Бібліотека Вінницького національного медичного університету ім. М.І.Пирогова

Главная

Упрощенный режим

Видео-инструкция

Описание

Базы данных

Периодические издания- результаты поиска

Вид поиска

Книги

Периодические издания

Область поиска

в найденном

Формат представления найденных документов:
полный	информационный	краткий

Отсортировать найденные документы по:
автору	заглавию	году издания	типу документа

Поисковый запрос: (<.>A=Варбанець, Л. Д.$<.>)

Общее количество найденных документов : 117
Показаны документы с 1 по 20

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-117

    Рзаєва, О. М.
    ?-L-рамнозидаза мікроорганізмів [Текст] / О. М. Рзаєва, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2006. - Т. 68, № 1. - С. 69-84

Рубрики: Рамноза--выдел

   Ферменты--хим синт

Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.

Свободных экз. нет

Найти похожие

    ?-Амілази Bacillus subtilis [Текст] / Л. Д. Варбанець, К. В. Мишак, О. В. Мацелюх // Мікробіологічний журнал. - 2006. - Т. 68, № 2. - С. 30-38

Рубрики: Амилазы--выдел

   Изоферменты

Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.
Мишак, К. В.
Мацелюх, О. В.

Свободных экз. нет

Найти похожие

β-маннаназная активность дрожжей, выделенных в Антарктике [Текст] / Н. В. Борзова [и др.] // Мікробіологічний журнал. - 2018. - Том 80, N 2. - С. 28-43

MeSH-главная:
ДРОЖЖИ -- YEASTS (генетика, химия)
ОСНОВАНИЙ ПОСЛЕДОВАТЕЛЬНОСТЬ -- BASE SEQUENCE (генетика)
ФИЛОГЕНЕЗ -- PHYLOGENY
КРИПТОКОККИ -- CRYPTOCOCCUS (химия)
Аннотация: Психрофільні та психротолерантні мікроорганізми Антарктики відомі як продуценти ензимів з унікальними властивостями, а саме стійкістю щодо екстремальних умов середовища. Метою работи було встановити видову приналежність трьох антарктичних дріжджових культур та дослідити їх глікозидазну активність. Методи. Для вивчення ензиматичної активності дріжджів були використані синтетичні і природні субстрати: n-нітрофеніл-глікозиди, галактоманан гуара, МК-целюлоза, розчинний крохмаль. Виділення геномної ДНК проводили із клітинних суспензій. Фрагмент гена 26S рРНК у штамів U5 і U8 був ПЛР-ампліфікований з використанням праймерів NL1 та NL4, у штама S181 фрагмент гена 18S рРНК ПЛР-ампліфікований з використанням праймерів NS3 і NS6. Отримані послідовності генів дріжджових ізолятів порівнювали з такими мікроорганізмів, що були депоновані в базі даних GenBank, використовуючи програмний пакет BLASTN. Філогенетичний аналіз проводили за допомогою програм ClustalX 2.1, Mega 6.06 (Neighbour-Joining). Результати. У супернатанті культуральної рідини всіх культур були виявлені екзо-?рамнозидазна і ендо-?-мананазна активності. Показано, що максимуми ?-мананазної активності і продуктивності двох психротолерантних штамів припадали на третю добу, а у одного — на другу добу культивування і корелювали з синтезом протеїну. Вирощування культур при 15°С забезпечувало більш високі показники позаклітинної ?-мананазной активності. Оптимальними джерелами азоту були хлорид і сульфат амонію, а вуглецю — галактоманан гуару і рамноза. В результаті філогенетичного аналізу нуклеотидних послідовностей генів 26S рРНК або 18S рРНК було встановлено, що досліджені штами відносяться до видів Cryptococcus victoriae і Cryptococcus terricola. Висновки. Вперше показана висока ?-мананазна активність антарктичних штамів C. victoriae і C. terricola і перспектива використання їх як продуцентів манандеградуючих ензимів.
Доп.точки доступа:
Борзова, Н. В.
Гладка, Г. В.
Варбанець, Л. Д.
Таширев, А. Б.

Свободных экз. нет

Найти похожие

Грицай, Р. В.
Ідентифікація 16S РНК та Pagl генів Ralstonia Solanacearum [Текст] / Р. В. Грицай, І. О. Антіпов, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал : Наук. журн. - 2013. - № 2. - С. 32-36. - Библиогр. в конце ст.

MeSH-главная:
RALSTONIA SOLANACEARUM -- RALSTONIA SOLANACEARUM (генетика, метаболизм)
РНК РИБОСОМНАЯ 16S -- RNA, RIBOSOMAL, 16S (генетика)
ЛИПИД A -- LIPID A (генетика)
Доп.точки доступа:
Антіпов, І. О.
Варбанець, Л. Д.

Свободных экз. нет

Найти похожие

    Шубчинський, В. В.
    Адгезивні властивості ліпополісахаридів Pragia fonlium [Текст] / В. В. Шубчинський, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2009. - Т. 71, № 2. - С. 27-34

Рубрики: Липополисахариды--анал

   Воды микробиология

Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.

Свободных экз. нет

Найти похожие

Анти-ліпополісахаридні антитіла та осмотична стійкість еритроцитів у здорових осіб та пацієнтів з В-неходжкінською лімфомою з різними групами крові [Текст] / Л. Д. Варбанець [та ін.] // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 4. - С. 3-12

MeSH-главная:
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (кровь)
ESCHERICHIA COLI -- ESCHERICHIA COLI
PANTOEA -- PANTOEA
КРОВИ ГРУПП АНТИГЕНЫ -- BLOOD GROUP ANTIGENS (кровь)
ЛИМФОМА НЕ-ХОДЖКИНА -- LYMPHOMA, NON-HODGKIN (кровь)
Аннотация: Ліпополісахариди (ЛПС) грамнегативних бактерій відносяться до облігатних компонентів нормального антигенного оточення людини, тому що вони складають значну частину мікрофлори шлунково-кишкового тракту, представлену умовно-патогенними ентеробактеріями. Тому в крові людини завжди реєструється відносно стабільний базовий рівень специфічних до ЛПС антитіл різних класів. Оскільки ЛПС є поліклональними стимуляторами В-лімфоцитів, вони можуть сприяти розвитку деяких пухлинних захворювань, пов’язаних з їх активацією, зокрема і В-клітинної неходжкінської лімфоми (В-НХЛ), яка представляє собою гетерогенну групу пухлин, що походять з В-лімфоцитів, які знаходяться на різних стадіях розвитку і дозрівання. Метою даної роботи було оцінити наявність антитіл до ЛПС, ізольованих із трьох штамів ентеробактерій, представників Escherichia coli та Pantoea agglomerans, у донорів з різними групами крові та у крові хворих на В-неходжкінську лімфому. Результати. Дослідження по визначенню титру антитіл до ЛПС різних представників Enterobacteriaceae свідчать про те, що у донорів крові, незалежно від її групової приналежності, присутні антитіла до ЛПС, ізольованих із трьох штамів бактерій: E. coli L-19 (ЛПС 1), E. coli M-17 (ЛПС 2) та P. agglomerans 8488 (ЛПС 3). Титри антитіл відрізнялись в залежності від групової приналежності. Так, у донорів з III групою крові титри антитіл до ЛПС 1, ЛПС 2 були вищими, ніж у донорів з I, II або IV групою. Іншу картину спостерігали у хворих на В-НХЛ, які не піддавались специфічному лікуванню: титри їх анти-ЛПС антитіл були значно нижчими, ніж у здорових пацієнтів. При цьому титри антитіл до ЛПС 3 були дещо вищими, ніж до ЛПС 1 та ЛПС 2, особливо це достовірно для пацієнтів з III групою крові. Висновки. Донори B(III) групи крові характеризуються вищим титром анти-ЛПС антитіл до E.coli L-19 (ЛПС 1), що може вказувати на більш високу їх чутливість до ЛПС, хоча у донорів всіх досліджуваних груп крові їх рівень був підвищений порівняно з хворими на В-НХЛ. Можливо, цей факт треба враховувати під час переливання крові при лейкеміях та визначати у донорів анти-ЛПС антитіла.
Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.
Гаркава, К. Г.
Броварська, О. С.
Булигіна, Т. В.
Тимошенко, У. В.
Павлюк, Р. П.
Сівкович, С. О.

Свободных экз. нет

Найти похожие

    Біологічна активність нативних та модифікованих ліпополісахаридів Rahnella Aquatilis [Текст] / Л. Б. Скоклюк [та ін.] // Мікробіологічний журнал : Наук. журн. - 2011. - № 6. - С. 3-11. - Библиогр.: с. 11

Рубрики: Rahnella--выдел--класс--микроб

   Липополисахариды--анал--метаб--токсич

Доп.точки доступа:
Скоклюк, Л. Б.
Варбанець, Л. Д.
Сейфулліна, І. І.
Шматкова, Н. В.

Свободных экз. нет

Найти похожие

    Нідялкова, Н. А.
    Виділення фібрінолітичноїпептидази Bacillus Thuringiensis IMB B-7324 [Текст] / Н. А. Нідялкова, О. В. Мацелюх, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал : Наук. журн. - 2012. - № 5. - С. 9-15. - Библиогр. в конце ст.

Рубрики: Bacillus thuringiensis--выдел--метаб

   Фибрин--биосинт--выдел

   Хроматография--класс

Доп.точки доступа:
Мацелюх, О. В.
Варбанець, Л. Д.

Свободных экз. нет

Найти похожие

    Властивості α-амілази Aspergillus sp. 55 [Текст] / Л. Д. Варбанець [та ін.] // Мікробіологічний журнал. - 2009. - Т. 71, № 3. - С. 3-10

Рубрики: Альфа-амилаза--анал

   Аспергилл

Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.
Авдіюк, К. В.
Борзова, Н. В.
Харкевич, О. С.
Жданова, Н. М.
Сейфулліна, І. Й.
Марцинко, О. Е.
Пєсарогло, О. Г.

Свободных экз. нет

Найти похожие

10.

Гудзенко, О. В.
Вплив іонів металів і специфічних хімічних реагентів на активність Альфа-L-рамнозидази Реnicillium tardum [Текст] / О. В. Гудзенко, Н. В. Борзова, Л. Д. Варбанецъ // Мікробіологічний журнал. - 2018. - Том 80, N 6. - С. 3-14

MeSH-главная:
БИОТРАНСФОРМАЦИЯ -- BIOTRANSFORMATION
ИНАКТИВАЦИЯ МЕТАБОЛИЧЕСКАЯ -- INACTIVATION, METABOLIC
PENICILLIUM -- PENICILLIUM
ИНДИКАТОРЫ И РЕАГЕНТЫ -- INDICATORS AND REAGENTS (химия)
ИОНЫ -- IONS (химия)
КАТИОНЫ -- CATIONS (химия)
АНИОНЫ -- ANIONS (химия)
МЕТАЛЛЫ -- METALS (химия)
ХРОМАТОГРАФИЯ -- CHROMATOGRAPHY (методы)
Аннотация: Мета. Вивчення впливу іонів металів, аніонів та специфічних хімічних реагентів на активність ?-L-рамнозидази Penicillium tardum. Методи. a-L-Рамнозидазну активність визначали за швидкістю гідролізу n-нітрофеніл-?-L-рамнопіранозиду. В дослідах щодо впливу на активність ?-L-рамнозидази використовували іони металів у вигляді сульфатів, лише Ag⁺ — у вигляді нітрату, аніони — у вигляді солей калію або натрію, а також наступні специфічні хімічні реагенти: етилендіамінтетраацетат, о-фенантролін, дитіотреїтол, L-цистеїн, ?-меркаптоетанол, n-хлормеркурібензоат, N-етилмалеїмід, 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодимід метіодид. Всі речовини досліджували в концентрації 10^-3 М. Результати. Cуттєвий вплив на ?-L-рамнозидазу P. tardum мали іони Ag⁺ та Cd²⁺ (в кінцевій концентрації 10^-3 М), які повністю інгібували активність ензиму, тоді як Ca²⁺ підвищував активність досліджуваної ?-L-рамнозидази P. tardum на 60 %. При вивченні дії різних аніонів встановлено, що сульфіт на 73 % інгібує активність ферменту, в той час як аніони AsO₃^-2 та CO₃^-2 активують ?-L-рамнозидазу P. tardum на 100 і 75 % відповідно. Висновки. В каталізі, що здійснюється ?-L-рамнозидазою P. tardum, не беруть участі групи, які містять атоми металів. Присутність іонів Ag⁺, Cd²⁺ в системі інгібує швидкість ензимної реакції, тоді як іони Ca²⁺ підвищують активність досліджуваної ?-L-рамнозидази P. tardum на 60 %. Оскільки 1-[3-(диметиламіно) пропіл]-3-етилкарбодимід метіодид інгібує активність ?-L-рамнозидази на 50-73 %, можна припустити, що в молекулі ?-L-рамнозидази присутні функціонально активні карбоксильні групи.
Доп.точки доступа:
Борзова, Н. В.
Варбанець, Л. Д.

Свободных экз. нет

Найти похожие

11.

Авдіюк, К. В.
Вплив іонів металів та специфічних хімічних реагентів на активність α-амілаз Aspergillus flavus var. Oryzae і Bacillus subtilis [Текст] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал : Наук. журн. - 2015. - Т. 77, № 4. - С. 15-24. - Бібліогр. в кінці ст. . - ISSN 0201-8462

MeSH-главная:
АСПЕРГИЛЛ ЖЕЛТЫЙ -- ASPERGILLUS FLAVUS (выделение и очистка, метаболизм)
СЕННАЯ ПАЛОЧКА -- BACILLUS SUBTILIS (выделение и очистка, метаболизм)
АЛЬФА-АМИЛАЗЫ -- ALPHA-AMYLASES (биосинтез, метаболизм)
МЕТАЛЛЫ -- METALS (метаболизм)
ИОННЫЙ ОБМЕН -- ION EXCHANGE
Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.

Свободных экз. нет

Найти похожие

12.

Авдіюк, К. В.
Вплив іонів металів та хімічних реагентів на активність а-амілази Achromobacter sp. 7а [Текст] / К. В. Авдіюк, Л. Д. Варбанець // Мікробіол. журн. - 2016. - Т. 78, № 2. - С. 21-32

MeSH-главная:
ACHROMOBACTER -- ACHROMOBACTER (химия)
ФОТОХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- PHOTOCHEMICAL PROCESSES
ДЕТЕРГЕНТЫ -- DETERGENTS (химия)
Аннотация: Вивчено вплив катіонів та аніонів на активність ?-амілази Achromobacter sp. 7а. Показано, що досліджений фермент стійкий до дії більшості аніонів, однак чутливий до ряду катіонів. Найбільш істотний інгібувальний вплив на активність ?-амілази Achromobacter sp. 7а виявили іони Hg2+, Al3+, Fe3+, Cu2+ і Ag+. Зниження активності ?-амілази Achromobacter sp. 7а у присутності ЕДТА і ЕГТА свідчить про наявність у її структурі іонів металу. Суттєву роль у функціонуванні даного ферменту відіграють карбоксильні і сульфгідрильні групи, про що свідчить його інгібування 1-[3-(диметиламіно)пропіл]-3-етилкарбодіімід метіодидом і п-хлормеркурібензоатом відповідно. ?-Амілаза Achromobacter sp. 7а не містить в активному центрі імідазольну групу гістидину, на відміну від більшості відомих глікозидаз. Досліджений фермент виявив високу стійкість до Твіну-20, сечовини і пероксиду водню, що робить його конкурентноспроможним з раніше описаними ?-амілазами.
Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.

Свободных экз. нет

Найти похожие

13.

Вплив координаційних сполук германію (IV) та стануму (IV) на активність деяких гліколітичних і протеолітичних ферментів мікроорганізмів [Текст] / Л. Д. Варбанець [та ін.] // Мікробіологічний журнал : Наук. журн. - 2014. - Т. 76, № 6. - С. 11-18. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8462

MeSH-главная:
ПОЧВЫ МИКРОБИОЛОГИЯ -- SOIL MICROBIOLOGY
ГЕРМАНИЙ -- GERMANIUM (выделение и очистка, метаболизм, химия)
ОЛОВА СОЕДИНЕНИЯ -- TIN COMPOUNDS (выделение и очистка, метаболизм, химия)
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES (метаболизм, фармакокинетика)
Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.
Мацелюх, О. В.
Нідялкова, Н. А.
Гудзенко, О. В.
Авдіюк, К. В.
Шматкова, Н. В.
Сейфулліна, І. Й.

Свободных экз. нет

Найти похожие

14.

    Вплив координаційних сполук германію на біосинтез і активність протеаз Bacillus sp. та Yarrowia lipolytica / А. С. Шубчинська [та ін.] // Мікробіологічний журнал. - 2008. - Т. 70, № 4. - С. 3-9

Рубрики: Германий

   Пептид-гидролазы--биосинт

Доп.точки доступа:
Шубчинська, А. С.
Варбанець, Л. Д.
Сейфулліна, І. Й.
Марцинко, О. Е.
Пєсарогло, О. Г.

Свободных экз. нет

Найти похожие

15.

Дзюблюк, Н. А.
Вплив ліпополісахаридів Pantoea aggiomerans на активність протеаз Bacillus [Текст] / И. А. Дзюблюк, Л. Д. Варбанець, Т. В. Булигіна // Мікробіологічний журнал. - 2018. - Том 80, N 1. - С. 27-35

MeSH-главная:
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (биосинтез)
PANTOEA -- PANTOEA (химия)
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES (биосинтез)
Аннотация: Метою даної роботи було дослідження впливу ліпопалісахиридів (ЛПС) ряду штамів Pantoea agglomerans на фібринолітичну, колагеназну та еластазну активності протеаз Bacillus. Методи: Еластазну активність визначали колориметрично, вимірюючи зміну інтенсивності забарвлення розчину при ферментативному гідролізі еластину. Для встановлення колагеназної активності вимірювали оптичну густину розчину після реакції продуктів розщепленая колагену із нінгідриновим реактивом. Фібринолітичну активність ідентифікували за утворенням продуктів розщеплення фібрину. Результати та висновки: Отримані результати показали, що найбільш активними виявилися ЛПС двох штамів Р. agglomerans: 8674 та П324. ЛПС Р. agglomerans 8674 підвищував фібринолітичну активність пептидази І В. thuringiensis ІМВ В-7324 майже в 4 рази, еластолітичну пептидази 2 В. thuringiensis ІМВ В-7465 — в 2 рази, а колагеназну активність пептидази 2 В. thuringiensis ІМВ В-7324 — в 1,5 рази. ЛПС Р. agglomerans П324 проявив більш вузький спектр стимулюючої дії на пептидазну активність: він більш, ніж в 4 рази підвищував фібринолітичну активність пептидази і В. thuringiensis ІМВ В-7324 і в 3 рази — пептидази 2 Bacillus sp. П3. Подальші дослідження будуть спрямовані на з’ясування деяких механізмів дії ЛПС грамнегативних бактерій на пептидазну активність бацил.
Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.
Булигіна, Т. В.

Свободных экз. нет

Найти похожие

16.

    Вринчану, Н. О.
    Вплив похідного аміноадамантану АМ-166 на склад ліпополісахариду Escerichia coli [Текст] / Н. О. Вринчану, Л. Д. Варбанець, Ю. М. Максимов // Журнал Академії Медичних Наук України. - 2009. - Т. 15, № 2. - С. 377-385

Рубрики: Адамантан

   Липополисахариды

   ESCHERICHIA COLI

Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.
Максимов, Ю. М.

Свободных экз. нет

Найти похожие

17.

Вплив синтетичних похідних порфіринів і флуорену та поверхнево-активних речовин на активність і біосинтез α-амілази Bacillus subtilis 147 [Текст] / К. В. Авдіюк [та ін.] // Мікробіологічний журнал : Наук. журн. - 2015. - Т. 77, № 1. - С. 26-32 . - ISSN 0201-8462

MeSH-главная:
ПОВЕРХНОСТНО-АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА -- SURFACE-ACTIVE AGENTS
АЛЬФА-АМИЛАЗЫ -- ALPHA-AMYLASES (биосинтез)
СЕННАЯ ПАЛОЧКА -- BACILLUS SUBTILIS
ПОРФИРИНЫ -- PORPHYRINS (биосинтез)
ФЛУОРЕНЫ -- FLUORENES
Доп.точки доступа:
Авдіюк, К. В.
Варбанець, Л. Д.
Філіппова, Т. О.
Жиліна, З. І.
Ішков, Ю. В.
Карпенко, О. В.
Шульга, О. М.

Свободных экз. нет

Найти похожие

18.

Гудзенко, О. В.
Вплив умов культивування Penicillium restrictum на α-L-рамнозидазну активність [Текст] / О. В. Гудзенко, Н. В. Борзова, Л. Д. Варбанець // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 4. - С. 53-62

MeSH-главная:
PENICILLIUM -- PENICILLIUM (выделение и очистка)
ПОЧВЫ МИКРОБИОЛОГИЯ -- SOIL MICROBIOLOGY
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (биосинтез)
Аннотация: Ефективність процесу отримання ферментів шляхом мікробіологічного синтезу в значній мірі залежить від оптимізації умов культивування продуцента. Мета. Дослідити вплив основних компонентів поживного середовища та умов культивування на рівень позаклітинної α-L-рамнозидазної активності Penicillium restrictum. Методи. Культуру мікроміцета вирощували глибинним способом при 25 °С протягом 7 діб. α-L-Рамнозидазну активність визначали за допомогою n-нітрофеніл-α-L-рамнопіранозиду в супернатанті культуральної рідини P. restrictum. Як джерела вуглецю та азоту було використано: ксилозу, арабінозу, глюкозу, галактозу, рамнозу, манозу, лактозу, мальтозу, сахарозу, маніт, нітрат натрію, нітрит натрію, сульфат амонію, нітрат амонію, дріжджовий автолізат, дріжджовий екстракт, пептон, сечовину, соєве борошно. На середовищі, оптимізованому за джерелами вуглецю і азоту досліджували вплив параметрів культивування: рН середовища (3,0–8,0), температури (25–42 °С) і об’єму середовища (50–250 мл). Результати. Встановлено, що найвищі показники α-L-рамнозидазної активності P. restrictum відмічено на сьому добу культивування за використання як джерела вуглецю рамнози в концентрації 5 г/л та джерела азоту — 0,8 г/л сульфату амонію. Найбільш ефективним для синтезу α-L-рамнозидази P. restrictum було використання середовища з початковим значенням рН 6,0 за температури 25 °С та об’єму живильного середовища в колбах 100 мл. Висновки. Високу α-L-рамнозидазну активність можна отримати шляхом глибинного культивування P. restrictum. Комбінація рамнози та сульфату амонію забезпечує α-рамнозидазну активність культури на рівні 1,2 од/мл.
Доп.точки доступа:
Борзова, Н. В.
Варбанець, Л. Д.

Свободных экз. нет

Найти похожие

19.

Гідролітична активність мікроорганізмів, виділених з екосистем узбережжя Мертвого моря [Текст] / Л. Д. Варбанець [та ін.] // Мікробіологічний журнал : Наук. журн. - 2014. - № 1. - С. 16-20

MeSH-главная:
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES (выделение и очистка, метаболизм)
АЛЬФА-АМИЛАЗЫ -- ALPHA-AMYLASES (выделение и очистка, метаболизм)
РАМНОЗА -- RHAMNOSE (выделение и очистка, классификация)
ВОДА МОРСКАЯ -- SEAWATER (микробиология)
Доп.точки доступа:
Варбанець, Л. Д.
Мацелюх, О. В.
Авдіюк, К. В.
Гудзенко, О. В.
Нідялкова, Н. А.
Романовська, В. О.
Таширев, О. Б.

Свободных экз. нет

Найти похожие

20.

Глікозидазна та протеолітична активність мікроміцетів, виділених з Чорнобильської зони відчуження [Текст] / H. B. Борзова [та ін.] // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 2. - С. 51-59

MeSH-главная:
ПОЧВЫ МИКРОБИОЛОГИЯ -- SOIL MICROBIOLOGY
ГРИБЫ -- FUNGI (выделение и очистка)
CLADOSPORIUM -- CLADOSPORIUM (химия)
TRICHODERMA -- TRICHODERMA (химия)
EUROTIUM -- EUROTIUM (химия)
EUPENICILLIUM -- EUPENICILLIUM (химия)
АСПЕРГИЛЛЫ -- ASPERGILLUS (химия)
PENICILLIUM -- PENICILLIUM (химия)
Аннотация: Дослідження мікроміцетів екстремальних екосистем представляють інтерес як з точки зору вивчення механізмів адаптаційних процесів, так і у зв ’язку з їхнім високим біотехнологічним потенціалом. Мета. Дослідити ?-L-рамнозидазну, манан-деградувальну та протеолітичну активності культур мікроміцетів, виділених з грунтів Чорнобильської зони відчуження. Методи. Як субстрат для визначення ?-L-рамнозидазної активності використовували нарингін, для ?-галактозидазної - n-нітрофеніл-?-D-галактопіранозид, а для ?-мананазної - галактоманан гуару. Скринінг протеолітичних активностей проводили з використанням 10 % желатинового середовища та 1 % казеїнового агару. Результати. Показано, що 42 % досліджених штамів проявляли ?-L -рамнозидазну (0,01-1,1 од/мл), 75 % - ?-галактозидазну (0,05-3,0 од/мл), 50 % - ?-мананазну (0,5-45 од/мл) та 74 % – протеолітичну активності. Всі глікозидазні активності були відмічені у Eupenicillium pinetorum, Trichoderma viride, Eurotium herbariorum, Aspergillus flavipes, Aspergillus ochraceus, Aspergillus flavus, Penicillium adametzii, Penicillium decumbens, Penicillium restrictum, Penicillium variabile, Penicillium verrucosum. Висновки. Встановлена висока деградувальна активність штамів A. flavipes, Р. decumbens, Р. clavigerum, Р. restrictum, Р. roseopurpureum, Р. sacculum щодо субстратів, які містять термінальні залишки рамнози та галактози, продемонстрована здатність гідролізувати галактоманан, казеїн та желатину. Показано, що техногенно забруднені території можуть бути джерелом нових продуцентів біотехнологічно важливих ензимів.
Доп.точки доступа:
Борзова, H. B.
Гудзенко, О. В.
Варбанець, Л. Д.
Наконечна, Л. Т.
Тугай, Т. І.

Свободных экз. нет

Найти похожие

1-20 21-40 41-60 61-80 81-100 101-117

Тематический навигатор

Статистика обращений

© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)