Главная Упрощенный режим Видео-инструкция Описание
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Периодические издания- результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
Формат представления найденных документов:
полный информационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Minaev, B. F.$<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.

Вид документа : Статья из журнала
Шифр издания :
Автор(ы) : Minaev B. F., Valiev R. R.
Заглавие : Spin-orbit coupling effects in O2 activation by cofactor-independent 2,4-dioxygenase
Параллельн. заглавия :Ефекти спін-орбітальної взаємодії за активації O2 кофакторнезалежної 2,4-діоксигенази
Место публикации : The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 1. - С. 38-46 (Шифр УУ60/2019/91/1)
Примечания : Bibliogr. at the end of the art.
MeSH-главная: PQQ КОФАКТОР -- PQQ COFACTOR
ОКСИГЕНАЗЫ -- OXYGENASES
КИСЛОРОД -- OXYGEN
ФЕРМЕНТЫ И КОФЕРМЕНТЫ (ВНЕШ) -- ENZYMES AND COENZYMES (NON MESH)
КВАНТОВАЯ ТЕОРИЯ -- QUANTUM THEORY
Аннотация: The O2 (dioxygen) is paramagnetic molecule with two non-paired electron spins and triplet ground state (S = 1) while majority of organic molecules are diamagnetic species; they have all electron spins paired and the singlet ground state with the total spin S = 0. Oxygenases catalyze a concerted insertion of the triplet dioxygen into organic (diamagnetic) molecules in a strictly spin-forbidden process and this puzzle is not solved so far in modern enzymology. Many oxidases and oxygenases utilize the π-conjugated organic cofactor (like flavins, pterins) in a singlet ground state and reaction of cofactor with O2 is still spin-forbidden. It is clear that the protein environment in the enzyme active-site “helps” in some way to overcome spin prohibition, but this environment is definitely diamagnetic and the spin-puzzle still exists. Some oxidases and oxygenases use paramagnetic metal ions as a cofactor; in this case the spin prohibition is formally reduced. In recent years, a numbers of oxidative enzymes are discovered which do not contain any cofactor. In the present work, we considered a rather popular cofactor-free bacterial 2,4-dioxygenase and its oxygenolytic reactions with 2-n-alkyl-3-hydroxy-4(1H)-quinolones (AHQ’s). We presented results of quantum-chemical calculations of intermediate diradical proposed recently for direct reaction of dioxygen with AHQ substrate and made conclusion about the mechanism of spin-catalysisКисень (О2) є парамагнітною молекулою з двома неспареними електронними спінами та триплетним основним станом (S = 1), тоді як більшість органічних молекул діамагнітні; вони мають спарені електронні спіни та синглетний основний стан з повним спіном S = 0. Оксигенази каталізують введення триплетного кисню в органічні (діамагнітні) молекули в ході строго заборонених за спіном процесів і цю загадку досі не вирішено в сучасній ензимології. Багато оксидаз та оксигеназ використовують спряжені органічні кофактори (подібно до флавінів, птеринів) у синглетному основному стані, і реакція кофактора з О2 є також заборонена за спіном. Зрозуміло, що протеїнове оточення в активному центрі ензиму якимсь чином «допомагає» подолати спінову заборону, але це оточення є діамагнітним та спін-загадка все ж таки залишається. Деякі оксидази та оксигенази використовують парамагнітні іони металів як кофактор; у цьому разі спінову заборону формально знято. Нещодавно відкрито низку окислювальних ензимів, які не отримують кофактора. В роботі розглянуто бактеріальну 2,4-діоксигеназу, вільну від кофактора та її реакції з 2-n-алкіл-3-дигідрокси-4(1Н)-хінолонами (АНХ). У статті ми надали результати квантово-хімічних розрахунків проміжного дирадикала, нещодавно запропонованого для прямої реакції кисню з АНХ-субстратами, та зробили заключення про механізм спін-каталізу
Найти похожие

2.

Заглавие журнала :The Ukrainian biochemical journal -2019г. т.91,N 1
Интересные статьи :
Varbanets L. D. Рantoea agglomerans lipopolysaccharides: structure, functional and biological activity/ L. D. Varbanets [та ін.] (стр.5-20)
Guzyk M. M. Altered sirtuins 1 and 2 expression in the brain of rats induced by experimental diabetes and the ways of its correction/ M. M. Guzyk [та ін.] (стр.21-29)
Galkin O.Yu. Different mice inbred strains humoral immune response against human prostate-specific antigen/ O. Yu. Galkin, A. G. Komar, O. B. Besarab (стр.30-37)
Minaev B. F. Spin-orbit coupling effects in O2 activation by cofactor-independent 2,4-dioxygenase/ B. F. Minaev, R. R. Valiev (стр.38-46)
Onoiko O. B. Influence of sulfite on ATPase activity of coupling factor CF1 isolated from spinach chloroplasts/ O. B. Onoiko, A. P. Khomochkin, O. K. Zolotareva (стр.47-52)
Sorochynska O. M. Intermittent fasting causes metabolic stress and leucopenia in young mice/ O. M. Sorochynska [та ін.] (стр.53-64)
Makarenko M. V. HBD-2 interactions with erythrocyte membranes in vitro/ M. V. Makarenko [та ін.] (стр.65-73)
Buznytska O. V. Diagnostic significance of biochemical indicators of liver fibrogenesis in adolescents with obesity/ O. V. Buznytska (стр.74-79)
Yelins’ka A. M. Role of AP-1 transcriptional factor in development of oxidative and nitrosative stress in periodontal tissues during systemic inflammatory response/ A. M. Yelins’ka, O. Ye. Akimov, V. O. Kostenko (стр.80-85)
Gudzenko T. V. Cellular fatty acid composition of Aeromonas genus – destructor of aromatic xenobiotics/ T. V. Gudzenko [та ін.] (стр.86-91)
Gryshchenko V. A. Evaluation of biochemical indicators in blood plasma of rats with tetracycline-induced hepatosis and their correction by milk phospholipids/ V. A. Gryshchenko [та ін.] (стр.92-99)
Petrenko O. M. Levels of angiogenic regulators and MMP-2, -9 activities in Martorell ulcer: a case report/ O. M. Petrenko, A. A. Tykhomyrov (стр.100-107)
Данилова В. М. Внесок лауреатів Нобелівської премії в розвиток динамічної біохімії та біоенергетики. Е. Бухнер, А. Коссель, Р. Вільштеттер, О. Мейєргоф, А. Хілл, О. Варбург, А. Сент-Дьєрді/ В. М. Данилова, Р. П. Виноградова, С. В. Комісаренко (стр.108-126)
Интересные статьи :
Найти похожие


 
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)