Бібліотека Вінницького національного медичного університету ім. М.І.Пирогова

Головна

Спрощенний режим

Відео-інструкція

Опис

Бази даних

Періодичні видання- результати пошуку

Вид пошуку

Періодичні видання

Зона пошуку

Формат представлення знайдених документів:
повний	інформаційний	короткий

Відсортувати знайдені документи за:
автором	назвою	роком видання	типом документа

Пошуковий запит: (<.>S=Хлоропласты<.>)

Загальна кількість знайдених документів : 5
Показані документи з 1 по 5

Попова, А. Ф.
Структурные изменения хлоропластов и содержание галактолипидов в клетках Chlorella при клиностатировании [Текст] / А. Ф. Попова // Цитология и генетика. - 2006. - Т. 40, № 2. - С. 39-43

Рубрики: Хлоропласты

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Естеразна активність чинника спряження CF₁ ізольованого з хлоропластів шпинату [Текст] = Esterase activity of CF₁ coupling factor isolated from spinach chloroplasts / Н. Ф. Михайленко [та ін.] // Доповіді Національної академії наук України. - 2017. - № 3. - С. 92-98. - Бібліогр.: в кінці ст.

MeSH-головна:
ШПИНАТ ОГОРОДНЫЙ -- SPINACIA OLERACEA (химия)
ХЛОРОПЛАСТЫ -- CHLOROPLASTS (химия)
Анотація: Показано здатність ізольованого чинника спряження CF₁ — каталітичної частини ATФ-синтазного комплексу хлоропластів — каталізувати гідроліз п-нітрофенілового естеру оцтової кислоти. Специфічні інгібітори карбоангідрази — ацетазоламід (АА) і етоксизоламід (ЕА) — в концентрації 1—100 мкМ модифікували естеразну активність ензиму. АА в низькій концентрації (менше 5 мкМ) стимулював, а в діапазоні 25— 75 мкМ інгібував естеразну активність CF₁. ЕА в концентраціях 1—75 мкМ спричиняв значні зміни естеразної активності CF₁. АА і ЕА також впливали на латентну ATФазну активність ензиму: в концентраціях 1—25 мкМ активували, а 30—100 мкМ пригнічували гідроліз ATФ. Отримані результати дають підставу припустити, що виявлена естеразна активність CF₁ пов’язана з карбоангідразною функцією чинника спряження і, можливо, є необхідною для перенесення протонів, спряженого з реакціями синтезу або гідролізу ATФ
Показана способность изолированного сопрягающего фактора CF₁ — каталитической части ATФ-синтазного комплекса хлоропластов — катализировать гидролиз п-нитрофенилового эфира уксусной кислоты. Специфические ингибиторы карбоангидразы — ацетазоламид (АА) и этоксизоламид (ЭА) — в концентрациях 1—100 мкМ модифицировали эстеразную активность фермента. АА в низкой концентрации (менее 5 мкМ) стимулировал, а в диапазоне 25—75 мкМ ингибировал эстеразную активность CF₁. ЭА в концентрациях 1—75 мкМ вызывал значительные изменения эстеразной активности CF₁. АА и ЭА также влияли на латентную ATФазную активность фермента: в концентрациях 1—25 мкМ активировали, а 30—100 мкМ подавляли гидролиз ATФ. Полученные результаты позволяют предположить, что обнаруженная эстеразная активность CF₁ связана с карбоангидразной функцией сопрягающего фактора и, возможно, необходима для переноса протонов, сопряженного с реакциями синтеза либо гидролиза ATФ
It is shown that the isolated coupling factor CF₁ (a catalytic part of the ATP synthase complex of chloroplasts) is able to catalyze the hydrolysis of p-nitrophenyl ester of acetic acid. Specific inhibitors of carbonic anhydrase, acetazolamide (AA), and ethoxyzolamide (EA) in the concentration range of 1 to 100 μM modified the esterase activity of the enzyme. AA at low concentrations (less than 5 μM) stimulated and in the range of 25-75 μM inhibited the esterase activity of CF₁. 1-75 μM EA caused the considerable changes in the esterase activity of CF₁. AA or EA affected also the latent ATPase activity of the enzyme: in the concentration 1-25 μM activated and 30-100 μM inhibited ATP hydrolysis. These results suggest that the observed esterase activity of CF₁ is related to the carbonic anhydrase function of the coupling factor and is probably necessary for the proton transfer coupled with the reactions of ATP synthesis or hydrolysis
Дод.точки доступу:
Михайленко, Н. Ф.
Семеніхін, А. В.
Хомочкін, А. П.
Золотарьова, О. К.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Reversible pH-dependent activation/inactivation of CF1-ATPase of spinach chloroplasts / A. P. Khomochkin [et al.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2017. - Том 89, N 4. - P43-48

MeSH-головна:
ХЛОРОПЛАСТЫ -- CHLOROPLASTS (действие лекарственных препаратов)
ШПИНАТ ОГОРОДНЫЙ -- SPINACIA OLERACEA (действие лекарственных препаратов)
ДИАКАРБ -- ACETAZOLAMIDE (метаболизм)
Анотація: The aim of the work was to study the reverse pH-dependent regulation of the enzymatic activity of the catalytic part of ATP synthase (EC 3.6.3.14) of chloroplast – coupling factor CF1. It was shown that the short-term incubation of isolated CF1 in the media with pH 4.5 or 3.5 leads to inactivation of Ca²⁺-ATPase, which is rapidly (t1/2 ~ 1 min) restored in the medium containing 0.5-10 mM bicarbonate at pH 7.8. After acid treatment, the rate of Mg²⁺-ATPase reaction was also stimulated in the presence of 1 mM bicarbonate (рН 7.8; 37 °С). The increase in Ca²⁺– and Mg²⁺-АТР activity of CF₁ associated with the addition of NaHCO₃ solution was completely eliminated after the introduction of 50 mM acetazolamide – a specific inhibitor of carbonic anhydrase. The obtained results suggest the existence of the bound bicarbonate in the CF₁ structure, which apparently participates in proton transfer.
Дод.точки доступу:
Khomochkin, A. P.
Onoiko, O. B.
Semenikhin, A. V.
Zolotareva, O. K.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Onoiko, O. B.
Influence of sulfite on ATPase activity of coupling factor CF₁ isolated from spinach chloroplasts [Текст] = Вплив сульфіту на АТPазну активність чинника спряження CF₁, ізольованого із хлоропластів шпинату / O. B. Onoiko, A. P. Khomochkin, O. K. Zolotareva // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 1. - С. 47-52. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
ХЛОРОПЛАСТЫ -- CHLOROPLASTS (ультраструктура, химия)
ШПИНАТ ОГОРОДНЫЙ -- SPINACIA OLERACEA (воздействие облучения, рост и развитие)
АРИЛСУЛЬФАТАЗЫ -- ARYLSULFATASES (анализ, химический синтез)
БИОХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- BIOCHEMICAL PROCESSES
Анотація: The present study of sulfite participation in the regulation of the chloroplast ATP-synthase complex can help to understand the mechanisms of acid rains toxic effects on the plant photosynthetic apparatus. The aim of the work was to study the effect of sulfite on Ca²⁺– and Mg²⁺-dependent ATP hydrolysis catalysed by coupling factor CF₁, exposed to preliminary short-term acid treatment. CF₁ was isolated from spinach chloroplasts (Spinacia oleracea L.). The latent ATPase activity of CF₁ was activated by sodium sulfite addition into incubation media. The rate of ATP hydrolysis was determined by the release of inorganic phosphate. In the presence of 25 mM exogenous sulfite the Mg²⁺-dependent hydrolytic activity of CF₁ was increased 7-fold and Ca²⁺-dependent activity 3-fold compared to the control. Carbonic anhydrase inhibitors acetazolamide or ethoxyzolamide eliminated sulfite-induced stimulation of ATP hydrolysis. The sulfite stimulating effect on Ca²⁺– and Mg²⁺-ATPase activity was increased dramatically after incubation (5 min) of isolated CF₁ in a medium with pH 3.5 and its subsequent transition to the alkali medium (pH 8.0). In this case, 1 mM sulfite-induced a 10-fold acceleration of ATP hydrolysis. Carbonic anhydrase specific inhibitors (50 μM) removed the sulfite effect. These data suggest that sulfite was able to replace bicarbonate in the CF₁ structure after the release of bound HCO₃– during acid treatment
Проведені дослідження з розкриття механізмів участі сульфіту в регуляції АТР-синтазного комплексу хлоропластів є актуальними з огляду впливу кислотних дощів на фотосинтетичний апарат рослин. Метою роботи було вивчення дії сульфіту на Ca²⁺– і Mg²⁺-залежний гідроліз АТР чинником спряження CF₁ із хлоропластів шпинату, які піддавали попередній кислотній інкубації. CF₁ізолювали із хлоропластів шпинату (Spinacia oleracea L.). Латентну (приховану) АТРазну активність CF₁ активували додаванням у середовище сульфіту натрію. Швидкість гідролізу АТР визначали за звільненням неорганічного фосфату. За наявності 25 мМ екзогенного сульфіту Mg²⁺-залежна гідролітична активність CF₁ зростала у 7 разів, а Ca²⁺-залежна – у 3 рази порівняно з контролем. Інгібітори карбоангідрази ацетазоламід або етоксизоламід усували стимуляцію гідролізу АТР сульфітом. Спричинена сульфітом стимуляція Ca²⁺– і Mg²⁺-АТРазної активності значно посилювалась після інкубації (5 хв) ізольованого CF₁ за рН 3,5 із наступним переведенням у середовище з рН 8,0. За таких умов 1 мМ сульфіт спричиняв 10-кратне прискорення гідролізу АТР. Специфічні інгібітори карбоангідраз (50 мкМ) знімали стимулювальний ефект сульфіту. Одержані дані дозволяють припустити, що сульфіт здатен заміщувати бікарбонат у структурі CF₁ після вивільнення зв’язаного НСО₃– внаслідок кислотної інкубації
Дод.точки доступу:
Khomochkin, A. P.
Zolotareva, O. K.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

Zolotareva, E. K.
Sulfonamides influence on the activity of thylakoid ATPase isolated from spinach chloroplasts / E. K. Zolotareva, A. P. Khomochkin, O. B. Onoiko // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 4. - P96-102

MeSH-головна:
ХЛОРОПЛАСТЫ -- CHLOROPLASTS
ШПИНАТ ОГОРОДНЫЙ -- SPINACIA OLERACEA
СУЛЬФАНИЛАМИДЫ -- SULFANILAMIDES
Анотація: The effect of two water-soluble sulfonamides: aromatic 4-aminobenzenesulfonamide (SA) and aliphatic trifluoromethylsulfonamide (TFMSA) on the latent and stimulated ATPase activity of the catalytic part of the thylakoid ATP synthase isolated from spinach (Spinacia oleracea L.) chloroplasts was studied. Three methods of ATPase activity stimulation were applied in the work: brief heating of the enzyme at 62 °С; incubation with 20% methanol; 25 mM sodium sulfite adding to the reaction medium. TFMSA effectively inhibited the ATPase activity of the enzyme at all types of activation. I50 (TFMSA) value for was found to be about 5 μM in the case of enzyme heat treatment and 1 μM in the case of enzyme activation with sulfite or methanol. SA did not affect ATPase activity at stimulation with sulfite and inhibited with I50 about 50 μM at stimulation by heating or methanol. No effect of SA on latent enzyme activity was observed, while TFMSA was shown to activate latent ATPase by about 6 times. The data obtained showed that both sulfonamide compounds, known as carbonic anhydrase inhibitors, are able to modify the activity of chloroplast ATPase
Вивчалася дія двох водорозчинних сульфаніламідів ароматичного 4-амінобензолсульфоніламіду (СА) і аліфатичного трифторметилсульфоніламіду (ТФМСА) на латентну і стимульовану АТРазну активність каталітичної частини тилакоїдної АТР-синтази, ізольованої з хлоропластів шпинату. У роботі застосовували три методи стимуляції АТPазної активності: нетривалий прогрів ензиму при 62 °С; інкубація з 20%-им метанолом; додаванням до реакційного середовища 25 мМ сульфіту натрію. ТФМСА ефективно пригнічував АТРазну активність ензиму за всіх типів активації. У разі теплової обробки I50 (ТФМСА) становила ~ 5 мкМ, а за активації сульфітом або метанолом ~ 1 мкМ. СА зовсім не впливав на АТРазну активність за наявності у середовищі сульфіту, а у випадку активації ензиму нагріванням або метанолом інгібував її значно слабше, ніж ТФМСА: величина I50 (СА) ~ 50 мкМ. Додавання досліджуваних інгібіторів до реакційного середовища з латентним ензимом не спричиняло ніякого ефекту в разі застосування СА і призводило до активації АТРазної реакції приблизно у 6 разів за додавання ТФМСА. Одержані результати показують, що обидва сульфаніламіди, відомі як інгібітори карбоангідраз, здатні також модифікувати АТРазу хлоропластів
Дод.точки доступу:
Khomochkin, A. P.
Onoiko, O. B.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

© Міжнародна Асоціація користувачів і розробників електронних бібліотек і нових інформаційних технологій
(Асоціація ЕБНІТ)