Бібліотека Вінницького національного медичного університету ім. М.І.Пирогова

Головна

Спрощенний режим

Відео-інструкція

Опис

Бази даних

Періодичні видання- результати пошуку

Вид пошуку

Періодичні видання

Зона пошуку

Знайдено у інших БД:

Книги (2)

Формат представлення знайдених документів:
повний	інформаційний	короткий

Відсортувати знайдені документи за:
автором	назвою	роком видання	типом документа

Пошуковий запит: (<.>S=Оксигеназы<.>)

Загальна кількість знайдених документів : 6
Показані документи з 1 по 6

Рахматуллаев, Ш. С.
Функциональное состояние монооксигеназной системы печени при некоронарогенном поражении сердечной мышцы в эксперименте [Текст] / Ш. С. Рахматуллаев, Н. М. Юлдашев // Лікарська справа. - 2000. - № 3-4. - С. 41-44

MeSH-головна:
ОКСИГЕНАЗЫ -- OXYGENASES (метаболизм, секреция)
МИОКАРД -- MYOCARDIUM (патология, ультраструктура)
ПЕЧЕНИ БОЛЕЗНИ -- LIVER DISEASES (иммунология, кровь, метаболизм, патофизиология)
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ МЕДИЦИНА -- EXPERIMENTAL MEDICINE
Дод.точки доступу:
Юлдашев, Н. М.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Кабулов, Ш. М.
Индукторы монооксигеназной системы печени в лечении респираторного дистресс-синдрома новорожденных [Текст] / Ш. М. Кабулов // Клиническая лабораторная диагностика. - 2002. - № 3. - С. 18-20

MeSH-головна:
ОКСИГЕНАЗЫ -- OXYGENASES (анализ, метаболизм)
ПЕЧЕНИ ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ТЕСТЫ -- LIVER FUNCTION TESTS
РЕСПИРАТОРНЫЙ ДИСТРЕСС-СИНДРОМ НОВОРОЖДЕННЫХ -- RESPIRATORY DISTRESS SYNDROME, NEWBORN (метаболизм, патофизиология, профилактика и контроль, терапия, этиология)
Вільних прим. немає

Знайти схожі

    Стимулирующее влияние гуминовых кислот на оксигеназную активность микроорганизмов нефтезагрязненных почв [Текст] / Л. И. Сваровская [и др.] // Биотехнология. - 2007. - № 6. - С. 60-64

Рубрики: Гуминовые кислоты--диагн прим

   Нефтяная промышленность--вред возд

   Оксигеназы

Дод.точки доступу:
Сваровская, Л. И.
Иванов, А. А.
Юдина, Н. В.
Фиатов, Д. А.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Monooxygenase system in Guerin’s carcinoma of rats under conditions of ω-3 polyunsaturated fatty acids administration [Text] = Стан монооксигеназної системи карциноми Герена щурів за введення ω-3 поліненасичених жирних кислот / M. M. Marchenko [et al.] // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 4. - P48-56. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
НОВООБРАЗОВАНИЯ ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ -- NEOPLASMS, EXPERIMENTAL (метаболизм, терапия, этиология)
БИОМЕДИЦИНСКИЕ ИССЛЕДОВАНИЯ -- BIOMEDICAL RESEARCH (методы, тенденции)
БОЛЕЗНЬ, МОДЕЛИ НА ЖИВОТНЫХ -- DISEASE MODELS, ANIMAL
ОКСИГЕНАЗЫ -- OXYGENASES (анализ, метаболизм)
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ, ОМЕГА-3 -- FATTY ACIDS, OMEGA-3 (анализ, терапевтическое применение)
ЦИТОХРОМЫ B -- CYTOCHROMES B (анализ)
ХОЛЕСТЕРИНА БОКОВУЮ ЦЕПЬ-РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ ФЕРМЕНТ -- CHOLESTEROL SIDE-CHAIN CLEAVAGE ENZYME (анализ)
Анотація: The aim of the study was to determine the variations of function in components of monooxygenase system (MOS) of rat Guerin’s carcinoma under ω-3 polyunsaturated fatty acids (PUFAs) administration. The activity of Guerin’s carcinoma microsomal NADH-cytochrome b₅ reductase, the content and the rate of cytochrome b₅ oxidation-reduction, the content and the rate of cytochrome Р450 oxidation-reduction have been investigated in rats with tumor under conditions of ω-3 PUFAs administration. ω-3 PUFAs supplementation before and after transplantation of Guerin’s carcinoma resulted in the increase of NADH-cytochrome b5 reductase activity and decrease of cytochrome b₅ level in the Guerin’s carcinoma microsomal fraction in the logarithmic phases of carcinogenesis as compared to the tumor-bearing rats. Increased activity of NADH-cytochrome b₅ reductase facilitates higher electron flow in redox-chain of MOS. Under decreased cytochrome b₅ levels the electrons are transferred to oxygen, which leads to heightened generation of superoxide (O₂^.-) in comparison to control. It was shown, that the decrease of cytochrome P450 level in the Guerin’s carcinoma microsomal fraction in the logarithmic phases of oncogenesis under ω-3 PUFAs administration may be associated with its transition into an inactive form - cytochrome P420. This decrease in cytochrome P450 coincides with increased generation of superoxide by MOS oxygenase chain
Дод.точки доступу:
Marchenko, M. M.
Ketsa, O. V.
Shmarakov, I. O.
Abutnaritsa, K. H.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Minaev, B. F.
Spin-orbit coupling effects in O₂ activation by cofactor-independent 2,4-dioxygenase [Текст] = Ефекти спін-орбітальної взаємодії за активації O₂ кофакторнезалежної 2,4-діоксигенази / B. F. Minaev, R. R. Valiev // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 1. - С. 38-46. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
PQQ КОФАКТОР -- PQQ COFACTOR (анализ)
ОКСИГЕНАЗЫ -- OXYGENASES (анализ)
КИСЛОРОД -- OXYGEN (анализ, химия)
ФЕРМЕНТЫ И КОФЕРМЕНТЫ (ВНЕШ) -- ENZYMES AND COENZYMES (NON MESH) (химия)
КВАНТОВАЯ ТЕОРИЯ -- QUANTUM THEORY
Анотація: The O₂ (dioxygen) is paramagnetic molecule with two non-paired electron spins and triplet ground state (S = 1) while majority of organic molecules are diamagnetic species; they have all electron spins paired and the singlet ground state with the total spin S = 0. Oxygenases catalyze a concerted insertion of the triplet dioxygen into organic (diamagnetic) molecules in a strictly spin-forbidden process and this puzzle is not solved so far in modern enzymology. Many oxidases and oxygenases utilize the π-conjugated organic cofactor (like flavins, pterins) in a singlet ground state and reaction of cofactor with O₂ is still spin-forbidden. It is clear that the protein environment in the enzyme active-site “helps” in some way to overcome spin prohibition, but this environment is definitely diamagnetic and the spin-puzzle still exists. Some oxidases and oxygenases use paramagnetic metal ions as a cofactor; in this case the spin prohibition is formally reduced. In recent years, a numbers of oxidative enzymes are discovered which do not contain any cofactor. In the present work, we considered a rather popular cofactor-free bacterial 2,4-dioxygenase and its oxygenolytic reactions with 2-n-alkyl-3-hydroxy-4(1H)-quinolones (AHQ’s). We presented results of quantum-chemical calculations of intermediate diradical proposed recently for direct reaction of dioxygen with AHQ substrate and made conclusion about the mechanism of spin-catalysis
Кисень (О₂) є парамагнітною молекулою з двома неспареними електронними спінами та триплетним основним станом (S = 1), тоді як більшість органічних молекул діамагнітні; вони мають спарені електронні спіни та синглетний основний стан з повним спіном S = 0. Оксигенази каталізують введення триплетного кисню в органічні (діамагнітні) молекули в ході строго заборонених за спіном процесів і цю загадку досі не вирішено в сучасній ензимології. Багато оксидаз та оксигеназ використовують спряжені органічні кофактори (подібно до флавінів, птеринів) у синглетному основному стані, і реакція кофактора з О₂ є також заборонена за спіном. Зрозуміло, що протеїнове оточення в активному центрі ензиму якимсь чином «допомагає» подолати спінову заборону, але це оточення є діамагнітним та спін-загадка все ж таки залишається. Деякі оксидази та оксигенази використовують парамагнітні іони металів як кофактор; у цьому разі спінову заборону формально знято. Нещодавно відкрито низку окислювальних ензимів, які не отримують кофактора. В роботі розглянуто бактеріальну 2,4-діоксигеназу, вільну від кофактора та її реакції з 2-n-алкіл-3-дигідрокси-4(1Н)-хінолонами (АНХ). У статті ми надали результати квантово-хімічних розрахунків проміжного дирадикала, нещодавно запропонованого для прямої реакції кисню з АНХ-субстратами, та зробили заключення про механізм спін-каталізу
Дод.точки доступу:
Valiev, R. R.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Adaptor protein Ruk/CIN85regulates redox balance in 4T1 mouse breast cancer cells exposed to plasmin(ogen) [Text] = Адаптерний протеїн Ruk/CIN85 регулює редокс-баланс у клітинах раку грудної залози миші лінії 4Т1 / I. R. Horak [та ін.] // Экспериментальная онкология. - 2022. - Т. 44, № 1. - P31-38. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
МОЛОЧНОЙ ЖЕЛЕЗЫ ЖИВОТНЫХ НОВООБРАЗОВАНИЯ -- MAMMARY NEOPLASMS, ANIMAL (диагностика, иммунология, метаболизм, патофизиология, ультраструктура)
ЖИВОТНЫЕ ЛАБОРАТОРНЫЕ -- ANIMALS, LABORATORY
МЫШИ ИНБРЕДНЫХ ЛИНИЙ -- MICE, INBRED STRAINS
ПЛАЗМИНОГЕН -- PLASMINOGEN (действие лекарственных препаратов, дефицит, диагностическое применение, метаболизм, секреция)
ОКСИГЕНАЗЫ -- OXYGENASES (дефицит, диагностическое применение, метаболизм, секреция)
ГЛУТАТИОН -- GLUTATHIONE (дефицит, диагностическое применение, метаболизм, секреция)
Анотація: Cell surface plasmin is involved in tumor growth and metastatic dissemination by regulating cancer cells adhesion, migration and invasion. Plasmin-induced cell detachment is accompanied by an increased rate of reactive oxygen species (ROS) generation and cell death. However, cancer cells acquire the ability to develop adaptive mechanisms to resist ROS-mediated apoptosis. Aim: To establish the role of adaptor protein Ruk/CIN85 in the control of viability and redox balance in breast adenocarcinoma cells exposed to plasmin(ogen). Materials and Methods: Mouse 4T1 cells with the stable overexpression of adaptor protein Ruk/CIN85 (RukUp subline) and corresponding control (Mock subline) were treated with Glu-plasminogen (1–100 nM). Plasminogen to plasmin conversion was monitored spectrophotometrically by cleavage of the specific chromogenic substrate S2251. Specific uPA inhibitor BC11 was used to verify the uPA-mediated mechanism of plasminogen pericellular activation by 4T1 cells. Cell survival rate was assessed by MTT-test and cell proliferation was estimated by colony formation assay. Enzymatic activities of catalase, glutathione peroxidase, superoxide dismutase, as well as hydrogen peroxide (H2O2) levels were measured by spectrophotomertric and fluorometric assays. The intracellular ROS generation was monitored by flow cytometry using H2DCF-DA fluorescent probe. Results: Plasminogen was shown to be converted into an active proteinase plasmin on the surface of carcinoma cells in uPA-dependent manner. Plasmin(ogen) suppressed proliferation and affected survival of both studied 4T1 sublines. However, RukUp cells displayed higher resistance to plasmin(ogen)-induced cytotoxicity than Mock cells. Plasmin(ogen) promoted significant elevation in ROS generation rate in cells with the basal level of Ruk/CIN85 expression. In contrast, RukUp cells appear to be more effective in counteracting prooxidant changes due to the activation of some enzymes of the glutathione system, in particular glutathione peroxidase, and a concomitant decrease of H2O2 accumulation. Conclusion: Adaptor protein Ruk/CIN85 is involved in the regulation of redox homeostasis in cancer cells to maintain levels of ROS, thus promoting redox adaptation in cancer cells exposed to plasmin(ogen). Thus, Ruk/CIN85 may represent one of the relevant targets in order to diminish the resistance of cancer cells to ROS-mediated apoptosis
Плазмін, що утворюється на клітинній поверхні, залучається до контролю пухлинного росту та метастазування через регулювання адгезії, міграції та інвазії ракових клітин. Зниження адгезивності клітин, індуковане плазміном, супроводжується посиленням генерування активних форм оксигену (АФО) та клітинною загибеллю. Водночас для ракових клітин характерним є набуття механізмів протидії апоптозу, опосередкованому АФО. Мета: З’ясувати роль адаптерного протеїну Ruk/CIN85 у контролі окисно-відновного балансу та виживання клітин аденокарциноми грудної залози за умови впливу плазмін(оген)у. Матеріали та методи: Мишачі клітини лінії 4Т1 зі стабільною надекспресією адаптерного протеїну Ruk/CIN85 (сублінія RukUp) та відповідні контрольні клітини (сублінія Mock) культивували за наявності плазміногену (1–100 нМ). Перетворення плазміногену на плазмін визначали спектрофотометрично за швидкістю розщеплення специфічного хромогенного субстрату S2251. Специфічний інгібітор uPA ВС11 використовували для дослідження uPA-опосередкованого механізму перицелюлярної активації плазміногену клітинами 4Т1. Рівень виживання клітин оцінювали за допомогою МТТ-тесту, проліферативну активність клітин аналізували методом формування колоній. Ензиматичні активності каталази, глутатіонпероксидази, супероксиддисмутази, а також рівні пероксиду гідрогену (H2O2) вимірювали флюорометрично. Внутрішньоклітинне генерування АФО досліджували за допомогою протокової цитометрії з використанням флуоресцентного зонду H2DCF-DA. Результати: Було показано, що плазміноген перетворюється на активну протеїназу плазмін на поверхні аденокарциномних клітин у uPA-залежний спосіб. Плазмін(оген) пригнічував проліферацію та виживання обох досліджуваних субліній клітин. Однак, клітини RukUp демонстрували більшу резистентність до плазмін(оген)-індукованої цитотоксичності у порівнянні з клітинами Mock. Плазмін(оген) спричиняв значне посилення генерування АФО в клітинах з базальним рівнем експресії Ruk/CIN85. На відміну від контролю, клітини RukUp виявилися здатними більш ефективно протидіяти прооксидантним змінам через активацію деяких ензимів системи глутатіону, головним чином глутатіонпероксидази, та зниження рівня акумуляції H2O2. Висновки: Адаптерний протеїн Ruk/CIN85 залучений до контролю окисно-відновного гомеостазу в ракових клітинах завдяки підтриманню утворення АФО на рівні, необхідному для адаптації клітин до впливу плазмін(оген)у. Таким чином, скерований вплив на рівень експресії Ruk/CIN85 може бути ефективним підходом, спрямованим на зниження резистентності ракових клітин до АФО-опосередкованого апоптозу
Дод.точки доступу:
Horak, I. R.
Latyshko, N. V.
Hudkova, O. O.
Tokarchuk, K. O.
Kishko, T. O.
Yusova, O. I.
Drobot, L. B.
Tykhomyrov, A. A.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

© Міжнародна Асоціація користувачів і розробників електронних бібліотек і нових інформаційних технологій
(Асоціація ЕБНІТ)