Бібліотека Вінницького національного медичного університету ім. М.І.Пирогова

Головна

Спрощенний режим

Відео-інструкція

Опис

Бази даних

Періодичні видання- результати пошуку

Вид пошуку

Періодичні видання

Зона пошуку

у знайденому

Знайдено у інших БД:

Книги (5)

Формат представлення знайдених документів:
повний	інформаційний	короткий

Відсортувати знайдені документи за:
автором	назвою	роком видання	типом документа

Пошуковий запит: (<.>S=Фибрин<.>)

Загальна кількість знайдених документів : 57
Показані документи з 1 по 10

1-10 11-20 21-30 31-40 41-50 51-57

A novel mechanism controlling the growth of hemostatic thrombi [Текст] / V. K. Lishko [и др.] // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2013. - Т. 85, № 6. - С. 94-105. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470

MeSH-головна:
ТРОМБОЗ -- THROMBOSIS
ФИБРИНОГЕН -- FIBRINOGEN
ФИБРИН -- FIBRIN
ПЛАЗМИНОГЕН -- PLASMINOGEN
ФИБРИНОЛИЗИН -- FIBRINOLYSIN
Дод.точки доступу:
Lishko, V. K.
Yermolenko, I. S.
Podolnikova, N. P.
Ugarova, T. P.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Ca2+-dependent regulation of fibrinolytic system activation on fibrin(ogen) D-domains / T. A. Yatsenko [et al.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2017. - Том 89, N 5. - P21-31

MeSH-головна:
ФИБРИН -- FIBRIN (метаболизм)
Анотація: In the present study, we investigated whether calcium content modulation in D-domains of fibrin(ogen) was involved in fibrinolytic process activation. To investigate the effect of Ca²⁺-dependent changes in D-domains two types of fibrinogen fragments D and cross-linked fibrin fragments DD were obtained from plasmin hydrolysate of human fibrin(ogen): chelator-treated and without chelating agents. The study of plasminogen activation by tissue-type plasminogen activator on D- and DD-fragments had shown the intensification of plasmin formation in case of EDTA pretreatment of fragments. The proenzyme activation rate on DD also increased in the presence of EGTA in concentration-dependent manner. Potentiating effect of EGTA-pretreated DD-fragment on plasminogen activation by tPA was decreased in the presence of Ca²⁺. Activation rate reduction was observed according to the increase of CaCl₂ concentration in the reaction medium. The intensification of plasminogen activation potentiation by chelator-treated fibrin(ogen) D-domain containing fragments and subsequent potentiation decrease in the presence of Ca²⁺ indicated the requirement of Ca²⁺-dependent changes in D-domains for plasminogen activation sites exposure and initiation of fibrinolysis
Дод.точки доступу:
Yatsenko, T. A.
Rybachuk, V. М.
Kharchenko, S. M.
Grinenko, T. V.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Calixarene methylene bisphosphonic acids as promising effectors of biochemical processes [Текст] / S. V. Komisarenko [и др.] // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2013. - Т. 85, № 6. - С. 106-128. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470

MeSH-головна:
КАЛИКСАРЕНЫ -- CALIXARENES
АТФАЗА-CA(2+) MG(2+) -- CA(2+) MG(2+)-ATPASE
ФИБРИН -- FIBRIN
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ -- POLYMERIZATION
ФИБРИНОГЕН -- FIBRINOGEN
Дод.точки доступу:
Komisarenko, S. V.
Kosterin, S. O.
Lugovskoy, E. V.
Kalchenko, V. I.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Comparative analysis of the influence of chlorine and fluorine anions on the fibrin polymerization [Текст] = Порівняльний аналіз впливу аніонів хлору і фтору на полімеризацію фібрину / L. V. Pyrogova [та ін.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 6. - С. 27-37. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ)
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ -- POLYMERIZATION
ФИБРИНОГЕН -- FIBRINOGEN (анализ)
АНТИПОРТЕРЫ -- ANTIPORTERS (анализ)
СРАВНИТЕЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ -- COMPARATIVE STUDY
ТАБЛИЦЫ -- TABLES
Анотація: The effect of NaCl and NaF salts in the range of 0.1-0.225 M concentrations on individual stages of fibrin polymerization was investigated, namely: the rate of fibrinogen activation by thrombin, the rate of protofibrils formation, the rate of lateral association of protofibrils, and the maximum clot absorbance value at 350 nm. It was found that the chlorine and fluorine anions equally inhibit the rate of formation of fibrin from fibrinogen and the formation of protofibrils activated with thrombin. Chlorine anions were shown to be significantly more effective than fluorine anions, inhibiting the rate of lateral association and maximal clot absorbance level from fibrin desA and desAB. A component of the inhibitory action of chlorine anions, not related to the ionic strength of the solution, was identified and its effect on the individual polymerization steps was shown. Chlorine anions were found to bind to a fibrin clot. Using the surface plasmon resonance method and fibrin-specific mAb FnI-3c, it was established that the rate of exposure of neoantigenic determinants of mAb in the hinge regions of the fibrinogen molecule during its transformation into fibrin under the action of thrombin is inhibited by chlorine anions in correlation with inhibition of the protofibril lateral association rate. It has been suggested that the inhibitory effect of chlorine anions consists of an ionic component and a component that blocks the conformational mobility of the molecule by the chlorine anions binding to its hinge regions and polymerization sites
Досліджено вплив солей NaCl i NaF в межах 0,1–0,225 М концентрацій на окремі стадії полімеризації фібрину, а саме: швидкість активації фібриногену тромбіном, швидкість формування протофібрил, швидкість латеральної асоціації протофібрил і величину максимального поглинання згустку при 350 нм. Встановлено, що аніони хлору однаково гальмують швидкість утворення фібрину із фібриногену і формування протофібрил за дії тромбіну. Показано, що аніони хлору значно ефективніше аніонів фтору інгібують швидкість латеральної асоціації і максимальне поглинання згустків із фібрину desA та desAB. Було визначено компоненту інгібувальної дії аніонів хлору, не пов’язаної з іонною силою розчину, і показано її вплив на окремі стадії полімеризації. Знайдено, що аніони хлору зв’язуються з фібриновим згустком. Із використанням методу поверхневого плазмонного резонансу і фібринспецифічного монАТ FnI-3c встановлено, що швидкість експозиції неоантигенної детермінанти монАТ в шарнірних регіонах молекули фібриногену в процесі її трансформації у фібрин за дії тромбіну гальмується аніонами хлору в кореляції з гальмуванням швидкості латеральної асоціації протофібрил. Висловлено припущення, що інгібувальна дія аніонів хлору складається з іонної компоненти і з компоненти, що блокує конформаційну рухливість молекули шляхом зв’язування з її шарнірними ділянками і сайтами полімеризації
Дод.точки доступу:
Pyrogova, L. V.
Bereznitsky, G. K.
Gogolinskaya, G. K.
Platonova, T. M.
Kolesnikova, I. M.
Masenko, O. O.
Marunich, R. Yu.
Tsap, P. Yu.
Ushenin, Yu. V.
Makogonenko, Y. M.
Lugovskoi, E. V.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Identification of the binding site for plasminogen kringle 5 in the α-chain of fibrin(ogen) D-fragment / L. G. Kapustianenko [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 3. - P46-57

MeSH-головна:
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ, аналоги и дериваты, выделение и очистка)
Анотація: The interaction of the fifth kringle of Glu-plasminogen with fibrin triggers activation and initiation of fibrinolysis, yet the site on fibrin that binds kringle 5 remains unknown. The aim of our work was to determine an amino acid sequence in the D-fragment of fibrin(ogen) molecule, which is complementary to the lysine-binding site (LBS) in kringle 5. We studied the interaction between kringle 5 of plasminogen with polypeptide chains of the D-fragments of fibrin and cyanogen bromide fragments FCB-2 and t-NDSK and showed that kringle 5 bound specifically to α- and γ-chains of the D-fragment and the α-chain of FCB-2. Tryptic peptides of D-fragment α-chain were obtained, separated by their ability to bind with the immobilized kringle 5, and then all studied peptides were characterized by MALDI-TOF analysis. The critical amino acid residues of the α-chain of D-fragment, which provide its interaction with kringle 5, turned out to be α171Arg and/or α176Lys. The binding site of Glu-plasminogen complementary to the LBS of kringle 5 is located within Аα168Ala−183Lys, a sequence in a weakly structured loop between two supercoils in the α-chain of the D-fragment of the fibrin(ogen) molecule
Дод.точки доступу:
Kapustianenko, L. G.
Grinenko, T. V.
Rebriev, A. V.
Yusova, O. I.
Tykhomyrov, A. A.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

577.1(05)
H99

Inhibition of fibrin polymerization by synthetic peptides corresponding to Aα195-205 and ɣ69-77 sites of fibrin molecule [Текст] / T. A. Pozniak [и др.] // Український біохімічний журнал : двоміс. наук.-теорет. журн. - 2014. - Т. 86, № 4. - С. 119-125. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470

УДК

577.1(05)

MeSH-головна:
ФИБРИН -- FIBRIN
ПЕПТИДЫ -- PEPTIDES
ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ -- POLYMERIZATION
Дод.точки доступу:
Pozniak, T. A.
Urvant, L. P.
Gritsenko, P. G.
Chernishov, V. I.
Pydiura, N. A.
Lugovskoi, E. V.
Komisarenko, S. V.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Level of overall hemostasis potential in donor and patient plasma in pathology [Text] = Рівень загального гемостатичного потенціалу в плазмі крові донорів і пацієнтів із патологією / L. V. Pyrogova [et al.] // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 2. - P56-65. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
ПЛАЗМА -- PLASMA (химия)
ФИБРИН -- FIBRIN
ДОНОРЫ КРОВИ -- BLOOD DONORS
ГЕМОСТАТИЧЕСКИЕ РАССТРОЙСТВА -- HEMOSTATIC DISORDERS (кровь, патофизиология)
КРОВЕНОСНЫХ СОСУДОВ БОЛЕЗНИ -- VASCULAR DISEASES (кровь, патофизиология)
Анотація: Coagulation potential (CP), overall hemostasis potential (OHP) and fibrinolysis potential (FP) in plasma of donors and patients with myocardial infarction (MI), stroke (St) and hip joint diseases (HJD) have been investigated using M. Blomback’s global hemostasis assay. Plasma samples of the patients were analyzed with APTT reagent in the presence or absence of t-PA. It was found that the ratio of values of СP, OHP and FP in plasma of patients to those of donors plasma were 78, 60 and 123% at MI; 157, 155 and 162% at St; 128, 131 and 124% at HJD. CP to FP ratio that indicated balance between coagulation and fibrinolytic systems activities were 4.13, 2.5, 4.0 and 4.26 in plasma of donors and MI, St and HJD patients, respectively. These results are evidence of increased fibrinolytic activity in plasma of MI patients. Lag-periods of plasma clotting of MI, St and HJD patients were prolonged by 2.3, 7.2 and 1.5-fold, respectively. Pearson’s correlation analysis between parameters, obtained in vitro studies using global hemostasis assay, and concentrations of the molecular markers (soluble fibrin and D-dimer), which formed in vivo in plasma of MI, St and HJD patients, did not reveal any relationship between them
Дод.точки доступу:
Pyrogova, L. V.
Chernyshenko, T. M.
Kolesnikova, I. N.
Platonova, T. N.
Bereznitsky, G. K.
Makogonenko, Y. M.
Lugovskoy, E. V.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Novel monoclonal antibody to fibrin(ogen) αC-region for detection of the earliest forms of soluble fibrin / N. E. Lugovska [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 3. - P58-70

MeSH-головна:
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ, аналоги и дериваты, биосинтез, выделение и очистка)
Анотація: Obtaining new monoclonal antibodies (mAbs) towards fibrin(ogen) and its fragments is an important task for studying mechanisms of blood clot formation, searching for novel antithrombotic agents and developing immunodiagnostics. The aim of the present work was to create and characterize a new mAb towards the fibrin(ogen) αС-region. We surmise that having a specific mAb towards this flexible part of the molecule will allow us to study the role of the αС-region in fibrin polymerization and also to develop an approach for detecting the earliest forms of soluble fibrin by sandwich ELISA. Using hybridoma technology we оbtained mAb 1-5A to the αC-region of fibrinogen. It was characterized using several variations of ELISA and Western blot. Application of specific proteases together with MALDI-TOF analysis allowed us to localize its epitope that is located in fragment 537-595 of the Aα-chain of fibrin(ogen). МAb 1-5A can be used as a detecting tag-antibody in sandwich ELISA for the quantification of the earliest forms of soluble fibrin which are uncleaved by plasmin and preserved C-terminal portions of αC-regions. These earliest forms of soluble fibrin are direct evidence of blood coagulation system activation, thrombin generation and the danger of intravascular thrombus formation. Their determination will provide additional, more accurate information about the state of the blood coagulation system and the risk of blood clotting, which is very important for the timely and correct selection of adequate antithrombotic therapy. MAb 1-5A effectively binds the αC-containing molecules of fibrinogen and fibrin in blood plasma. It also can be used for studying protein-protein and protein-cellular interactions of the αC-regions of fibrin(ogen)
Дод.точки доступу:
Lugovska, N. E.
Kolesnikova, I. M.
Stohnii, Ye. M.
Chernyshenko, V. O.
Rebriev, A. V.
Kostiuchenko, O. P.
Gogolinska, G. K.
Dziubliuk, N. A.
Varbanets, L. D.
Platonova, T. M.
Komisarenko, S. V.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Plasminogen fragments K 1-3 and K 5 bind to different sites in fibrin fragment DD [Text] = Взаємодія фрагментів плазміногену K 1-3 та K 5 з різними ділянками DD-фрагмента фібрину / T. V. Grinenko [et al.] // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 3. - P36-45. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
БЕЛКА C ИНГИБИТОР -- PROTEIN C INHIBITOR (анализ, химический синтез)
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ, химический синтез)
БИОХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- BIOCHEMICAL PROCESSES
БЕЛКОВ СВЯЗЫВАНИЕ -- PROTEIN BINDING (физиология)
Анотація: Specific plasminogen-binding sites of fibrin molecule are located in Аα148-160 regions of C-terminal domains. Plasminogen interaction with these sites initiates the activation process of proenzyme and subsequent fibrin lysis. In this study we investigated the binding of plasminogen fragments K 1-3 and K 5 with fibrin fragment DD and their effect on Glu-plasminogen interaction with DD. It was shown that the level of Glu-plasminogen binding to fibrin fragment DD is decreased by 50-60% in the presence of K 1-3 and K 5. Fragments K 1-3 and K 5 have high affinity to fibrin fragment DD (Kd is 0.02 for K 1-3 and 0.054 μМ for K 5). K 5 interaction is independent and K 1-3 is partly dependent on C-terminal lysine residues. K 1-3 interacts with complex of fragment DD-immobilized K 5 as well as K 5 with complex of fragment DD-immobilized K 1-3. The plasminogen fragments do not displace each other from binding sites located in fibrin fragment DD, but can compete for the interaction. The results indicate that fibrin fragment DD contains different binding sites for plasminogen kringle fragments K 1-3 and K 5, which can be located close to each other. The role of amino acid residues of fibrin molecule Аα148-160 region in interaction with fragments K 1-3 and K 5 is discussed. У молекулі фібрину специфічні сайти зв’язування плазміногену локалізовані в периферичних доменах на ділянках Аα148-160. Взаємодія плазміногену з ними ініціює процес активації зимогену з утворенням плазміну і наступний лізис фібрину. У представленій роботі досліджували зв’язування фрагментів плазміногену K 1-3 і K 5 з DD-фрагментом фібрину та їх вплив на взаємодію Glu-плазміногену з цим фрагментом. Показано, що в присутності фрагментів K 1-3 і K 5 величина зв’язування Glu-плазміногену з DD-фрагментом фібрину знижується на 50–60%. Фрагменти K 1-3 та K 5 зв’язуються з високою афінністю із DD-фрагментом фібрину, Kd дорівнює 0,02 і 0,054 мкМ відповідно. Взаємодія K 5 не залежить, тоді як K 1-3 частково залежить від наявності в α-ланцюгах DD-фрагмента С-кінцевих залишків лізину. Встановлено, що K 1-3 взаємодіє з комплексом DD-фрагмент-іммобілізований K 5, також як K 5 – з комплексом DD-фрагмент-іммобілізований K 1-3. Досліджувані фрагменти плазміногену не витісняють один одного із сайтів зв’язування, локалізованих в DD-фрагменті фібрину, але можуть конкурувати між собою за взаємодію з ними. Одержані результати свідчать про існування в DD-фрагменті фібрину різних сайтів зв’язування для кринглових фрагментів плазміногену K 1-3 та K 5, які можуть бути розташовані поблизу один одного. Обговорюється роль окремих амінокислотних залишків послідовності Аα148-160 молекули фібрину у взаємодії з фрагментами плазміногену K 1-3 та K 5
Дод.точки доступу:
Grinenko, T. V.
Kapustianenko, L. G.
Yatsenko, T. A.
Yusova, O. I.
Rybachuk, V. N.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

10.

The fibrin Bβ125-135 site is involved in the lateral association of protofibrils / E. Lugovskoi [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 3. - P33-45

MeSH-головна:
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ, выделение и очистка)
Анотація: Earlier we reported that during the human fibrinogen to fibrin transition a neoantigenic determinant was exposed in the Bβ119-133 fragment, where a hinge locus is situated. The fibrin-specific mAb FnI-3c and its Fab-fragment with epitope in this fragment inhibited the lateral association of protofibrils. We suggested that the epitope coincided with a site involved in this process. In this work we investigated the epitope location more precisely and defined a functional role for its exposure in the hinge locus of the molecule. It was found that mAb FnI-3c bound to human, horse and rabbit fibrins, all of which have Lys in the position corresponding to human BβK130, but not to bovine and rat fibrins, which have other amino acid residues in this position, strongly suggesting that BβK130 provides the integral part of the epitope. This fact, homology data, and structural biological analysis of the amino acid sequences around BβK130 indicate that the site of interest is localized within Bβ125-135. The synthetic peptides Bβ121-138 and Bβ125-135, unlike their scrambled versions, bound to mAb FnI-3c in SPR analysis. Both peptides, but not their scrambled versions, inhibited the lateral association of protofibrils. The FnI-3c epitope is exposed after fibrinopeptide A cleavage and desA fibrin monomer formation. Structural biological analysis of the fibrinogen to fibrin transition showed a distinct increase of flexibility in the hinge locus. We propose that the structural transformation in the fibrin hinge regions leads to the conformation necessary for lateral association of protofibrils
Дод.точки доступу:
Lugovskoi, E.
Pydiura, N.
Makogonenko, Y.
Urvant, L.
Gritsenko, P.
Kolesnicova, I.
Lugovska, N.
Komisarenko, S.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

1-10 11-20 21-30 31-40 41-50 51-57

© Міжнародна Асоціація користувачів і розробників електронних бібліотек і нових інформаційних технологій
(Асоціація ЕБНІТ)