Главная Упрощенный режим Видео-инструкция Описание
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Периодические издания- результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Varbanets, L. D.$<.>)
Общее количество найденных документов : 28
Показаны документы с 1 по 10
 1-10    11-20   21-28 
1.


   
    Anti-TMV activities of Pantoea agglomerans lipopolysaccharides in vitro [Text] / T. V. Bulyhina [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 2. - P64-72


MeSH-главная:
МОЗАИКИ ВИРУСЫ -- MOSAIC VIRUSES (действие лекарственных препаратов, патогенность)
МОЗАИКИ ВИРУСЫ -- MOSAIC VIRUSES (действие лекарственных препаратов, патогенность)
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (выделение и очистка)
PANTOEA -- PANTOEA (выделение и очистка)
IN VITRO МЕТОДЫ -- IN VITRO TECHNIQUES
Аннотация: В останні роки було показано, що ліпополісахариди (ЛПС) деяких бактерій, зокрема представники роду Pseudomonas, були активні проти вірусу тютюнової мозаїки (ВТМ). Тому нас цікавило додаткове вивчення ЛПС фітопатогенних бактерій Pantoea agglomerans як можливих противірусних препаратів. Метою даної роботи було оцінити противірусну активність ЛПС, отриманих із фітопатогенних бактерій P. Agglomerans щодо ВТМ в дослідах in vitro. Методи. ЛПС P. Agglomerans були виділені із сухої бактеріальної маси водно-фенольним методом. М’яка кислотна деградація ЛПС дозволила виділити О-специфічний полісахарид (OПС) та ліпід А, структури яких були ідентифіковані нами раніше. Противірусну активність препаратів ЛПС досліджували in vitro на моделі вірусу тютюнової мозаїки (ВТМ, штам U1), очищеному із системно інфікованих рослин видів Nicotiana tabacum L. сортів Імунний 580 (ревертант). Аналіз взаємодії ВТМ і ЛПС проводили за допомогою трансмісійного електронного мікроскопа JEM 1400 (Jeol, Японія) при прискорювальній напрузі 80 кВ. Висновки. Дослідженнями противірусної активності ЛПС у модельній системі ВТМ – Datura stramonium L. показано, що найбільш активними були ЛПС лише двох штамів P. agglomerans (П324 та 8488), тоді як інші сім штамів були неактивними. Окремі структурні компоненти – ліпід А P. agglomerans П324 та олігосахариди кору P. agglomerans 7604 зменшували інфекційність ВТМ на 7 і 15% відповідно, що більше, ніж молекула ЛПС. Згідно з даними електронної мікроскопії, віріони склеювались, утворюючи щільні скупчення під час безпосереднього контакту вірусу і ЛПС в дослідах in vitro, тоді як у контролі спостерігали поодинокі вільно розташовані частинки вірусу. Більш детальне вивчення впливу окремих структурних компонентів ЛПС допоможе зрозуміти закономірності впливу структури ЛПС на інфекційність ВТМ.
Доп.точки доступа:
Bulyhina, T. V.
Kyrychenko, A. M.
Kharchuk, M. S.
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

2.


    Brovarska, O. S.
    Chemical Characterization and Biological Activity of Escherichia coli Lipopolysaccharides [Text] / O. S. Brovarska, L. D. Varbanets, S. V. Kalinichenko // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 6. - P35-42


MeSH-главная:
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (химия)
МОНОСАХАРИДЫ -- MONOSACCHARIDES (химия)
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ -- FATTY ACIDS (химия)
ESCHERICHIA COLI -- ESCHERICHIA COLI (выделение и очистка, химия)
Аннотация: Мета. Вивчення складу та біологічної активності ліпополісахаридів нових штамів кишкової палички, виділених з організму людини. Дослідження складу і біологічної активності ЛПС нових штамів Escherichia coli 2884, 2890 та 2892, виділених із організму практично здорових пацієнтів, розширює наші знання щодо біологічної характеристики виду.
Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.
Kalinichenko, S. V.

Свободных экз. нет

Найти похожие

3.


   
    Effect of different ligand and different ligand heterometal Xylaratohermanates on the activity of α-L-Rhamnosidases of Eupenicillium erubescens, cryptococcus albidus and penicillium tardum [Text] / О. V. Gudzenko [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 3. - P35-45


MeSH-главная:
МИКРОБИОЛОГИЯ ПРОМЫШЛЕННАЯ -- INDUSTRIAL MICROBIOLOGY (методы)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (биосинтез, метаболизм)
ФЕРМЕНТОВ АКТИВНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ -- ENZYME ASSAYS (методы)
ГЕРМАНИЙ -- GERMANIUM (химия)
ТЕРМОГРАВИМЕТРИЯ -- THERMOGRAVIMETRY (методы)
СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ ИНФРАКРАСНАЯ -- SPECTROPHOTOMETRY, INFRARED (методы)
Аннотация: α-L-Rhamnosidase [EC 3.2.1.40], enzyme of the hydrolase family has a wide range of applications: in the food industry, for example, in winemaking to improve the quality and aroma of wines, in the production of citrus juices and drinks to remove bitter components (naringin) that improves the quality and nutritional value of these products; in research as an analytical tool for studying the structure of complex carbohydrate-substituted biopolymers. For the successful use of α-L-rhamnosidases in various biotechnological processes, an important aspect is the development of ways to increase their activity. The main factors affecting the growth and metabolism of microorganisms, including the synthesis of enzymes, are the physicochemical conditions of cultivation, the composition of the nutrient medium, the introduction of substances that raise the yield of the enzyme, which is manifested in an increase in its activity. At present, one of the priority directions of modern research is the study of the effect of various effector compounds that are capable to modify the studied enzymatic activity. In this work, which is a continuation of previous studies, a number of mixed-ligand and mixed-ligand-different-metal coordination germanium compounds of with xylaric acid (H5Xylar), 1,10-phenanthroline (Phen), 2,2-bipyridine (bipy) and ions of 3d-metals (Fe
Доп.точки доступа:
Gudzenko, О. V.
Borzova, N. V.
Varbanets, L. D.
Seifullina, I. I.
Chebanenko, O. A.
Martsinko, O. E.

Свободных экз. нет

Найти похожие

4.


    Borzova, N. V.
    Influence of chemical reagents and UV irradiation on the activity of Penicillium canescens α-galactosidase [Text] / N. V. Borzova, L. D. Varbanets // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2018. - Том 90, N 5. - P19-27


MeSH-главная:
PENICILLIUM -- PENICILLIUM (воздействие облучения, действие лекарственных препаратов)
Аннотация: Investigations of the influence of chemical and physical factors on the conformational and functional properties of enzymes make a significant contribution to the study of the mechanism of action of industrially important proteins. The aim of the work was to evaluate the effect of chemical reagents and UV irradiation on the catalytic properties of Penicillium canescens α-galactosidase. Enzyme activity was assessed with p-nitrophenyl-α-D-galactopyranoside. Studies of the functionally active glycosidase groups were carried out on the basis of inhibitory and kinetic analysis using Dixon and Luinuiver-Burke methods with help of specific chemical reagents. A significant decrease in the activity of α-galactosidase in the presence of carbodiimi­des, diethylpyrocarbonate, the reagents on sulfhydryl groups was shown. A UV-induced decrease in enzyme activi­ty in the dose range of 900-7200 J/m2 was noted. Based on the data obtained, the imidazole group of histidine, carboxyl groups of C-terminal amino acids and the SH-groups of cysteine are assumed to play an important role in the manifestation of the activity of P. canescens α-galactosidase
Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

5.


    Nidialkova, N. А.
    Isolation and purification of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 peptidase with specificity toward elastin and collagen [Text] = Виділення та очистка пептидази Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 зі специфічністю до еластину і колагену / N. А. Nidialkova, L. D. Varbanets, V. O. Chernyshenko // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 3. - P18-28. - Bibliogr. at the end of the art.


MeSH-главная:
КОЛЛАГЕН -- COLLAGEN (анализ, выделение и очистка, химический синтез)
BACILLUS THURINGIENSIS -- BACILLUS THURINGIENSIS (выделение и очистка, химия)
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- PHYSICOCHEMICAL PROCESSES
ЭЛАСТИН -- ELASTIN (анализ, химический синтез)
Аннотация: Peptidase of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 was isolated from culture supernatant using consecutive fractionations by an ammonium sulphate (60% saturation), ion-exchange chromatography and gel-filtration on the TSK-gels Toyoperl HW-55 and DEAE 650(M). Specific elastase (442 U∙mg of protein-1) and collagenase (212.7 U∙mg of protein-1) activities of the purified enzyme preparation were 8.0- and 6.1-fold, respectively higher than ones of the culture supernatant. Peptidase yields were 33.5% for elastase activity and 30.1% for collagenase activity. It was established that the enzyme is serine metal-dependent alkaline peptidase with Mr about 37 kDa. Maximal hydrolysis of elastin and collagen occurs at the optimum pH 8.0 and t° – 40 and 50 °С, respectively. The purified preparation has high stability at pH in the range of 7.0 to 10.0 and 40-50 °С. Пептидаза Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 виділена із супернатанта культуральної рідини методами послідовного фракціонування сульфатом амонію (60% насичення), іонообмінної хроматографії та гель-фільтрації на TSK-гелях – Toyoperl HW-55 і DEAE 650(M). Питома еластазна (442 од∙мг протеїну-1) і колагеназна (212,7 од∙мг протеїну-1) активність очищеного ензимного препарату була відповідно в 8,0 і 6,1 раза вищою порівняно із супернатантом культуральної рідини. При цьому вихід пептидази за еластазною активністю сягав 33,5%, за колагеназною – 30,1%. Показано, що ензим є сериновою металозалежною лужною пептидазою з Мм ~ 37 кДа. Максимальний гідроліз еластину і колагену відбувається за оптимальних значень рН – 8,0 і температури – 40 і 50 °С відповідно. Показано високу стабільність очищеного препарату у разі рН від 7,0 до 10,0 і 40–50 °С протягом 2 годин
Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.
Chernyshenko, V. O.

Свободных экз. нет

Найти похожие

6.


   
    Kinetics of casein hydrolysis by peptidase from Bacillus thuringiensis var. israelensis IMB B-7465 [Текст] = Кінетика гідролізу казеїну за допомогою нової пептидази Bacillus thuringiensis var. israelensis IMB В-7465 / О. V. Sevastyanov [та ін.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 3. - С. 25-33. - Bibliogr. at the end of the art.


MeSH-главная:
МОДЕЛИ ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ -- MODELS, THEORETICAL
ГИДРОЛИЗ -- HYDROLYSIS
КАЗЕИНЫ -- CASEINS (анализ)
BACILLUS THURINGIENSIS -- BACILLUS THURINGIENSIS (ультраструктура)
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES (биосинтез)
ДИАГРАММЫ -- CHARTS
Аннотация: The kinetics of enzyme reaction is generally studied using the Michaelis-Menten equation and various methods of its linearization. Each method has its advantages and drawbacks, so their comparison for determining the kinetics of new enzymes action is topical. The aim of this work was to study the kinetics of casein hydrolysis catalyzed by new peptidase from Bacillus thuringiensis var. israelensis IMB B-7465 using several methods of enzyme activity assessment and Michaelis-Menten equation linearization. The satisfactory agreement between kinetic constants values obtained by the methods of Lineweaver-Burk, Hanes, Eadie-Hofstee, Cornish-Bowden-Eisenthal was established. The Lineweaver-Burk method was shown to be optimal for determining Km and Vmax of casein hydrolysis. Estimation of caseinolytic activity with the use of ortho-phthalic dialdehyde allowed more accurate Vmax determination compared to the use of Anson and Kunitz methods
Дослідження кінетики дії ензимів здійснюють, використовуючи рівняння Міхае­ліса–Ментен і різні форми його лінеаризації, однак кожен з методів має свої переваги і недоліки, тому їх порівняння для визначення кінетики нових ензимів є актуальним. Метою цієї роботи було вивчення кінетичних особливостей гідролізу казеїну новою пептидазою Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 за допомогою різних методів лінеаризації рівняння Міхаеліса–Ментен із використанням декількох способів визначення активності ензиму. Встановлено задовільне узгодження значень кінетичних констант, одержаних методами Лайнуївера–Берка, Хейнса, Іді–Хофсті, Корніш–Боуден–Ейзенталя. Оптимальним для визначення Km і Vmax є метод Лайнуївера–Берка. Метод дослідження казеїнолітичної активності за допомогою о-фталевого діальдегіду (o-ФДА) порівняно з модифікованим методом Ансона і Кунітца дозволяє вірогідніше визначити Vmax реакції
Доп.точки доступа:
Sevastyanov, О. V.
Shesterenko, Yu. A.
Ryzhak, A. A.
Romanovska, I. I.
Dziubliuk, N. A.
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

7.


   
    Lipopolysaccharide of Pseudomonas mandelii, isolated from Antarctica [Text] / O. S. Brovarska [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 4. - P24-34


MeSH-главная:
МОХОВИДНЫЕ -- BRYOPHYTA (микробиология)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ -- CULTURE MEDIA (химия)
ПСЕВДОМОНАДЫ -- PSEUDOMONAS (выделение и очистка, рост и развитие)
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (химия)
МОНОСАХАРИДЫ -- MONOSACCHARIDES (химия)
Аннотация: Представники виду Pseudomonas mandelii здатні існувати і розмножуватися в місцях, де температура постійно низька. Оптимальна температура росту для P. mandelii становить 25–30 °C, хоча ця бактерія може рости при 4 °C, але не при 37 °C. Тому P. mandelii є прекрасним прикладом психротолерантної бактерії, яка, як і психрофільні бактерії, характеризується рядом структурних та функціональних пристосувань, що сприяють виживанню при низьких температурах. Для розуміння ролі цих мікроорганізмів в Антарктиці життєво важливим є характеристика його біополімерів. Одними з таких біополімерів є ліпополісахариди (ЛПС), склад і структура яких є діагностично значущими. Це визначає мету роботи – виділити ліпополісахариди з клітин антарктичного штаму P. mandelii, вирощеного за різних температур, охарактеризувати хімічно та вивчити їх функціональну та біологічну активності. Методи. Об’єктом дослідження був Pseudomonas sp. U1, ізольований з моху на острові Галиндес в Антарктиці. ЛПС екстрагували з висушених клітин 45 %-ним розчином фенолу у воді при 65–68 °С методом Вестфала та Янна. Кількість вуглеводів визначали фенольно-сірчаним методом. Вміст вуглеводів визначали відповідно до калібрувальної кривої, яку будували з використанням глюкози як стандарту. Вміст нуклеїнових кислот визначався методом Спірина, білка – Лоурі. Серологічну активність ЛПС досліджували подвійною імунодифузією в агарі методом Оухтерлоні. Електрофорез у поліакриламідному гелі в присутності додецилсульфату натрію (електрофорез SDS-PAAG) проводили за Леммлі. Висновки. Вперше з клітин P. mandelii U1, вирощених при 4 °C і 20 °С, були виділені ЛПС. Характерною особливістю ЛПС є їх гетерогенність. Про це свідчать дані складу моносахаридів, жирних кислот, електрофоретичного розподілу, які показали, що P. mandelii продукує S- та SR-форми LPS, що відрізняються довжиною О-специфічних полісахаридних ланцюгів. ЛПС, одержані з клітин, які культивували за різних температур, відрізняються серологічною активністю.
Доп.точки доступа:
Brovarska, O. S.
Varbanets, L. D.
Gladka, G. V.
German, A. D.
Tashyrev, O. B.

Свободных экз. нет

Найти похожие

8.


    Varbanets, L. D.
    Marine actinobacteria - producers of enzymes with α-L-rhamnosidase activity [Text] / L. D. Varbanets, О. V. Gudzenko, V. A. Ivanytsia // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 5. - P3-10


MeSH-главная:
АКТИНОБАКТЕРИИ -- ACTINOBACTERIA (выделение и очистка)
ПОВЕРХНОСТНО-АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА -- SURFACE-ACTIVE AGENTS (химический синтез)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (химический синтез)
ФЕРМЕНТОВ АКТИВНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ -- ENZYME ASSAYS (методы)
ЧЕРНОЕ МОРЕ -- BLACK SEA
Аннотация: Останніми роками увагу дослідників привертають такі представники глікозидаз, як α-L-рамнозидази (α-L-рамнозид-рамногідролаза – К.Ф. 3.2.1.40). Субстратами їх дії є широко поширені в рослинному світі глікозиди: нарингин, кверцитрин, гесперидин, неогесперидин, рутин, від яких α-L-рамнозидази відщеплюють термінальні залишки L-рамнози, які не відновлюються. Така специфічність α-L-рамнозидаз може бути використана в різних галузях промисловості: харчовій – для поліпшення якості напоїв (зменшення гіркоти в цитрусових соках, посилення аромату вин), а також у виробництві харчових добавок; у фармацевтичній промисловості – для поліпшення біологічних властивостей біофлавоноїдів, зокрема з протизапальною дією. Деякі з них характеризуються кардіо- та радіопротекторною дією, мають антиоксидантні, цитотоксичні, антибактеріальні, антисклеротичні властивості, використовуються в комплексній терапії ішемічної хвороби серця, в тому числі стенокардії. Використання α-L-рамнозидаз у хімічній промисловості пов’язано зі здешевленням виробництва рамнози, а також різних глікозидів і рутинозидів рослинного походження. У доступній нам літературі не виявлено даних щодо продуцентів α-L-рамнозидаз у представників актинобактерій, які, як відомо, синтезують широкий спектр біологічно активних сполук, включаючи антибіотики, ферменти. Мета. Вивчити здатність актинобактерій, виділених з води і донних осадів Чорного моря продукувати α-L-рамнозидази, а також дослідити властивості найбільш активного продуцента. Методи. Глікозидазні активності визначали методами Romero і Davis, білок – методом Lowry. Результати. Вивчення 12 глікозидазних активностей у 10 штамів актинобактерій, виділених з донних осадів Чорного моря показало, що 6 досліджених штамів проявили здатність синтезувати фермент з α-L-рамнозидазною і β-D-гюкозидазною активністю. Дослідження показали, що найвищу α-L-рамнозидазну активність (0,14 од/мг білка) виявив ізолят Аcty 5 з оптимумом рН 7.0 і температурним оптимумом 38°С. Ферментний препарат виявляв субстратну специфічність як до природних (рутин, нарингин, неогесперидин), так і синтетичних (p-нітрофенільних похідних L-рамнози і D-глюкози) субстратів. Висновки. Серед морських актинобактерій виявлений перспективний ізолят Acty 5 з високою α-L-рамнозидазною і низькою β-D-гюкозидазною активністю. Бактерії, що мають активність двох ферментів розширюють можливості їх практичного використання
In recent years researchers have attracted their attention to such glycosidases as α-L-rhamnosidase (α-L-rhamnoside-rhamnohydrolase – EC 3.2.1.40). The substrates of their action are widespread in the plant world glycosides such as naringin, quercetrin, hesperidin, neohesperidin, and rutin, from which α-L-rhamnosidases cleave the terminal unreduced L-rhamnose residues. This specificity of α-L-rhamnosidases can be used in various industries: food – to improve the quality of drinks (reducing bitterness in citrus juices, enhancing the aroma of wines), as well as production of food additives; in the pharmaceutical industry – to improve the biological properties of bioflavonoids, in particular anti-inflammatory. A number of them are characterized by cardio- and radioprotective effects, have antioxidant, cytotoxic, antibacterial, antisclerotic properties, and are used in the complex treatment of coronary heart disease, including angina pectoris. The use of α-L-rhamnosidases in the chemical industry is associated with a reduction in the cost of rhamnose production as well as various plant glycosides and rutinosides. In the literature available to us, no data were found on the producers of α-L-rhamnosidases among the representatives of actinobacteria, which are known to synthesize a wide range of biologically active compounds, including antibiotics and enzymes. Purpose. To study the ability of actinobacteria isolated from water and bottom sediments of the Black Sea, to produce α-L-rhamnosidase, and also to study the properties of the most active producer. Methods. Glycosidase activity was determined by the Romero and Davis methods, protein – by the Lowry method. Results. The study of 12 glycosidase activities in 10 strains of actinobacteria isolated from bottom sediments of the Black Sea indicated that 6 investigated strains showed the ability to synthesize an enzyme with a-L-rhamnosidase and b-D-glucosidase activity. Studies have shown that the highest α-L-rhamnosidase activity (0.14 U/mg protein) was manifested by Acty 5 isolate with an optimum pH of 7.0 and a temperature optimum of 38°C. The enzyme preparation showed substrate specificity both for natural (rutin, naringin, neohesperidin) and synthetic (p-nitrophenyl derivatives of L-rhamnose and D-glucose) substrates. Conclusions. Promising Acty 5 isolate with high a-L-rhamnosidase and low b-Dglucosidase activity was found among marine actinobacteria. Bacteria with two enzymes activity expand the possibilities of their practical use
Доп.точки доступа:
Gudzenko, О. V.
Ivanytsia, V. A.

Свободных экз. нет

Найти похожие

9.


   
    Novel monoclonal antibody to fibrin(ogen) αC-region for detection of the earliest forms of soluble fibrin / N. E. Lugovska [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 3. - P58-70


MeSH-главная:
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ, аналоги и дериваты, биосинтез, выделение и очистка)
Аннотация: Obtaining new monoclonal antibodies (mAbs) towards fibrin(ogen) and its fragments is an important task for studying mechanisms of blood clot formation, searching for novel antithrombotic agents and developing immunodiagnostics. The aim of the present work was to create and characterize a new mAb towards the fibrin(ogen) αС-region. We surmise that having a specific mAb towards this flexible part of the molecule will allow us to study the role of the αС-region in fibrin polymerization and also to develop an approach for detecting the earliest forms of soluble fibrin by sandwich ELISA. Using hybridoma technology we оbtained mAb 1-5A to the αC-region of fibrinogen. It was characterized using several variations of ELISA and Western blot. Application of specific proteases together with MALDI-TOF analysis allowed us to localize its epitope that is located in fragment 537-595 of the Aα-chain of fibrin(ogen). МAb 1-5A can be used as a detecting tag-antibody in sandwich ELISA for the quantification of the earliest forms of soluble fibrin which are uncleaved by plasmin and preserved C-terminal portions of αC-regions. These earliest forms of soluble fibrin are direct evidence of blood coagulation system activation, thrombin generation and the danger of intravascular thrombus formation. Their determination will provide additional, more accurate information about the state of the blood coagulation system and the risk of blood clotting, which is very important for the timely and correct selection of adequate antithrombotic therapy. MAb 1-5A effectively binds the αC-containing molecules of fibrinogen and fibrin in blood plasma. It also can be used for studying protein-protein and protein-cellular interactions of the αC-regions of fibrin(ogen)
Доп.точки доступа:
Lugovska, N. E.
Kolesnikova, I. M.
Stohnii, Ye. M.
Chernyshenko, V. O.
Rebriev, A. V.
Kostiuchenko, O. P.
Gogolinska, G. K.
Dziubliuk, N. A.
Varbanets, L. D.
Platonova, T. M.
Komisarenko, S. V.

Свободных экз. нет

Найти похожие

10.


    Borzova, N. V.
    Role of glycosylation in secretion and stability of micromycetes ɑ-galactosidase [Текст] / N. V. Borzova, O. V. Gudzenko, L. D. Varbanets // Український біохімічний журнал : двоміс. наук.-теорет. журн. - 2014. - Т. 86, № 6. - С. 31-38. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470


MeSH-главная:
АЛЬФА-ГАЛАКТОЗИДАЗА -- ALPHA-GALACTOSIDASE
ТУНИКАМИЦИН -- TUNICAMYCIN
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ -- GLYCOSYLATION
ДЕЗОКСИГЛЮКОЗА -- DEOXYGLUCOSE
Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

 1-10    11-20   21-28 
 
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)