповіді на стреси, регуляції енергетичного обміну, проростання та дозрівання насіння, аутофагії і т.д. Тим не менше, багато функцій цих протеїнкіназ залишаються невідомими. З метою вивчення внутрішньоклітинної локалізації KIN10 (каталітичної субодиниці протеїнкіназних комплексів SnRK1) було проведено трансформацію протопластів дикого екотипу A. thaliana (Col-0) конструкцією, що містила химерний ген KIN10-RFP, та встановлено, що химерний білок KIN10-RFP дифузно розподіляється в цитоплазмі, однак при цьому переважно локалізується на периферії, в примембранній області, клітин. За допомогою імунофлюоресцентної мікроскопії було продемонстровано дифузну локалізацію KIN10, а також γ-тубуліну в цитоплазмі клітин коренів A. thaliana. Встановлено відмінності у внутрішньоклітинній локалізації γ-тубуліну в клітинах коренів нокаутних мутантів kin10, kin11 та дикого типу A. thaliana. У обох мутантів спостерігали нижчу інтенсивність флуоресценції γ-тубуліну в порівнянні з диким типом, що може свідчити про певні порушення у формуванні їх γ-тубулінових комплексів. Нижчу інтенсивність флуоресценції γ-тубуліну також було зафіксовано в клітинах всіх досліджуваних ліній, вирощених за умов енергетичного дефіциту. Зокрема, найнижчий рівень флуоресценції за дії такого стресу фіксували в мутантах kin10 та kin11, що може свідчити про вплив синергічного ефекту одночасної дисфункції одного з цих генів та енергетичного дефіциту на формування комплексів γ-тубуліну (γTuSC та γTuRC). Отримані результати демонструють можливе залучення SnRK1 (KIN10 та KIN11) до фізіологічної відповіді рослин на дію енергетичного стресу. Враховуючи також отримані нами дані стосовно можливого фосфорилювання KIN10 рослинного γ-тубуліну за залишком Ser131, можна припустити участь протеїнкіназ SnRK1 в регуляції полімеризації мікротрубочок у рослин
Дод.точки доступу:
Краснопьорова, О. Є.
Горюнова, І. І.
Ісаєнков, С. В.
Карпов, П. А.
Блюм, Я. Б.
Ємець, А. І.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

1-20 21-29

© Міжнародна Асоціація користувачів і розробників електронних бібліотек і нових інформаційних технологій
(Асоціація ЕБНІТ)