Бібліотека Вінницького національного медичного університету ім. М.І.Пирогова

Головна

Спрощенний режим

Відео-інструкція

Опис

Бази даних

Періодичні видання- результати пошуку

Вид пошуку

Періодичні видання

Зона пошуку

Формат представлення знайдених документів:
повний	інформаційний	короткий

Відсортувати знайдені документи за:
автором	назвою	роком видання	типом документа

Пошуковий запит: (<.>A=Minaev, B. F.$<.>)

Загальна кількість знайдених документів : 2
Показані документи з 1 по 2

Шифр: УУ60/2019/91/1
Журнал

The Ukrainian biochemical journal [Текст]. - Виходит раз на два місяця
2019р. Т. 91 № 1 . - 138.92, р.

Зміст:
Varbanets, L. D. Рantoea agglomerans lipopolysaccharides: structure, functional and biological activity / L. D. Varbanets [та ін.]. - P.5-20. - Bibliogr. at the end of the art.
Інші автори: Bulyhina T. V., Pasichnyk L. A., Zhytkevich N. V.
Guzyk, M. M. Altered sirtuins 1 and 2 expression in the brain of rats induced by experimental diabetes and the ways of its correction / M. M. Guzyk [та ін.]. - P.21-29. - Bibliogr. at the end of the art.
Інші автори: Tykhonenko T. M., Dyakun K. O., Yanitska L.V., Pryvrotska I. B., Kuchmerovska T. M.
Galkin, O. Yu. Different mice inbred strains humoral immune response against human prostate-specific antigen / O. Yu. Galkin, A. G. Komar, O. B. Besarab. - P.30-37. - Bibliogr. at the end of the art.
Minaev, B. F. Spin-orbit coupling effects in O₂ activation by cofactor-independent 2,4-dioxygenase / B. F. Minaev, R. R. Valiev. - P.38-46. - Bibliogr. at the end of the art.
Onoiko, O. B. Influence of sulfite on ATPase activity of coupling factor CF₁ isolated from spinach chloroplasts / O. B. Onoiko, A. P. Khomochkin, O. K. Zolotareva. - P.47-52. - Bibliogr. at the end of the art.
Sorochynska, O. M. Intermittent fasting causes metabolic stress and leucopenia in young mice / O. M. Sorochynska [та ін.]. - P.53-64. - Bibliogr. at the end of the art.
Інші автори: Bayliak M. M., Vasylyk Y. V., Kuzniak O. V., Drohomyretska I. Z., Klonovskyi A. Ya., Storey J. M., Storey K. B., Lushchak V. I.
Makarenko, M. V. HBD-2 interactions with erythrocyte membranes in vitro / M. V. Makarenko [та ін.]. - P.65-73. - Bibliogr. at the end of the art.
Інші автори: Semeniuk D. O., Starenka I. O., Pogribna A. P., Sokol I. V., Martinova L. I., Govsieiev D. O.
Buznytska, O. V. Diagnostic significance of biochemical indicators of liver fibrogenesis in adolescents with obesity / O. V. Buznytska. - P.74-79. - Bibliogr. at the end of the art.
Yelins’ka, A. M. Role of AP-1 transcriptional factor in development of oxidative and nitrosative stress in periodontal tissues during systemic inflammatory response / A. M. Yelins’ka, O. Ye. Akimov, V. O. Kostenko. - P.80-85. - Bibliogr. at the end of the art.
Gudzenko, T. V. Cellular fatty acid composition of Aeromonas genus – destructor of aromatic xenobiotics / T. V. Gudzenko [та ін.]. - P.86-91. - Bibliogr. at the end of the art.
Інші автори: Gorshkova O. G., Korotaieva N. V., Voliuvach O. V., Ostapchuk А. М., Іvanytsia V. O.
Gryshchenko, V. A. Evaluation of biochemical indicators in blood plasma of rats with tetracycline-induced hepatosis and their correction by milk phospholipids / V. A. Gryshchenko [та ін.]. - P.92-99. - Bibliogr. at the end of the art.
Інші автори: Musiychuk V. V., Chernyshenko V. O., Gornytska O. V., Platonova T. M.
Petrenko, O. M. Levels of angiogenic regulators and MMP-2, -9 activities in Martorell ulcer: a case report / O. M. Petrenko, A. A. Tykhomyrov. - P.100-107. - Bibliogr. at the end of the art.
Данилова, В. М. Внесок лауреатів Нобелівської премії в розвиток динамічної біохімії та біоенергетики. Е. Бухнер, А. Коссель, Р. Вільштеттер, О. Мейєргоф, А. Хілл, О. Варбург, А. Сент-Дьєрді / В. М. Данилова, Р. П. Виноградова, С. В. Комісаренко. - P.108-126. - Бібліогр.: в кінці ст.
Є примірники у відділах: всього 1
Вільні: 1

Знайти схожі
Перейти до описів статей

Minaev, B. F.
Spin-orbit coupling effects in O₂ activation by cofactor-independent 2,4-dioxygenase [Текст] = Ефекти спін-орбітальної взаємодії за активації O₂ кофакторнезалежної 2,4-діоксигенази / B. F. Minaev, R. R. Valiev // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 1. - С. 38-46. - Bibliogr. at the end of the art.

MeSH-головна:
PQQ КОФАКТОР -- PQQ COFACTOR (анализ)
ОКСИГЕНАЗЫ -- OXYGENASES (анализ)
КИСЛОРОД -- OXYGEN (анализ, химия)
ФЕРМЕНТЫ И КОФЕРМЕНТЫ (ВНЕШ) -- ENZYMES AND COENZYMES (NON MESH) (химия)
КВАНТОВАЯ ТЕОРИЯ -- QUANTUM THEORY
Анотація: The O₂ (dioxygen) is paramagnetic molecule with two non-paired electron spins and triplet ground state (S = 1) while majority of organic molecules are diamagnetic species; they have all electron spins paired and the singlet ground state with the total spin S = 0. Oxygenases catalyze a concerted insertion of the triplet dioxygen into organic (diamagnetic) molecules in a strictly spin-forbidden process and this puzzle is not solved so far in modern enzymology. Many oxidases and oxygenases utilize the π-conjugated organic cofactor (like flavins, pterins) in a singlet ground state and reaction of cofactor with O₂ is still spin-forbidden. It is clear that the protein environment in the enzyme active-site “helps” in some way to overcome spin prohibition, but this environment is definitely diamagnetic and the spin-puzzle still exists. Some oxidases and oxygenases use paramagnetic metal ions as a cofactor; in this case the spin prohibition is formally reduced. In recent years, a numbers of oxidative enzymes are discovered which do not contain any cofactor. In the present work, we considered a rather popular cofactor-free bacterial 2,4-dioxygenase and its oxygenolytic reactions with 2-n-alkyl-3-hydroxy-4(1H)-quinolones (AHQ’s). We presented results of quantum-chemical calculations of intermediate diradical proposed recently for direct reaction of dioxygen with AHQ substrate and made conclusion about the mechanism of spin-catalysis
Кисень (О₂) є парамагнітною молекулою з двома неспареними електронними спінами та триплетним основним станом (S = 1), тоді як більшість органічних молекул діамагнітні; вони мають спарені електронні спіни та синглетний основний стан з повним спіном S = 0. Оксигенази каталізують введення триплетного кисню в органічні (діамагнітні) молекули в ході строго заборонених за спіном процесів і цю загадку досі не вирішено в сучасній ензимології. Багато оксидаз та оксигеназ використовують спряжені органічні кофактори (подібно до флавінів, птеринів) у синглетному основному стані, і реакція кофактора з О₂ є також заборонена за спіном. Зрозуміло, що протеїнове оточення в активному центрі ензиму якимсь чином «допомагає» подолати спінову заборону, але це оточення є діамагнітним та спін-загадка все ж таки залишається. Деякі оксидази та оксигенази використовують парамагнітні іони металів як кофактор; у цьому разі спінову заборону формально знято. Нещодавно відкрито низку окислювальних ензимів, які не отримують кофактора. В роботі розглянуто бактеріальну 2,4-діоксигеназу, вільну від кофактора та її реакції з 2-n-алкіл-3-дигідрокси-4(1Н)-хінолонами (АНХ). У статті ми надали результати квантово-хімічних розрахунків проміжного дирадикала, нещодавно запропонованого для прямої реакції кисню з АНХ-субстратами, та зробили заключення про механізм спін-каталізу
Дод.точки доступу:
Valiev, R. R.

Вільних прим. немає

Знайти схожі

© Міжнародна Асоціація користувачів і розробників електронних бібліотек і нових інформаційних технологій
(Асоціація ЕБНІТ)