Головна Спрощенний режим Відео-інструкція Опис
Авторизація
Прізвище
Пароль
 

Бази даних


Періодичні видання- результати пошуку

Вид пошуку

Зона пошуку
 Знайдено у інших БД:Книги (2)
Формат представлення знайдених документів:
повнийінформаційнийкороткий
Відсортувати знайдені документи за:
авторомназвоюроком виданнятипом документа
Пошуковий запит: (<.>S=Цитохромы<.>)
Загальна кількість знайдених документів : 7
Показані документи з 1 по 7
1.


   
    Photoactivated fullerene C{\dn\fs10 60} induces store-operated Ca{\up\fs10 2+} entry and cytochrome c release in jurkat cells [Текст] / S. M. Grebenyk, K. O. Palyvoda, S. V. Prylutska // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2012. - Т. 84, № 6. - С. 58-63. - Библиогр.: с. 63-63 . - ISSN 0201-8470

Рубрики: Цитохромы

   Апоптоз


   Клетки физиология


Дод.точки доступу:
Grebenyk, S. M.
Palyvoda, K. O.
Prylutska, S. V.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

2.


   
    Механізм гепатопротекторної дії метіоніну та композиції "Метовітан" на тлі введення щурам протитуберкульозних засобів [Текст] / С. І. Анісімова [та ін.] // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2013. - Т. 85, № 2. - С. 59-67. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470


Рубрики: Метовитан

MeSH-головна:
МЕТИОНИН -- METHIONINE (фармакокинетика)
ПРОТИВОТУБЕРКУЛЕЗНЫЕ СРЕДСТВА -- ANTITUBERCULAR AGENTS
ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES (действие лекарственных препаратов, классификация)
КРЫСЫ -- RATS
ПЕЧЕНЬ -- LIVER (действие лекарственных препаратов)
Дод.точки доступу:
Анісімова, С. І.
Донченко, Г. В.
Пархоменко, Ю. М.
Коваленко, В. М.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

3.


    Антоненко, П. Б.
    Рівень рифампіцину в крові у хворих на туберкульоз із різним генотипом цитохрому 2С19 [Текст] / П. Б. Антоненко, В. Й. Кресюн // Одеський медичний журнал : Наук.-практ.журн. - 2013. - № 5. - С. 16-20. - Библиогр.: с.20


MeSH-головна:
ТУБЕРКУЛЕЗ -- TUBERCULOSIS (генетика, диагноз, кровь)
ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES (генетика)
РИФАМПИН -- RIFAMPIN (анализ, кровь)
Дод.точки доступу:
Кресюн, В. Й.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

4.


   
    Активність NAD-H-генеруючих ензимів та вміст цитохромів у мітохондріях печінки та міокарда щурів за експериментального гіпобіозу [Текст] / С. Д. Мельничук [та ін.] // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2013. - Т. 85, № 4. - С. 75-81. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470


MeSH-головна:
ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES
МИТОХОНДРИИ ПЕЧЕНИ -- MITOCHONDRIA, LIVER
МИТОХОНДРИИ СЕРДЦА -- MITOCHONDRIA, HEART
ГИПОТЕРМИЯ ИСКУССТВЕННАЯ -- HYPOTHERMIA, INDUCED
ЛИМОННОЙ КИСЛОТЫ ЦИКЛ -- CITRIC ACID CYCLE
ЖИВОТНЫЕ -- ANIMALS
Дод.точки доступу:
Мельничук, С. Д.
Хижняк, С. В.
Морозова, В. С.
Войціцький, В. М.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

5.


    Солдатов, А. А.
    Стехиометрия цитохромов и напряжение кислорода в скелетных мышцах морских рыб [Текст] / А. А. Солдатов, И. О. Парфенова // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2014. - Т. 86, № 2. - С. 60-67. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470


MeSH-головна:
ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES
КИСЛОРОД -- OXYGEN (кровь)
ГИПОКИНЕЗИЯ -- HYPOKINESIA
МЫШЦА СКЕЛЕТНАЯ -- MUSCLE, SKELETAL
РЫБЫ -- FISHES
Дод.точки доступу:
Парфенова, И. О.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

6.


   
    Белок-белковые взаимодействия в цитохром Р450 ЗА4 и ЗА5 системах [Текст] / О. В. Гнеденко [и др.] // Биомедицинская химия. - 2015. - Вып. 4. - С. 468-474 . - ISSN 0042-8809


MeSH-головна:
ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES (метаболизм)
БЕЛКИ -- PROTEINS (метаболизм)
Анотація: Цитохромы Р450, открытые в конце 1950-х , являются ключевыми ферментами метаболизма ксенобиотиков (различные экзогенные химические соединения, включая лекарственные препараты и пищевые добавки). Они участвуют в метаболизме ряда эндогенных соединений (жирные кислоты, эйкозаноиды, стероидные гормоны, витамин D, ретиноиды, желчные кислоты). Метаболизм чужеродных соединений, катализируемый цитохромами Р450, в ряде случаев приводит к образованию токсичных метаболитов, влияющих на генетические процессы и канцерогенез , что обуславливает их медицинскую значимость. Цитохром Р450 ЗА4 является наиболее функционально важным: в настоящее время показано его участие в метаболических превращениях 637 субстратов и не менее 50% применяемых лекарственных препаратов . Цитохром Р450 ЗА5 близкий гомолог цитохрома Р450 ЗА4. Известно, что цитохром Ь5 является физиологически важным эффектором, влияющим на метаболизм лекарственных соединений, протекающий с участием цитохромов Р450 семейства ЗА , поэтому представляет интерес изучение взаимодействий между этими белками с целью получения данных о кинетике образования комплексов и о влиянии цитохрома Ь5 на электрокаталитические свойства цитохромов Р450. В последнее время для исследования белок-белковых взаимодействий в системах цитохромов Р450 успешно используются оптические биосенсоры , которые позволяют определять равновесные, кинетические и термодинамические параметры межмолекулярных взаимодействий. Однако данные о кинетических параметрах взаимодействия цитохромов Р450 ЗА4 и Р450 ЗА5 с цитохромами b5 в литературе отсутствуют. Исследованы межмолекулярные взаимодействия между белками-партнерами монооксигеназной системы биотрансформации лекарственных препаратов: цитохромами Р450 ЗА4 и Р450 ЗА5 и цитохромом b5. Цитохромы Р450 ЗА4 и Р450 ЗА5 образуют комплексы с каждой из форм цитохрома Ь5 (микросомальная и митохондриапьная формы - b5mc и b5om и две "химерные" конструкции b5(om-mc), b5(mc-om)), причем существенное различие наблюдалось только во взаимодействии с b5om. Определены электроаналитические характеристики электродов с иммобилизованными гемопротеинами: цитохромом Р450 ЗА4, Р450 ЗА5, b5mc, b5om, b5(om-mc) и b5(mc-om). Электрохимический анализ показал, что все эти белки обладают очень близкими редокс-потенциалами -0,435 н- -0,350 (отн. Ag/AgCl). В то же время, наблюдалось стимулирующее влияние цитохрома b5mc на электрокаталитические свойства цитохрома Р450 ЗА4.
Дод.точки доступу:
Гнеденко, О. В.
Иванов, А. С.
Яблоков, Е. О.
Усанов, С. А.
Муха, Д. В.
Сергеев, Г. В.
Кузиков, А. В.
Москалева, Н. Е.
Булко, Т. В.
Шумянцева, В. В.
Арчаков, А. И.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

7.


    Копильчук, Г. П.
    Мітохондріальні цитохроми й ензими метаболізму гему в печінці щурів за умов різної забезпеченості раціону сахарозою та протеїном [Текст] / Г. П. Копильчук, З.-М. І. Гриненьків, О. М. Волощук // Фізіологічний журнал. - 2021. - Том 67, N 2. - С. 37-43


MeSH-головна:
ФИЗИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА -- AUTACOIDS
САХАРОЗА ПИЩЕВАЯ -- DIETARY SUCROSE
БЕЛКИ -- PROTEINS
МИТОХОНДРИИ ПЕЧЕНИ -- MITOCHONDRIA, LIVER (энзимология)
ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES (метаболизм)
ГЕМ -- METALLOPORPHYRINS (метаболизм)
5-АМИНОЛЕВУЛИНАТ-СИНТЕТАЗА -- 5-AMINOLEVULINATE SYNTHETASE (метаболизм)
ЭКСПЕРИМЕНТЫ НА ЖИВОТНЫХ -- ANIMAL EXPERIMENTATION
КРЫСЫ -- RATS
Анотація: Досліджували вміст мітохондріальних цитохромів та активність ключових ензимів метаболізму гему в печінці щурів за умов різної забезпеченості раціону протеїном та сахарозою. Вміст мітохондріальних цитохромів визначали методом диференційної спектрофотометрії, ?-амінолевулінатсинтазну активність – спектрофотометрично з урахуванням коефіцієнта молярної екстинкції 0,023·103 моль-1см-1. Гемоксигеназну активність визначали за кількістю утвореного білірубіну. Встановлено, що за умов споживання високосахарозного раціону відмічається достовірне зниження вмісту всіх мітохондріальних цитохромів: вміст цитохромів аа3, b та c1 зменшується в межах 1,2–1,7 раза, а цитохрому с – вдвічі. За умов надлишкового споживання сахарози на тлі нестачі протеїну вміст цитохромів b і c1 в печінці щурів статистично не відрізнявся від аналогічних показників групи тварин, яких утримували на високосахарозній дієті. Водночас вміст цитохромів аа3 та с1 достовірно знижувався. Активність ?-амінолевулінатсинтази за умов споживання високосахарозного раціону знижувалася приблизно у 1,5 раза з одночасним зростанням активності гемоксигенази. Таким чином, спостерігалося виражене зниження синтезу гему на тлі посилення його катаболізму, що пояснює зменшення вмісту цитохромів у мітохондріях печінки щурів за умов надлишку сахарози в харчовому раціоні. Максимальне підвищення активності гемоксигенази (практично втричі) спостерігалося у тварин, яких утримували на високосахарозній дієті, дефіцитній за вмістом протеїну. Отже, аліментарна нестача протеїну виступає критичним фактором впливу на метаболізм гему в мітохондріях клітин печінки. Встановлені зміни вмісту мітохондріальних цитохромів та активностей ключових ензимів метаболізму гему в печінці можуть розглядатисяяк передумови для поглиблення її енергетичного дисбалансу за умов різної забезпеченості раціону сахарозою та протеїном.
Дод.точки доступу:
Гриненьків, З.-М. І.
Волощук, О. М.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

 
© Міжнародна Асоціація користувачів і розробників електронних бібліотек і нових інформаційних технологій
(Асоціація ЕБНІТ)