Бібліотека Вінницького національного медичного університету ім. М.І.Пирогова

Головна

Спрощенний режим

Відео-інструкція

Опис

Бази даних

Періодичні видання- результати пошуку

Вид пошуку

Періодичні видання

Зона пошуку

Формат представлення знайдених документів:
повний	інформаційний	короткий

Відсортувати знайдені документи за:
автором	назвою	роком видання	типом документа

Пошуковий запит: (<.>S=Протеин-лизин-6-оксидаза<.>)

Загальна кількість знайдених документів : 3
Показані документи з 1 по 3

Форма документа : Стаття із журналу
Шифр видання :
Автор(и) : Макаров И. О., Овсянникова Т. В., Шешукова Н. А., Боровкова Е. И., Федотова А. С.
Назва : Молекулярные аспекты гиперпластических процессов в эндометрии
Місце публікування : Российский вестник акушера-гинеколога. - 2010. - Т. 10, № 6. - С. 18-21 (Шифр РР19/2010/10/6)
Предметні рубрики: Эндометрия гиперплазия-- диагн
Протеин-лизин-6-оксидаза
Иммуногистохимия
Знайти схожі

Форма документа : Стаття із журналу
Шифр видання :
Автор(и) : Смирнова И. П., Раковская И. В.
Назва : Исследование антимикоплазменной активности культуральной жидкости Trichoderma Rifai F-180 - продуцента противоопухолевого и антивирусного фермента L-лизин-α-оксидазы
Місце публікування : Антибиотики и химиотерапия. - 2014. - Т. 59, № 11/12. - С. 7-10 (Шифр АР14/2014/59/11/12)
MeSH-головна: MYCOPLASMA FERMENTANS -- MYCOPLASMA FERMENTANS
MYCOPLASMA HOMINIS -- MYCOPLASMA HOMINIS
ПРОТЕИН-ЛИЗИН-6-ОКСИДАЗА -- PROTEIN-LYSINE 6-OXIDASE
Знайти схожі

Форма документа : Стаття із журналу
Шифр видання :
Автор(и) : Gudkova O. O., Latyshko N. V., Zaitseva O. V., Shandrenko S. G.
Назва : Purification procedure and assay for the activity of lysyl oxidase
Місце публікування : The Ukrainian Biochemical Journal. - Київ, 2018. - Том 90, N 5. - С. 98-105 (Шифр УУ60/2018/90/5)
MeSH-головна: ПРОТЕИН-ЛИЗИН-6-ОКСИДАЗА -- PROTEIN-LYSINE 6-OXIDASE
Анотація: The goal of the present study was to extract and purify lysyl oxidase from rodent’s tissues by a fast, simple, effective and inexpensive method and to develop a sensitive, time-saving lysyl oxidase specific activity assay for routine in vitro experiments. Lysyl oxidase was purified by elaborated purification procedure which relies on negative adsorption principle, that is, an effective decrease in the concentration of ballast components by the polar hydrophilic adsorbent and increasing the concentration of the protein of interest. Peroxide-coupled lysyl oxidase activity quantification methods based on luminol chemiluminescence in the presence of horseradish peroxidase as a catalyst and fluorescent detection using folic acid and Cu(II) with 1,5-diaminopentane as the substrate, were designed. Lysyl oxidase was partially purified from urea extracts of rodent’s tissues. Used purification procedure ensures the fast release of 93% of ballast proteins as shown by polyacrylamide gel electrophoresis. Lysyl oxidase specific activity after purification was 10-22-fold higher than that of the original extract. The molecular mass of murine lysyl oxidase from lung and heart was estimated to be ~32 kDa. We elaborated two sensitive methods for lysyl oxidase activity quantification and fast inexpensive procedure for partial enzyme purification useful in bulky in vitro experiments
Знайти схожі

© Міжнародна Асоціація користувачів і розробників електронних бібліотек і нових інформаційних технологій
(Асоціація ЕБНІТ)