Бібліотека Вінницького національного медичного університету ім. М.І.Пирогова

Головна

Спрощенний режим

Відео-інструкція

Опис

Бази даних

Періодичні видання- результати пошуку

Вид пошуку

Періодичні видання

Зона пошуку

Формат представлення знайдених документів:
повний	інформаційний	короткий

Відсортувати знайдені документи за:
автором	назвою	роком видання	типом документа

Пошуковий запит: (<.>S=Гликопротеины мембранные<.>)

Загальна кількість знайдених документів : 5
Показані документи з 1 по 5

Идова, Г. В.
Стимуляция иммунного ответа при активации дофаминергической системы у мышей с оппозитными формами поведения [Текст] / Г. В. Идова // Российский физиологический журнал им.И.М.Сеченова. - 2002. - Т. 88, № 11. - С. 1394-1400

MeSH-головна:
МЫШИ -- MICE
ДОФАМИНЕРГИЧЕСКИЕ НЕЙРОНЫ -- DOPAMINERGIC NEURONS (иммунология, метаболизм)
ГЛИКОПРОТЕИНЫ МЕМБРАННЫЕ -- MEMBRANE GLYCOPROTEINS (иммунология, метаболизм)
ПОВЕДЕНИЕ И МЕХАНИЗМЫ ПОВЕДЕНИЯ (ВНЕШ) -- BEHAVIOR AND BEHAVIOR MECHANISMS (NON MESH)
Вільних прим. немає

Знайти схожі

    Сердюк, Г. В.
    Значение определения антител к В2-гликопротеину-1 в распознавании степени тромбогенности при антифосфолипидном синдроме [Текст] / Г. В. Сердюк, Е. В. Селиванов, З. С. Баркаган // Клиническая лабораторная диагностика. - 2008. - № 3. - С. 38-39. - Библиогр.: 10 назв.

Рубрики: Антифосфолипидный синдром--диагн

   Гликопротеины мембранные

   Антитела

   Тромбоз--диагн

Дод.точки доступу:
Селиванов, Е. В.
Баркаган, З. С.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Клеточные аналоги вирусных белков [Текст] / В. М. Блинов [и др.] // Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунобиологии. - 2014. - № 2. - С. 101-113 . - ISSN 0372-9311

MeSH-головна:
БЕЛКИ ВИРУСНЫЕ -- VIRAL PROTEINS
ГЛИКОПРОТЕИНЫ МЕМБРАННЫЕ -- MEMBRANE GLYCOPROTEINS
СУПРЕССИЯ ГЕНЕТИЧЕСКАЯ -- SUPPRESSION, GENETIC
Дод.точки доступу:
Блинов, В. М.
Гайслер, В.
Краснов, Г. С.
Шаргунов, А. В.
Шурдов, М. А.
Зверев, В. В.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Сипало, А. О.
Вплив сортиліну на вуглеводний обмін за умов коморбідності ішемічної хвороби серця та цукрового діабету 2-го типу [Текст] / А. О. Сипало // Міжнародний медичний журнал. - 2017. - Том 23, N 3. - С. 27-30. - Бібліогр.: с. 30

MeSH-головна:
ИШЕМИЧЕСКАЯ БОЛЕЗНЬ СЕРДЦА -- MYOCARDIAL ISCHEMIA (кровь, осложнения)
ДИАБЕТ САХАРНЫЙ, ТИП 2 -- DIABETES MELLITUS, TYPE 2 (кровь, осложнения)
ГЛИКОПРОТЕИНЫ МЕМБРАННЫЕ -- MEMBRANE GLYCOPROTEINS (кровь)
УГЛЕВОДНЫЙ ОБМЕН -- CARBOHYDRATE METABOLISM
ИНСУЛИН -- INSULIN (кровь)
ИНСУЛИНОРЕЗИСТЕНТНОСТЬ -- INSULIN RESISTANCE
Анотація: Визначено вплив сортиліну на показники вуглеводного обміну за умов коморбідності ішемічної хвороби серця та цукрового діабету 2−го типу. Установлено позитивні зв'язки між рівнем сортилінемії та інсулінемією у таких хворих
Вільних прим. немає

Знайти схожі

In silico Identification of a Viral Surface Glycoprotein Site Suitable for the Development of Low Molecular Weight Inhibitors for Various Variants of the SARS-CoV-2 [Text] = In silico ідентифікація ділянки вірусного поверхневого глікопротеїну, придатної для розробки низькомолекулярних інгібіторів різних варіантів SARS-COV-2 / A. A. Zaremba [та ін.] // Мікробіологічний журнал. - 2022. - Т. 84, № 1. - P39-48. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
ГЛИКОПРОТЕИНЫ МЕМБРАННЫЕ -- MEMBRANE GLYCOPROTEINS (анализ)
АНГИОТЕНЗИН-ПРЕВРАЩАЮЩЕГО ФЕРМЕНТА ИНГИБИТОРЫ -- ANGIOTENSIN-CONVERTING ENZYME INHIBITORS (анализ)
МУТАЦИЯ -- MUTATION
Анотація: Severe acute respiratory syndrome-related coronavirus 2 (SARS-CoV-2) is a new coronavirus that today has an extremely significant impact on both global economy and society as a whole, due to its pandemic status and risk of complications. Therefore, understanding the molecular features of the interaction of receptor binding domain (RBD), which determines most of the dangerous properties of this pathogen, with human angiotensin-converting enzyme 2 (hACE2) is an important step in the process of developing a successful strategy to combat SARS-CoV-2. In addition, given the significant rate of accumulation of mutations in RBD, it makes sense to consider its different variants. Goal. Identification of a pocket potentially suitable for the search for low molecular weight inhibitors of interaction of different variants of SARS-CoV-2 RBD and hACE2. Methods. The initial structure of different variants of the RBD/hACE2 complex was obtained from Protein Data Bank (PDB). Separate RBD variants were isolated from the same data. To obtain the Y453F mutant, variant P.1 was mutagenized in PyMol 1.8. The construction of the system, which included the resulting associate or individual protein, solvent and physiological concentration of sodium chloride, was performed using CHARMM-GUI (graphical user interface for CHARMM) tools according to the standard protocol for glycoproteins. The actual simulation and balancing of the system was performed in GROMACS (GROningen MAchine for Chemical Simulation) version 2019.6 for 50 ns. Results. The interface of RBD/hACE2 interaction is formed by amino acids Q24, D30, H34, E35, E37, Y41, Y83, K353, D355 and R393 – for hACE2 and K417, Y453, F486, N487, Y489, Q493, Q498, T500, N501, Y505 – for RBD. However, it is heterogeneous and can be divided into two subinterfaces, and each includes its own pool of interactions: hACE2 Q24/Y83 + RBD N487, hACE2 H34 + RBD Y453, hACE2 E35 + RBD Q493 and hACE2 D30 + RBD K417 – for N- terminal relative to H1 hACE2 subinterface and hACE2 E37/R393 + RBD Y505, hACE2 K353 + RBD Q498/G502 and hACE2 D355 + RBD T500 – for C-terminal. According to the considered N501Y mutation, changes are observed in the mentioned interaction patterns – hydrogen bonds of hACE2 Q42 + RBD Q498, hACE2 K31 + RBD Q493 and hACE2 K31 + RBD F490 are formed, and hACE2 H34 + RBD Y453 is lost. Similar aberrations, except for the hydrogen bond with F490, are observed in the case of the N501Y + Y453F variant. Despite significant changes in the pool of interactions, the gross number of hydrogen bonds for the complexes of all three variants is relatively stable and ranges from 9 to 10. Between the defined interaction subinterfaces for all considered variants of RBD are characterized by the presence of a pocket, which is formed by residues R403, Y453, Q493, S494, Y495, G496, F497, Q498, N501 and Y505 conditionally original variant. According to the results of the molecular dynamics simulation, the Y453F replacement has little effect on the overall topology of the cavity, but sufficiently reduces the polarity of the pocket part of its localization, which leads to the impossibility of forming any polar interactions. In contrast, N501Y, due to the larger size of the tyrosine radical and the presence of parahydroxyl, forms two equivalent mutually exclusive hydrogen bonds with the carbonyls of the peptide groups G496 and Y495. Additional stabilization of the Y501 is provided by interplanar stacking with the Y505. In addition to the anchored position in ~ 25% of the trajectory there is another “open” conformation Y501. At which the radical of this tyrosine does not interact with the rest of the protein. Conclusions. 1) The interface of interaction of SARS-CoV-2 RBD with hACE2 is not continuous and it can be conditionally divided into two subiterfaces: N-terminal and C-terminal. Each is characterized by its own pattern of connections and changes according to the RBD N501Y and Y453F replacements we have considered. However, despite the presence of significant molecular rearrangements caused by N501Y and Y453F, the total number of hydrogen bonds is relatively the same for all mutants. 2) Between the identified interaction subinterfaces, SARS-CoV-2 RBD contains caveola, which due to its location may be potentially suitable for finding promising candidates for drugs aimed at inhibiting the interaction of this protein with hACE2. In this case, the substitutions of N501Y and Y453F have a significant impact on the topology of a particular pocket and can potentially modify the activity of inhibitors directed to this area
Інтерфейс взаємодії SARS-CoV-2 RBD з hACE2 не є суцільним, і його умовно можна поділити на два субінтерфейси: N-кінцевий та С-кінцевий, кожен з яких характеризується своїм паттерном сформованих зв’язків та змінюється відповідно до розглянутих нами амінокислотних замін RBD N501Y та Y453F. Однак, попри наявність значних молекулярних перебудов, спричинених N501Y та Y453F, загальна кількість водневих зв’язків є відносно однаковою для всіх мутантів. 2) Між ідентифікованими субінтерфейсами взаємодії SARS- CoV-2 RBD містить кавеолу, яка завдяки своєму розташуванню може бути потенційно придатною для пошуку перспективних структур та розробки на її основі ліків, направлених на інгібування взаємодії даного білка з ИАСЕ2. При цьому заміни N501Y та Y453F чинять достатньо значний вплив на топологію визначеної кишені та потенційно можуть модифікувати активність інгібіторів, направлених на цю ділянку
Дод.точки доступу:
Zaremba, A. A.
Zaremba, P. Y.
Muchnyk, F. V.
Baranova, G. V.
Zahorodnia, S. D.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

© Міжнародна Асоціація користувачів і розробників електронних бібліотек і нових інформаційних технологій
(Асоціація ЕБНІТ)