Главная Упрощенный режим Видео-инструкция Описание
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Периодические издания- результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
в найденном
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>A=Varbanets, L. D.$<.>)
Общее количество найденных документов : 28
Показаны документы с 1 по 20
 1-20    21-28 
1.


    Varbanets, L. D.
    Marine actinobacteria - producers of enzymes with α-L-rhamnosidase activity [Text] / L. D. Varbanets, О. V. Gudzenko, V. A. Ivanytsia // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 5. - P3-10


MeSH-главная:
АКТИНОБАКТЕРИИ -- ACTINOBACTERIA (выделение и очистка)
ПОВЕРХНОСТНО-АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА -- SURFACE-ACTIVE AGENTS (химический синтез)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (химический синтез)
ФЕРМЕНТОВ АКТИВНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ -- ENZYME ASSAYS (методы)
ЧЕРНОЕ МОРЕ -- BLACK SEA
Аннотация: Останніми роками увагу дослідників привертають такі представники глікозидаз, як α-L-рамнозидази (α-L-рамнозид-рамногідролаза – К.Ф. 3.2.1.40). Субстратами їх дії є широко поширені в рослинному світі глікозиди: нарингин, кверцитрин, гесперидин, неогесперидин, рутин, від яких α-L-рамнозидази відщеплюють термінальні залишки L-рамнози, які не відновлюються. Така специфічність α-L-рамнозидаз може бути використана в різних галузях промисловості: харчовій – для поліпшення якості напоїв (зменшення гіркоти в цитрусових соках, посилення аромату вин), а також у виробництві харчових добавок; у фармацевтичній промисловості – для поліпшення біологічних властивостей біофлавоноїдів, зокрема з протизапальною дією. Деякі з них характеризуються кардіо- та радіопротекторною дією, мають антиоксидантні, цитотоксичні, антибактеріальні, антисклеротичні властивості, використовуються в комплексній терапії ішемічної хвороби серця, в тому числі стенокардії. Використання α-L-рамнозидаз у хімічній промисловості пов’язано зі здешевленням виробництва рамнози, а також різних глікозидів і рутинозидів рослинного походження. У доступній нам літературі не виявлено даних щодо продуцентів α-L-рамнозидаз у представників актинобактерій, які, як відомо, синтезують широкий спектр біологічно активних сполук, включаючи антибіотики, ферменти. Мета. Вивчити здатність актинобактерій, виділених з води і донних осадів Чорного моря продукувати α-L-рамнозидази, а також дослідити властивості найбільш активного продуцента. Методи. Глікозидазні активності визначали методами Romero і Davis, білок – методом Lowry. Результати. Вивчення 12 глікозидазних активностей у 10 штамів актинобактерій, виділених з донних осадів Чорного моря показало, що 6 досліджених штамів проявили здатність синтезувати фермент з α-L-рамнозидазною і β-D-гюкозидазною активністю. Дослідження показали, що найвищу α-L-рамнозидазну активність (0,14 од/мг білка) виявив ізолят Аcty 5 з оптимумом рН 7.0 і температурним оптимумом 38°С. Ферментний препарат виявляв субстратну специфічність як до природних (рутин, нарингин, неогесперидин), так і синтетичних (p-нітрофенільних похідних L-рамнози і D-глюкози) субстратів. Висновки. Серед морських актинобактерій виявлений перспективний ізолят Acty 5 з високою α-L-рамнозидазною і низькою β-D-гюкозидазною активністю. Бактерії, що мають активність двох ферментів розширюють можливості їх практичного використання
In recent years researchers have attracted their attention to such glycosidases as α-L-rhamnosidase (α-L-rhamnoside-rhamnohydrolase – EC 3.2.1.40). The substrates of their action are widespread in the plant world glycosides such as naringin, quercetrin, hesperidin, neohesperidin, and rutin, from which α-L-rhamnosidases cleave the terminal unreduced L-rhamnose residues. This specificity of α-L-rhamnosidases can be used in various industries: food – to improve the quality of drinks (reducing bitterness in citrus juices, enhancing the aroma of wines), as well as production of food additives; in the pharmaceutical industry – to improve the biological properties of bioflavonoids, in particular anti-inflammatory. A number of them are characterized by cardio- and radioprotective effects, have antioxidant, cytotoxic, antibacterial, antisclerotic properties, and are used in the complex treatment of coronary heart disease, including angina pectoris. The use of α-L-rhamnosidases in the chemical industry is associated with a reduction in the cost of rhamnose production as well as various plant glycosides and rutinosides. In the literature available to us, no data were found on the producers of α-L-rhamnosidases among the representatives of actinobacteria, which are known to synthesize a wide range of biologically active compounds, including antibiotics and enzymes. Purpose. To study the ability of actinobacteria isolated from water and bottom sediments of the Black Sea, to produce α-L-rhamnosidase, and also to study the properties of the most active producer. Methods. Glycosidase activity was determined by the Romero and Davis methods, protein – by the Lowry method. Results. The study of 12 glycosidase activities in 10 strains of actinobacteria isolated from bottom sediments of the Black Sea indicated that 6 investigated strains showed the ability to synthesize an enzyme with a-L-rhamnosidase and b-D-glucosidase activity. Studies have shown that the highest α-L-rhamnosidase activity (0.14 U/mg protein) was manifested by Acty 5 isolate with an optimum pH of 7.0 and a temperature optimum of 38°C. The enzyme preparation showed substrate specificity both for natural (rutin, naringin, neohesperidin) and synthetic (p-nitrophenyl derivatives of L-rhamnose and D-glucose) substrates. Conclusions. Promising Acty 5 isolate with high a-L-rhamnosidase and low b-Dglucosidase activity was found among marine actinobacteria. Bacteria with two enzymes activity expand the possibilities of their practical use
Доп.точки доступа:
Gudzenko, О. V.
Ivanytsia, V. A.

Свободных экз. нет

Найти похожие

2.


    Brovarska, O. S.
    Chemical Characterization and Biological Activity of Escherichia coli Lipopolysaccharides [Text] / O. S. Brovarska, L. D. Varbanets, S. V. Kalinichenko // Мікробіологічний журнал. - 2020. - Том 82, N 6. - P35-42


MeSH-главная:
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (химия)
МОНОСАХАРИДЫ -- MONOSACCHARIDES (химия)
ЖИРНЫЕ КИСЛОТЫ -- FATTY ACIDS (химия)
ESCHERICHIA COLI -- ESCHERICHIA COLI (выделение и очистка, химия)
Аннотация: Мета. Вивчення складу та біологічної активності ліпополісахаридів нових штамів кишкової палички, виділених з організму людини. Дослідження складу і біологічної активності ЛПС нових штамів Escherichia coli 2884, 2890 та 2892, виділених із організму практично здорових пацієнтів, розширює наші знання щодо біологічної характеристики виду.
Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.
Kalinichenko, S. V.

Свободных экз. нет

Найти похожие

3.


   
    The influence of coordinative tartrate and malatogermanate compounds on the activity of α-L-rhamnosidase preparations from Penicillium tardum, Eupenicillium erubescens and Cryptococcus albidus / O. V. Gudzenko [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 4. - P85-95


MeSH-главная:
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (фармакология)
PENICILLIUM -- PENICILLIUM (энзимология)
EUPENICILLIUM -- EUPENICILLIUM (энзимология)
КРИПТОКОККИ -- CRYPTOCOCCUS (энзимология)
Аннотация: Recently enzyme preparations of microbial origin become increasingly important in different industries. Preparations of α-L-rhamnosidase are used in the pharmaceutical industry as well as in scientific work as a tool for analytical research. We have obtained purified α-L-rhamnosidase preparations from Penicillium tardum, Eupenicillium erubescens and Cryptococcus albidus microorganism strains which are effective enzyme producers. The aim of the study was to estimate the ability of germanium coordination compounds to enhance enzyme catalytic activity. The effects of 11 heterometal mixed ligand tartrate (malate-)germanate compounds at 0.01 and 0.1% concentration on the activity of α-L-rhamnosidase preparations from Penicillium tardum IMV F-100074, Eupenicillium erubescens and Cryptococcus albidus 1001 were studied at 0.5 and 24 h exposition. The inhibitory effect of [Ni(bipy)3]4[{Ge2(OH)2(Tart)2}3Cl2]·15H2 on P. tardum α-L-rhamnosidase was revealed. All studied compounds except [CuCl(phen)2][Ge(OH)(HMal)2] were shown to increase activity of P. tardum α-L-rhamnosidase at a longer term of exposition. Activity of E. erubescens α-L-rhamnosidase was shown to be stimulated by d-metal cation-free compounds. C. albidus α-L-rhamnosidase occurred to be insensitive to all compounds studied
Останнім часом ензими мікробного походження набувають все більшого значення в різних галузях промисловості. Препарати α-L-рамнозидази використовуються у фармацевтичній промисловості, а також у науковій роботі як інструмент для аналітичних досліджень. Нами одержано очищені препарати α-L-рамнозидази із штамів мікроорганізмів Penicillium tardum, Eupenicillium erubescens і Cryptococcus albidus – ефективних продуцентів ензиму. Мета роботи – оцінити здатність координаційних сполук германію підвищувати каталітичну активність ензимів. Вивчено вплив 11 гетерометальних змішанолігандних тартрато-(малато-)германатів у концентрації 0,01 і 0,1% на активність препаратів α-L-рамнозидази Penicillium tardum ІМV F-100074, Eupenicillium erubescens 248 та Cryptococcus albidus 1001 за експозиції 0,5 і 24 год. Виявлено інгібувальний ефект сполуки [Ni(bipy)3]4[{Ge2(OH)2(Tart)2}3Cl2]·15H2O на α-L-рамнозидазу P. tardum. Встановлено, що всі досліджувані сполуки, крім [CuCl(phen)2][Ge(OH)(HMal)2], підвищували активність α-L-рамнозидази P. tardum за тривалішого часу експозиції. Показано, що активність α-L-рамнозидази E. erubescens стимулювалась сполуками, які не містять у своєму складі катіонів d-металів. α-L-Рамнозидаза C. albidus виявилася нечутливою до всіх досліджуваних сполук
Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.
Varbanets, L. D.
Seifullina, I. I.
Chebanenko, E. A.
Martsinko, E. E.
Afanasenko, E. V.

Свободных экз. нет

Найти похожие

4.


   
    Kinetics of casein hydrolysis by peptidase from Bacillus thuringiensis var. israelensis IMB B-7465 [Текст] = Кінетика гідролізу казеїну за допомогою нової пептидази Bacillus thuringiensis var. israelensis IMB В-7465 / О. V. Sevastyanov [та ін.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 3. - С. 25-33. - Bibliogr. at the end of the art.


MeSH-главная:
МОДЕЛИ ТЕОРЕТИЧЕСКИЕ -- MODELS, THEORETICAL
ГИДРОЛИЗ -- HYDROLYSIS
КАЗЕИНЫ -- CASEINS (анализ)
BACILLUS THURINGIENSIS -- BACILLUS THURINGIENSIS (ультраструктура)
ПЕПТИД-ГИДРОЛАЗЫ -- PEPTIDE HYDROLASES (биосинтез)
ДИАГРАММЫ -- CHARTS
Аннотация: The kinetics of enzyme reaction is generally studied using the Michaelis-Menten equation and various methods of its linearization. Each method has its advantages and drawbacks, so their comparison for determining the kinetics of new enzymes action is topical. The aim of this work was to study the kinetics of casein hydrolysis catalyzed by new peptidase from Bacillus thuringiensis var. israelensis IMB B-7465 using several methods of enzyme activity assessment and Michaelis-Menten equation linearization. The satisfactory agreement between kinetic constants values obtained by the methods of Lineweaver-Burk, Hanes, Eadie-Hofstee, Cornish-Bowden-Eisenthal was established. The Lineweaver-Burk method was shown to be optimal for determining Km and Vmax of casein hydrolysis. Estimation of caseinolytic activity with the use of ortho-phthalic dialdehyde allowed more accurate Vmax determination compared to the use of Anson and Kunitz methods
Дослідження кінетики дії ензимів здійснюють, використовуючи рівняння Міхае­ліса–Ментен і різні форми його лінеаризації, однак кожен з методів має свої переваги і недоліки, тому їх порівняння для визначення кінетики нових ензимів є актуальним. Метою цієї роботи було вивчення кінетичних особливостей гідролізу казеїну новою пептидазою Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 за допомогою різних методів лінеаризації рівняння Міхаеліса–Ментен із використанням декількох способів визначення активності ензиму. Встановлено задовільне узгодження значень кінетичних констант, одержаних методами Лайнуївера–Берка, Хейнса, Іді–Хофсті, Корніш–Боуден–Ейзенталя. Оптимальним для визначення Km і Vmax є метод Лайнуївера–Берка. Метод дослідження казеїнолітичної активності за допомогою о-фталевого діальдегіду (o-ФДА) порівняно з модифікованим методом Ансона і Кунітца дозволяє вірогідніше визначити Vmax реакції
Доп.точки доступа:
Sevastyanov, О. V.
Shesterenko, Yu. A.
Ryzhak, A. A.
Romanovska, I. I.
Dziubliuk, N. A.
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

5.


   
    Novel monoclonal antibody to fibrin(ogen) αC-region for detection of the earliest forms of soluble fibrin / N. E. Lugovska [et al.] // The Ukrainian biochemical journal. - 2020. - Vol. 92, № 3. - P58-70


MeSH-главная:
ФИБРИН -- FIBRIN (анализ, аналоги и дериваты, биосинтез, выделение и очистка)
Аннотация: Obtaining new monoclonal antibodies (mAbs) towards fibrin(ogen) and its fragments is an important task for studying mechanisms of blood clot formation, searching for novel antithrombotic agents and developing immunodiagnostics. The aim of the present work was to create and characterize a new mAb towards the fibrin(ogen) αС-region. We surmise that having a specific mAb towards this flexible part of the molecule will allow us to study the role of the αС-region in fibrin polymerization and also to develop an approach for detecting the earliest forms of soluble fibrin by sandwich ELISA. Using hybridoma technology we оbtained mAb 1-5A to the αC-region of fibrinogen. It was characterized using several variations of ELISA and Western blot. Application of specific proteases together with MALDI-TOF analysis allowed us to localize its epitope that is located in fragment 537-595 of the Aα-chain of fibrin(ogen). МAb 1-5A can be used as a detecting tag-antibody in sandwich ELISA for the quantification of the earliest forms of soluble fibrin which are uncleaved by plasmin and preserved C-terminal portions of αC-regions. These earliest forms of soluble fibrin are direct evidence of blood coagulation system activation, thrombin generation and the danger of intravascular thrombus formation. Their determination will provide additional, more accurate information about the state of the blood coagulation system and the risk of blood clotting, which is very important for the timely and correct selection of adequate antithrombotic therapy. MAb 1-5A effectively binds the αC-containing molecules of fibrinogen and fibrin in blood plasma. It also can be used for studying protein-protein and protein-cellular interactions of the αC-regions of fibrin(ogen)
Доп.точки доступа:
Lugovska, N. E.
Kolesnikova, I. M.
Stohnii, Ye. M.
Chernyshenko, V. O.
Rebriev, A. V.
Kostiuchenko, O. P.
Gogolinska, G. K.
Dziubliuk, N. A.
Varbanets, L. D.
Platonova, T. M.
Komisarenko, S. V.

Свободных экз. нет

Найти похожие

6.


   
    Effect of different ligand and different ligand heterometal Xylaratohermanates on the activity of α-L-Rhamnosidases of Eupenicillium erubescens, cryptococcus albidus and penicillium tardum [Text] / О. V. Gudzenko [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 3. - P35-45


MeSH-главная:
МИКРОБИОЛОГИЯ ПРОМЫШЛЕННАЯ -- INDUSTRIAL MICROBIOLOGY (методы)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (биосинтез, метаболизм)
ФЕРМЕНТОВ АКТИВНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ -- ENZYME ASSAYS (методы)
ГЕРМАНИЙ -- GERMANIUM (химия)
ТЕРМОГРАВИМЕТРИЯ -- THERMOGRAVIMETRY (методы)
СПЕКТРОФОТОМЕТРИЯ ИНФРАКРАСНАЯ -- SPECTROPHOTOMETRY, INFRARED (методы)
Аннотация: α-L-Rhamnosidase [EC 3.2.1.40], enzyme of the hydrolase family has a wide range of applications: in the food industry, for example, in winemaking to improve the quality and aroma of wines, in the production of citrus juices and drinks to remove bitter components (naringin) that improves the quality and nutritional value of these products; in research as an analytical tool for studying the structure of complex carbohydrate-substituted biopolymers. For the successful use of α-L-rhamnosidases in various biotechnological processes, an important aspect is the development of ways to increase their activity. The main factors affecting the growth and metabolism of microorganisms, including the synthesis of enzymes, are the physicochemical conditions of cultivation, the composition of the nutrient medium, the introduction of substances that raise the yield of the enzyme, which is manifested in an increase in its activity. At present, one of the priority directions of modern research is the study of the effect of various effector compounds that are capable to modify the studied enzymatic activity. In this work, which is a continuation of previous studies, a number of mixed-ligand and mixed-ligand-different-metal coordination germanium compounds of with xylaric acid (H5Xylar), 1,10-phenanthroline (Phen), 2,2-bipyridine (bipy) and ions of 3d-metals (Fe
Доп.точки доступа:
Gudzenko, О. V.
Borzova, N. V.
Varbanets, L. D.
Seifullina, I. I.
Chebanenko, O. A.
Martsinko, O. E.

Свободных экз. нет

Найти похожие

7.


   
    Lipopolysaccharide of Pseudomonas mandelii, isolated from Antarctica [Text] / O. S. Brovarska [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 4. - P24-34


MeSH-главная:
МОХОВИДНЫЕ -- BRYOPHYTA (микробиология)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ -- CULTURE MEDIA (химия)
ПСЕВДОМОНАДЫ -- PSEUDOMONAS (выделение и очистка, рост и развитие)
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (химия)
МОНОСАХАРИДЫ -- MONOSACCHARIDES (химия)
Аннотация: Представники виду Pseudomonas mandelii здатні існувати і розмножуватися в місцях, де температура постійно низька. Оптимальна температура росту для P. mandelii становить 25–30 °C, хоча ця бактерія може рости при 4 °C, але не при 37 °C. Тому P. mandelii є прекрасним прикладом психротолерантної бактерії, яка, як і психрофільні бактерії, характеризується рядом структурних та функціональних пристосувань, що сприяють виживанню при низьких температурах. Для розуміння ролі цих мікроорганізмів в Антарктиці життєво важливим є характеристика його біополімерів. Одними з таких біополімерів є ліпополісахариди (ЛПС), склад і структура яких є діагностично значущими. Це визначає мету роботи – виділити ліпополісахариди з клітин антарктичного штаму P. mandelii, вирощеного за різних температур, охарактеризувати хімічно та вивчити їх функціональну та біологічну активності. Методи. Об’єктом дослідження був Pseudomonas sp. U1, ізольований з моху на острові Галиндес в Антарктиці. ЛПС екстрагували з висушених клітин 45 %-ним розчином фенолу у воді при 65–68 °С методом Вестфала та Янна. Кількість вуглеводів визначали фенольно-сірчаним методом. Вміст вуглеводів визначали відповідно до калібрувальної кривої, яку будували з використанням глюкози як стандарту. Вміст нуклеїнових кислот визначався методом Спірина, білка – Лоурі. Серологічну активність ЛПС досліджували подвійною імунодифузією в агарі методом Оухтерлоні. Електрофорез у поліакриламідному гелі в присутності додецилсульфату натрію (електрофорез SDS-PAAG) проводили за Леммлі. Висновки. Вперше з клітин P. mandelii U1, вирощених при 4 °C і 20 °С, були виділені ЛПС. Характерною особливістю ЛПС є їх гетерогенність. Про це свідчать дані складу моносахаридів, жирних кислот, електрофоретичного розподілу, які показали, що P. mandelii продукує S- та SR-форми LPS, що відрізняються довжиною О-специфічних полісахаридних ланцюгів. ЛПС, одержані з клітин, які культивували за різних температур, відрізняються серологічною активністю.
Доп.точки доступа:
Brovarska, O. S.
Varbanets, L. D.
Gladka, G. V.
German, A. D.
Tashyrev, O. B.

Свободных экз. нет

Найти похожие

8.


   
    Thermophilic fungi with glycosidase and proteolytic activities [Text] / N. V. Borzova [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 3. - P24-34


MeSH-главная:
ГРИБЫ -- FUNGI (рост и развитие)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ -- CULTURE MEDIA (химия)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (выделение и очистка, химия)
ФЕРМЕНТОВ АКТИВНОСТИ ОПРЕДЕЛЕНИЕ -- ENZYME ASSAYS (методы)
Аннотация: The directed search for extremophilic producers in order to obtain hydrolytic enzymes with increased thermal stability has an unconditional practical potential for use in the food and feed industry to improve the quality of the final product. The aim of the work was to study the ability of collection strains of thermophilic fungi to show α-L-rhamnosidase, α-galactosidase, cellulase, β-mannanase, keratinase and caseinolytic activity. Methods. Micromycetes were grown under submerged conditions in test tubes at 42°C for 8–14 days. Enzymatic activities were studied in the culture liquid supernatant. p-Nitrophenyl-α-D-galactopyranoside, naringin, guar gum galactomannan and Na-carboxymethylcellulose were used as substrates to determine α-galactosidase, α-L-rhamnosidase, β-mannanase and cellulase activities, respectively. Casein and crushed defatted feathers were served as substrates for the determination of proteolytic activity. Results. The enzymatic activity of 50 strains of micromycetes belonging to 17 species was investigated. The studied group showed high activity: 94% of the strains had at least one, 34% – two, 26% – from three to five enzyme activities. The most active keratinase producers were Thielavia terrestris 1920 and 62, Rhizomucor tauricus 1909, Chrysosporium thermophilum 2050, Thermoascus thermophilus 92 and Thermoascus aurantiаcus 2052 (10–26 U/mL). The highest α-L-rhamnosidase activity was observed in T. terrestris 62 (0.35 U/mL), and carboxymethylcellulase activity −in Thermomyces lanuginosus 2046. Six strains showed α-galactosidase (0.05–0.2 U/mL) and four strains − β-mannanase (5–130 U/mL) activity. Conclusions. As a result new strains producing proteolytic and glycolytic enzymes were isolated among thermophilic micromycetes. Soil thermophilic micromycetes can be used as producers of proteolytic and glycolytic enzymes. Of particular interest are the cultures of Acremonium thermophilum 1963, Corynascus thermophilum 2050, C. sepedonium 1899 and 65068, T. thermophilus 1946, which are capable of producing complexes of proteases and glycosidases in the culture liquid. This indicates that these strains are promising for use as destructors in various technologies processing of complex raw materials
Спрямований пошук екстремофільних продуцентів та отримання шляхом мікробіологічного синтезу гідролітичних ензимів з підвищеною термостабільністю має безумовний практичний інтерес з огляду на їхнє подальше використання у харчовій промисловості для покращення якості кінцевої продукції. Біотехнологічний потенціалтермофільних мікроміцетів пов’язаний, насамперед, з широким діапазоном їхньої ензиматичної активності щодо різноманітних важкодоступних субстратів, особливо за підвищених температур. Метою роботи було дослідити здатність музейних термофільних штамів мікроміцетів проявляти α-L-рамнозидазну, α-галактозидазну, целюлазну, β-мананазну, кератиназну та казеїнолітичну активність. Методи. Мікроміцети вирощували у пробірках у рідкому поживному середовищі при 42 оС в умовах перемішування протягом 8–14 днів. Ензиматичні активності досліджували у супернатанті культуральної рідини. Для визначення α-галактозидазної активності використовували п-нітрофеніл-α-Д-галактопіранозид, для α-L-рамнозидазної – нарингін, для β-мананазної – галактоманан гуару, для целюлазної – Na-карбоксиметилцелюлозу
В результаті роботи серед термофільних мікроміцетів було виділено ряд нових штамів-продуцентів протеолітичних та гліколітичних ензимів: R. tauricus 1909 та T. terrestris 1920 – з високою кератиназною активністю, C. sepedonium 65068, R. tauricus 23 та T. terrestris 62 – з високою α-L-рамнозидазною активністю, C. sepedonium 1899 та 65068 – з високою β-мананазною активністю, а також ряд штамів Melanocarpus albomyces та T. lanuginosus – з карбоксиметилцелюлазною активністю. Особливий інтерес у майбутньому можуть мати культури A. thermophilum 1963, C. thermophilum 2050, C. sepedonium 1899 та 65068, T. thermophilus 1946, які продукують в культуральну рідину комплекс протеаз та глікозидаз, що може свідчити про перспективи використання цих штамів в якості деструкторів в технологіях переробки відходів цілої низки виробництв, обробки сировини змішаного складу для отримання поживних кормів
Доп.точки доступа:
Borzova, N. V.
Gudzenko, О. V.
Avdiyuk, К. V.
Varbanets, L. D.
Nakonechna, L. T.

Свободных экз. нет

Найти похожие

9.


    Avdiyuk, К. V.
    Screening of enzyme producers with keratinase activity among marine actinobacteria [Text] / К. V. Avdiyuk, V. A. Ivanytsia, L. D. Varbanets // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 2. - P12-19


MeSH-главная:
АКТИНОБАКТЕРИИ -- ACTINOBACTERIA (рост и развитие)
ФЕРМЕНТЫ -- ENZYMES (химия)
КУЛЬТУРАЛЬНЫЕ СРЕДЫ -- CULTURE MEDIA (химия)
Аннотация: Щорічно в усьому світі як побічний продукт птахівництва виробляється близько 2 млн тонн пір’я. Через нерентабельність і складнощі в переробці вони стали одними з основних забруднювачів навколишнього середовища. Біодеградація пір’я кератинолітичними мікроорганізмами є ефективним, екологічно чистим і рентабельним методом біоконверсії відходів пір’я в живильний, збалансований і легко засвоюваний продукт, що містить вільні амінокислоти, пептиди та іони амонію. Мета. Дослідити здатність морських актинобактерій синтезувати ферменти з кератинолітичною активністю і вивчити деякі фізико-хімічні властивості отриманого ферментного препарату. Об’єктами дослідження були 10 штамів актинобактерій, виділених з донних відкладень в районі Придніпровського жолобу шельфу Чорного моря. Методи. Казеїнолітичну (загальну протеолітичну) активність визначали методом Aнсона в модифікації Петрової, що базується на кількісному визначенні тирозину, який утворюється при ферментативному гідролізі казеїну. Кератиназну активність визначали за поглинанням в УФ при 280 нм продуктів гідролізу кератинвмісної сировини. Культивування актинобактерій проводили в рідкому поживному середовищі з додаванням знежиреного курячого пір’я як основного джерела вуглецю і азоту. Результати. Здатність гідролізувати кератин була виявлена у п’яти культур. При цьому всі досліджені штами майже не здатні були розщеплювати казеїн. Найвищу кератиназну активність виявив штам Acty 9 (12 Од/мл). Додаткове внесення NaCl до складу поживного середовища не викликало позитивного впливу на синтез ферментів. Вивчення фізико-хімічних властивостей ферментного препарату Acty 9 показало, що рН і термооптимум становили 9.0 і 60°С відповідно. Він зберігав 100% вихідної активності в області рН 7.0–10.0 через 3 год та 95% активності при рН 8.0 через 24 год інкубування. Досліджений ферментний препарат виявився термостабільним, оскільки залишався активним протягом 3 год при 50°C і 1 год при 60°C. Висновки. Штам актинобактерій Acty 9 є перспективним продуцентом позаклітинної кератинази, оскільки синтезований ним фермент є рН і термостабільним та не поступається за фізико-хімічними властивостями раніше описаним у літературі ензимам.
Доп.точки доступа:
Ivanytsia, V. A.
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

10.


   
    Anti-TMV activities of Pantoea agglomerans lipopolysaccharides in vitro [Text] / T. V. Bulyhina [et al.] // Мікробіологічний журнал. - 2021. - Том 83, N 2. - P64-72


MeSH-главная:
МОЗАИКИ ВИРУСЫ -- MOSAIC VIRUSES (действие лекарственных препаратов, патогенность)
МОЗАИКИ ВИРУСЫ -- MOSAIC VIRUSES (действие лекарственных препаратов, патогенность)
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (выделение и очистка)
PANTOEA -- PANTOEA (выделение и очистка)
IN VITRO МЕТОДЫ -- IN VITRO TECHNIQUES
Аннотация: В останні роки було показано, що ліпополісахариди (ЛПС) деяких бактерій, зокрема представники роду Pseudomonas, були активні проти вірусу тютюнової мозаїки (ВТМ). Тому нас цікавило додаткове вивчення ЛПС фітопатогенних бактерій Pantoea agglomerans як можливих противірусних препаратів. Метою даної роботи було оцінити противірусну активність ЛПС, отриманих із фітопатогенних бактерій P. Agglomerans щодо ВТМ в дослідах in vitro. Методи. ЛПС P. Agglomerans були виділені із сухої бактеріальної маси водно-фенольним методом. М’яка кислотна деградація ЛПС дозволила виділити О-специфічний полісахарид (OПС) та ліпід А, структури яких були ідентифіковані нами раніше. Противірусну активність препаратів ЛПС досліджували in vitro на моделі вірусу тютюнової мозаїки (ВТМ, штам U1), очищеному із системно інфікованих рослин видів Nicotiana tabacum L. сортів Імунний 580 (ревертант). Аналіз взаємодії ВТМ і ЛПС проводили за допомогою трансмісійного електронного мікроскопа JEM 1400 (Jeol, Японія) при прискорювальній напрузі 80 кВ. Висновки. Дослідженнями противірусної активності ЛПС у модельній системі ВТМ – Datura stramonium L. показано, що найбільш активними були ЛПС лише двох штамів P. agglomerans (П324 та 8488), тоді як інші сім штамів були неактивними. Окремі структурні компоненти – ліпід А P. agglomerans П324 та олігосахариди кору P. agglomerans 7604 зменшували інфекційність ВТМ на 7 і 15% відповідно, що більше, ніж молекула ЛПС. Згідно з даними електронної мікроскопії, віріони склеювались, утворюючи щільні скупчення під час безпосереднього контакту вірусу і ЛПС в дослідах in vitro, тоді як у контролі спостерігали поодинокі вільно розташовані частинки вірусу. Більш детальне вивчення впливу окремих структурних компонентів ЛПС допоможе зрозуміти закономірності впливу структури ЛПС на інфекційність ВТМ.
Доп.точки доступа:
Bulyhina, T. V.
Kyrychenko, A. M.
Kharchuk, M. S.
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

11.


    Borzova, N. V.
    Role of glycosylation in secretion and stability of micromycetes ɑ-galactosidase [Текст] / N. V. Borzova, O. V. Gudzenko, L. D. Varbanets // Український біохімічний журнал : двоміс. наук.-теорет. журн. - 2014. - Т. 86, № 6. - С. 31-38. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470


MeSH-главная:
АЛЬФА-ГАЛАКТОЗИДАЗА -- ALPHA-GALACTOSIDASE
ТУНИКАМИЦИН -- TUNICAMYCIN
ГЛИКОЗИЛИРОВАНИЕ -- GLYCOSYLATION
ДЕЗОКСИГЛЮКОЗА -- DEOXYGLUCOSE
Доп.точки доступа:
Gudzenko, O. V.
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

12.


    Nidialkova, N. А.
    Isolation and purification of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 peptidase with specificity toward elastin and collagen [Text] = Виділення та очистка пептидази Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 зі специфічністю до еластину і колагену / N. А. Nidialkova, L. D. Varbanets, V. O. Chernyshenko // Український біохімічний журнал. - 2016. - Т. 88, № 3. - P18-28. - Bibliogr. at the end of the art.


MeSH-главная:
КОЛЛАГЕН -- COLLAGEN (анализ, выделение и очистка, химический синтез)
BACILLUS THURINGIENSIS -- BACILLUS THURINGIENSIS (выделение и очистка, химия)
ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ -- PHYSICOCHEMICAL PROCESSES
ЭЛАСТИН -- ELASTIN (анализ, химический синтез)
Аннотация: Peptidase of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 was isolated from culture supernatant using consecutive fractionations by an ammonium sulphate (60% saturation), ion-exchange chromatography and gel-filtration on the TSK-gels Toyoperl HW-55 and DEAE 650(M). Specific elastase (442 U∙mg of protein-1) and collagenase (212.7 U∙mg of protein-1) activities of the purified enzyme preparation were 8.0- and 6.1-fold, respectively higher than ones of the culture supernatant. Peptidase yields were 33.5% for elastase activity and 30.1% for collagenase activity. It was established that the enzyme is serine metal-dependent alkaline peptidase with Mr about 37 kDa. Maximal hydrolysis of elastin and collagen occurs at the optimum pH 8.0 and t° – 40 and 50 °С, respectively. The purified preparation has high stability at pH in the range of 7.0 to 10.0 and 40-50 °С. Пептидаза Bacillus thuringiensis var. israelensis ІМВ В-7465 виділена із супернатанта культуральної рідини методами послідовного фракціонування сульфатом амонію (60% насичення), іонообмінної хроматографії та гель-фільтрації на TSK-гелях – Toyoperl HW-55 і DEAE 650(M). Питома еластазна (442 од∙мг протеїну-1) і колагеназна (212,7 од∙мг протеїну-1) активність очищеного ензимного препарату була відповідно в 8,0 і 6,1 раза вищою порівняно із супернатантом культуральної рідини. При цьому вихід пептидази за еластазною активністю сягав 33,5%, за колагеназною – 30,1%. Показано, що ензим є сериновою металозалежною лужною пептидазою з Мм ~ 37 кДа. Максимальний гідроліз еластину і колагену відбувається за оптимальних значень рН – 8,0 і температури – 40 і 50 °С відповідно. Показано високу стабільність очищеного препарату у разі рН від 7,0 до 10,0 і 40–50 °С протягом 2 годин
Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.
Chernyshenko, V. O.

Свободных экз. нет

Найти похожие

13.


    Borzova, N. V.
    Influence of chemical reagents and UV irradiation on the activity of Penicillium canescens α-galactosidase [Text] / N. V. Borzova, L. D. Varbanets // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2018. - Том 90, N 5. - P19-27


MeSH-главная:
PENICILLIUM -- PENICILLIUM (воздействие облучения, действие лекарственных препаратов)
Аннотация: Investigations of the influence of chemical and physical factors on the conformational and functional properties of enzymes make a significant contribution to the study of the mechanism of action of industrially important proteins. The aim of the work was to evaluate the effect of chemical reagents and UV irradiation on the catalytic properties of Penicillium canescens α-galactosidase. Enzyme activity was assessed with p-nitrophenyl-α-D-galactopyranoside. Studies of the functionally active glycosidase groups were carried out on the basis of inhibitory and kinetic analysis using Dixon and Luinuiver-Burke methods with help of specific chemical reagents. A significant decrease in the activity of α-galactosidase in the presence of carbodiimi­des, diethylpyrocarbonate, the reagents on sulfhydryl groups was shown. A UV-induced decrease in enzyme activi­ty in the dose range of 900-7200 J/m2 was noted. Based on the data obtained, the imidazole group of histidine, carboxyl groups of C-terminal amino acids and the SH-groups of cysteine are assumed to play an important role in the manifestation of the activity of P. canescens α-galactosidase
Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.

Свободных экз. нет

Найти похожие

14.


    Varbanets, L. D.
    Structure, Function and Biological Activity of Lipopolysaccharide Lipid A [Текст] = Структура, функція та біологічна активність ліпіду А ліпополісахариду / L. D. Varbanets // Мікробіологічний журнал. - 2016. - Том 78, N 6. - С. 37-49


MeSH-главная:
ЛИПИД A -- LIPID A (биосинтез)
ЛИПОПОЛИСАХАРИДЫ -- LIPOPOLYSACCHARIDES (биосинтез)
ГРАМОТРИЦАТЕЛЬНЫЕ БАКТЕРИИ -- GRAM-NEGATIVE BACTERIA (химия)
Свободных экз. нет

Найти похожие

15.


   
    Рantoea agglomerans lipopolysaccharides: structure, functional and biological activity [Текст] = Ліпополісахариди Рantoea agglomerans: структура, функціональна та біологічна активність / L. D. Varbanets [та ін.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2019. - Т. 91, № 1. - С. 5-20. - Bibliogr. at the end of the art.


MeSH-главная:
O АНТИГЕНЫ -- O ANTIGENS (анализ, биосинтез, ультраструктура)
ЛИПИД A -- LIPID A (анализ, биосинтез, химия)
PANTOEA -- PANTOEA (генетика, метаболизм, ультраструктура)
TOLL-ПОДОБНЫЙ РЕЦЕПТОР 4 -- TOLL-LIKE RECEPTOR 4 (анализ)
СЕРОЛОГИЧЕСКИЕ ТЕСТЫ -- SEROLOGIC TESTS (методы, тенденции)
ОБЗОР -- REVIEW
ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ МЕДИЦИНА -- EXPERIMENTAL MEDICINE
Аннотация: This review analyzed literature data, as well as our own research on lipopolysaccharides (LPS) of gram-negative bacteria, focusing mainly on Pantoea agglomerans, a member of the Enterobacteriaceae fami­ly. The unique structures of O-specific polysaccharide chains of LPS from Pantoea agglomerans represented by both linear and branched tetra- and pentasaccharide repeating units were described for the first time. The heterogeneity of the LPS molecule itself and the presence of several LPS in the bacterial cell, which differ in the structure of lipids A, O-specific polysaccharide chains, serological activity, as well as endotoxic properties, such as toxicity and pyrogenicity, were shown. Such heterogeneity represents one of the mechanisms of LPS multifunctionality. Based on the antigenicity of LPS, serotyping of P. agglomerans strains and their assignment to 10 serogroups were carried out for the first time. The high immunomodulatory activity of P. agglomerans LPS suggests the possibility to use their oligosaccharide fragments in the development of conjugated vaccines against diseases caused by gram-negative bacteria
Доп.точки доступа:
Varbanets, L. D.
Bulyhina, T. V.
Pasichnyk, L. А.
Zhytkevich, N. V.

Свободных экз. нет

Найти похожие

16.
Шифр: МУ14/2016/78/6
   Журнал

Мікробіологічний журнал . - Выходит раз в два месяца
2016г. Т. 78 № 6
Содержание:
Danylo Zabolotny, the Scientist and the Citizen - Tribute to the 150th Anniversary of Academician D. K. Zabolotny. - С.2-7
Pidgorskyi, V. S. Taxonomic Research. Biological Properties and Biosynthetic Activity of Lactic Acid Bacteria and Bifidobacteria Isolated from Various Natural Ecological Niches / V. S. Pidgorskyi, N. K. Kovalenko, I. L. Garmasheva. - С.8-18
Pasichnyk, L. A. The Spectrum of Weed Phytopathogens in Wheat Agrophytocenosis / L. A. Pasichnyk. - С.19-28
Kurdish, I. K. Impact of a Number of Factors on Physiological and Biochemical Activity of Strains - Components of Azogran. a Complex Bacterial Preparation / I. K. Kurdish. - С.29-36
Varbanets, L. D. Structure, Function and Biological Activity of Lipopolysaccharide Lipid A / L. D. Varbanets. - С.37-49
Klochko, V. V. Ecology, Systematics and Antibiotic Activity of Pseudomonas batumici and Alteromonas macleodii in Connection with Analysis of their Genome Structure / V. V. Klochko. - С.50-59
Matselyukh, B. P. Sequences of Landomycin E and Carotenoid Biosynthetic Gene Clusters, and Molecular Structure of Transcriptional Regulator of Streptomyces globisporus 1912 / B. P. Matselyukh [и др.]. - С.60-70
Другие авторы: Polishchuk L. V., Lukyanchuk V. V., Golembiovska S. L., Lavrenchuk V. Y.
Patyka, V. P. Phytopathogenic Bacteria in Contemporary Agriculture / V. P. Patyka. - С.71-83
Avdeeva, L. V. Fundamental Basis of Creation of Probiotic with Provitamin Activity Based on Strains Bacillus amyloliquefaciens IMV B-7513 and IMV B-7525 / L. V. Avdeeva [и др.]. - С.84-91
Pidgorskyi, V. S. Biodegradation of Petroleum Hydrocarbons by Actinobacteria and Acinetobacteria Strains Producing Biosurfactant / V. S. Pidgorskyi, T. M. Nogina. - С.92-103
Имеются экземпляры в отделах: всего 1
Свободны: 1

Найти похожие
Перейти к описаниям статей

17.
Шифр: МУ14/2021/83/3
   Журнал

Мікробіологічний журнал . - Выходит раз в два месяца
2021г. Т. 83 № 3
Содержание:
Gladka, G. V. Polyphase taxonomy of Antarctic bacteria / G. V. Gladka [et al.]. - С.3-13
Другие авторы: Borzova N. V., Gudzenko О. V., Hovorukha V. M., Havryliuk O. A., Tashyrev O. B.
Klochko, V. V. Ecological aspect of antibiotic batumin synthesis by Pseudomonas batumici / V. V. Klochko [et al.]. - С.14-23
Другие авторы: Lipova I. I., Chuiko N. V., Avdeeva L. V.
Borzova, N. V. Thermophilic fungi with glycosidase and proteolytic activities / N. V. Borzova [et al.]. - С.24-34
Другие авторы: Gudzenko О. V., Avdiyuk К. V., Varbanets L. D., Nakonechna L. T.
Gudzenko, О. V. Effect of different ligand and different ligand heterometal Xylaratohermanates on the activity of ?-L-Rhamnosidases of Eupenicillium erubescens, cryptococcus albidus and penicillium tardum / О. V. Gudzenko [et al.]. - С.35-45
Другие авторы: Borzova N. V., Varbanets L. D., Seifullina I. I., Chebanenko O. A., Martsinko O. E.
Kharchuk, M. S. The effect of phosphorus metabolism on the motion of Saccharomyces cerevisiae volutin granules / M. S. Kharchuk, E. N. Gromozova. - С.46-55
Ishchenko, I. M. Improving of the nested PCR for detection of bovine leukemia virus / I. M. Ishchenko [et al.]. - С.56-65
Другие авторы: Nedosekov V. V., Ishchenko V. D., Kepple O. Yu., Tkachenko V. V., Tkachenko T. A., Midyk S. V., Nemova T. V., Melnychuk S. D., Spyrydonov V. G., Ushkalov V. O.
Horlov, A. Y. Comparative analysis of the analytical sensitivity of ELISA test system DIA®-SARS-CoV-2-Ag-R with rapid tests for viral antigen SARS-CoV-2 detection / A. Y. Horlov [et al.]. - С.66-71
Другие авторы: Serdiuk V. H., Kiselova O. K., Shevchuk A. O., Melnykova O. I., Chumak O. M., Horlov Y. I., Shevchuk O. A., Spivak M. Ya.
Balko, O. B. Interaction between S-Туре pyocins and microcin-II-like bacteriocins in Pseudomonas aeruginosa / O. B. Balko. - С.72-80
Kurdish, I. K. Natural and synthetic nanomaterials in microbial biotechnologies for crop production / I. K. Kurdish. - С.81-91
Pirog, T. P. Biotechnological potential of the Acinetobacter genus bacteria / T. P. Pirog, D. A. Lutsai, F. V. Muchnyk. - С.92-109
Имеются экземпляры в отделах: всего 1
Свободны: 1

Найти похожие
Перейти к описаниям статей

18.
Шифр: УУ1/2014/86/6
   Журнал

Український біохімічний журнал . - Выходит раз в два месяца
2014г. Т. 86 № 6
Содержание:
Pismenetskaya, I. U. "Three sources and three component parts" of free oligosaccharides / I. U. Pismenetskaya, T. D. Butters. - С.5-17. - Библиогр. в конце ст.
Бабіч, Л. Г. Транспортування іонів Са в мітохондріях гладеньких м’язів / Л. Г. Бабіч, С. Г. Шликов, С. О. Костерін. - С.18-30. - Библиогр. в конце ст.
Borzova, N. V. Role of glycosylation in secretion and stability of micromycetes ɑ-galactosidase / N. V. Borzova, O. V. Gudzenko, L. D. Varbanets. - С.31-38. - Библиогр. в конце ст.
Колос, И. К. Идентификация энзимов гидролиза тиаминмонофосфата в печени кур / И. К. Колос, А. Ф. Макарчиков. - С.39-49. - Библиогр. в конце ст.
Amjad, Hamdallah. Oxidative stress and the enzyme system of aldehyde catabolism in the muscle mitochondria of immobilized pubertal rats / Hamdallah Amjad, V. V. Davydov, V. N. Shvets. - С.50-55. - Библиогр. в конце ст.
Бішко, О. І. Стан системи антиоксидантного захисту в плазмі крові та серцевому м’язі щура за дії гістаміну та гіпохлориту натрію / О. І. Бішко, Н. П. Гарасим, Д. І. Санагурський. - С.56-65. - Библиогр. в конце ст.
Мусієнко, М. М. Сигнальна функція цитокініну 6-бензаламінопурину в реакції клітин мезофілу Triticum aestivum L. на гіпотермію / М. М. Мусієнко, В. В. Жук, Л. М. Бацманова. - С.66-73. - Библиогр. в конце ст.
Minchenko, O. H. Expression of phosphoribosyl pyrophosphate synthetase genes in U87 glioma cells with ERN1 knockdown: effect of hypoxia and endoplasmic reticulum stress / O. H. Minchenko [и др.]. - С.74-83. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Garmash I. A., Kovalevska O. V., Tsymbal D. O., Minchenko D. O.
Кобилінська, Л. І. Дослідження біохімічних показників кардіотоксичної дії нових протипухлинних похідних 4-тіазолідинонів і доксорубіцину у комплексах із поліктиленглікольвмісних полімерним носієм у сироватці крові щурів / Л. І. Кобилінська [и др.]. - С.84-95. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Гаврилюк Д. Я., Рябцева А. О., Мітіна Н. Є., Заіченко О. С., Зіменковський Б. С., Стойка Р. С.
Chumak, V. V. Study of antineoplastic action of novel isomeric derivatives of 4-thiazolidinone / V. V. Chumak [и др.]. - С.96-105. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Fil M. R., Panchuk R. R., Zimenkovsky B. S., Havrylyuk D. Ya., Lesyk R. B., Stoika R. S.
Khyzhnyak, S. V. Functional and dynamic state of inner mitochondrial membrane of sarcoma 37 in mice under administration of sodium dichloroacetate / S. V. Khyzhnyak [и др.]. - С.106-118. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Sorokina L. V., Stepanova L. I., Kaplia A. A.
Onopchenco, O. V. The effect of N-stearoylethanolamine on cholesterol content, fatty acid composition and protein carbonylation level in rats with alimentary obesity-induced insulin resistance / O. V. Onopchenco [и др.]. - С.119-128. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Kosiakova G. V., Meged E. F., Klimashevsky V. M., Hula N. M.
Kushkevych, I. V. Kinetic properties of adenosine triphosphate sulfurylase of intenstinal sulfate-reducing bacteria / I. V. Kushkevych, H. L. Antonyak, M. Bartos. - С.129-138. - Библиогр. в конце ст.
Gordiienko, Iu. A. Activity of trypsin-like enzymes and in rats with doxorubicin cardiomyopathy / Iu. A. Gordiienko [и др.]. - С.139-146. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Babets Ya. V., Kulinich A. O., Shevtsova A. I., Ushakova G. O.
Данченко, Н. М. Співвідношення жовчних кислот у жовчі щурів за умов розвитку алоксаніндукованого цукрового діабету / Н. М. Данченко, С. П. Весельський, Б. О. Цудзевич. - С.147-153. - Библиогр. в конце ст.
Лабинцева, Р. Д. Захисний вплив тіакалін[4]арен-тетрасульфонату на інгібування АТР-гідролазної активності сульфрагменту-1 міозину міометрія катіонами важких металів / Р. Д. Лабинцева [и др.]. - С.154-166. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Бевза О. В., Бевза А. А., Люлько А. О., Харченко С. Г., Кальченко В. І., Костерін С. О.
Gulevsry, A. K. The influence of low-molecular fraction from cord blood (Below 5 kDa) on functional and biochemical parameters of cells in vitro / A. K. Gulevsry [и др.]. - С.167-174. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Moisieieva N. N., Gorina O. L., Akhatova J. S., Lavrik A. A., Trifonovan A. V.
Ефетов, К. А. Сложный эфир бутанола-2 и додеценовой кислоты: синтез и аттрактивные свойства / К. А. Ефетов [и др.]. - С.175-182. - Библиогр. в конце ст.
Другие авторы: Паршкова Е. В., Баевский М. Ю., Поддубов А. И.
Бобровник, С. А. Авидность полиреактивных иммуноглобулинов / С. А. Бобровник. - С.183-189. - Библиогр. в конце ст.
Виноградова, Р. П. Лауреати премії НАН України імені Олександра Володимировича Палладіна за 2008 р., 2011 р. / Р. П. Виноградова, В. М. Данилова. - С.190-201
ХІ Український біохімічний конгрес 6-10 жовтня 2014 р., м. Київ. - С.202-209
Имеются экземпляры в отделах: всего 1
Свободны: 1

Найти похожие
Перейти к описаниям статей

19.
Шифр: МУ14/2021/83/4
   Журнал

Мікробіологічний журнал . - Выходит раз в два месяца
2021г. Т. 83 № 4
Содержание:
Fomina, M. O. Ethanol production by co-cultivation of yeast and lactic acid bacteria on starch / M. O. Fomina [et al.]. - С.3-14
Другие авторы: Ianieva O. D., Havrylenko M. V., Golovach T. M., Pidgorskyi V. S.
Nogina, T. M. Fatty acid composition of Rhodococcus aetherivorans cells during phenol assimilation / T. M. Nogina [et al.]. - С.15-23
Другие авторы: Khomenko L. A., Pidgorskyi V. S., Kharkhota M. A.
Brovarska, O. S. Lipopolysaccharide of Pseudomonas mandelii, isolated from Antarctica / O. S. Brovarska [et al.]. - С.24-34
Другие авторы: Varbanets L. D., Gladka G. V., German A. D., Tashyrev O. B.
Postolachi, O. Viability and colony morphology variation of Rhodococcus rhodochrous CNMN-Ac-05 in the presence of magnetite nanoparticles / O. Postolachi [et al.]. - С.35-42
Другие авторы: Rastimesina I., Josan V., Gutul T.
Pirog, T. P. Destruction of biofilms on silicone tubes under the action of a mixture of Nocardia vaccinii 1MV B-7405 surfactants with other biocides / T. P. Pirog [et al.]. - С.43-53
Другие авторы: Kliuchka L. V., Shevchuk T. A., lutynska G. O.
Korzh, Yu. V. Lytic exoenzymes of soil strains of Bacillus representatives and manifestations of their biological activity / Yu. V. Korzh, I. V. Dragovoz, L. V. Avdeeva. - С.54-62
Mamenko, T. P. Phenylalanine ammonia-lyase enzyme activity in the symbiotic system Glycine max - Bradyrhizobium japonicum by seed inoculation different in activity and virulation strain and treatment with fungicides / T. P. Mamenko [et al.]. - С.63-73
Другие авторы: Kots S. Ya., Mvkhalkiv L. M., Homenko Yu. A.
Savchuk, Ya. I. The new biologically active metabolites from Aspergillus niveus 2411 / Ya. I. Savchuk [et al.]. - С.74-85
Другие авторы: Tsyhanenko K. S., Andrienko О. V., Kurchenko I. M.
Vortman, M. Ya. Antibacterial and fungicidal activity of guanidinium oligomers / M. Ya. Vortman [et al.]. - С.86-97
Другие авторы: Kopteva Zh. P., Kopteva A. E., Abdulina D. R., Pysmenna Yu. B., Iutynska G. O., Rudenko A. V., Tretyak V. V., Lemeshko V. N., Shevchenko V. V.
Phule, D. B. A review of nosocomial infections: source and prevention / D. B. Phule, A. V. Manwаг. - С.98-105
Имеются экземпляры в отделах: всего 1
Свободны: 1

Найти похожие
Перейти к описаниям статей

20.
Шифр: УУ1/2016/88/3
   Журнал

Український біохімічний журнал . - Выходит раз в два месяца
2016г. Т. 88 № 3
Содержание:
Toptikov, V. A. Hydrolytic enzymes expressivity in different parts of the Rapana digestive system / V. A. Toptikov [и др.]. - С.5-17. - Bibliogr. at the end of the art.
Другие авторы: Totsky V. N., Alieksieieva T. G., Kovtun O. A.
Nidialkova, N. А. Isolation and purification of Bacillus thuringiensis var. israelensis IМV В-7465 peptidase with specificity toward elastin and collagen / N. А. Nidialkova, L. D. Varbanets, V. O. Chernyshenko. - С.18-28. - Bibliogr. at the end of the art.
Bobrovnik, S. A. Kinetic parameters of polyreactive immunoglobulins interaction with antigens in the presence of protamine / S. A. Bobrovnik, M. O. Demchenko, S. V. Komisarenko. - С.29-35. - Bibliogr. at the end of the art.
Grinenko, T. V. Plasminogen fragments K 1-3 and K 5 bind to different sites in fibrin fragment DD / T. V. Grinenko [и др.]. - С.36-45. - Bibliogr. at the end of the art.
Другие авторы: Kapustianenko L. G., Yatsenko T. A., Yusova O. I., Rybachuk V. N.
Bezkorovaynyj, A. O. Loach embryos prooxidant-antioxidant status under the influence of amide derivatives of 1,4-naphthoquinone / A. O. Bezkorovaynyj [и др.]. - С.46-53. - Bibliogr. at the end of the art.
Другие авторы: Zyn A. R., Harasym N. M., Len J. T., Figurka O. M., Sanagursky D. I.
Minchenko, O. H. Effect of hypoxia on the expression of nuclear genes encoding mitochondrial proteins in U87 glioma cells / O. H. Minchenko [и др.]. - С.54-65. - Bibliogr. at the end of the art.
Другие авторы: Riabovol О. O., Tsymbal D. O., Minchenko D. O., Ratushna О. O.
Minchenko, O. H. Expression of IGFBP6, IGFBP7, NOV, CYR61, WISP1 and WISP2 genes in U87 glioma cells in glutamine deprivation condition / O. H. Minchenko [и др.]. - С.66-77. - Bibliogr. at the end of the art.
Другие авторы: Kharkova A. P., Minchenko D. O., Karbovskyi L. L.
Zagayko, A. L. The impact of hydroxycitric acid on the lipid metabolism profile under experimental insulin resistance syndrome of Syrian hamsters / A. L. Zagayko [и др.]. - С.78-82. - Bibliogr. at the end of the art.
Другие авторы: Shkapo A. I., Fylymonenko V. P., Briukhanova T. O.
Sokolik, V. V. Effect of curcumin on accumulation in mononuclear cells and secretion in incubation medium of Аβ(40) and cytokines under local excess of Аβ(42)-homoaggregates / V. V. Sokolik, S. M. Shulga. - С.83-91. - Bibliogr. at the end of the art.
Khyzhnyak, S. V. Fatty acids composition of inner mitochondrial membrane of rat cardiomyocytes and hepatocytes during hypoxia-hypercapnia / S. V. Khyzhnyak [и др.]. - С.92-98. - Bibliogr. at the end of the art.
Другие авторы: Midyk S. V., Sysoliatin S. V., Voitsitsky V. М.
Shmarakov, I. O. Hepatotoxicity of bisphenol A under conditions of differential supplementation with retinoids / I. O. Shmarakov [и др.]. - С.99-105. - Bibliogr. at the end of the art.
Другие авторы: Borschovetska V. L., Ivanishchuk L. P., Marchenko M. M.
Луговська, Н. Е. Винахідницька діяльність відділів структури і функції білка та молекулярної імунології Інституту біохімії ім. О. В. Палладіна НАН України. Частина ІІ. Вітчизняний прорив у дослідженні та діагностиці системи гемостазу людини / Н. Е. Луговська. - С.106-118. - Bibliogr. at the end of the art.
Надія Максимівна ГУЛА. До 80-річчя з дня народження. - С.119-120
Олександр Григорович МІНЧЕНКО. До 70-річчя з дня народження. - С.121-122
Имеются экземпляры в отделах: всего 1
Свободны: 1

Найти похожие
Перейти к описаниям статей

 1-20    21-28 
 
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)