Главная Упрощенный режим Видео-инструкция Описание
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Периодические издания- результаты поиска

Вид поиска
Книги
Периодические издания
Библиотечные издания
Высшее образование
Краеведение
Редкие издания
Область поиска
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>S=Протеин-лизин-6-оксидаза<.>)
Общее количество найденных документов : 3
Показаны документы с 1 по 3
1.


   
    Молекулярные аспекты гиперпластических процессов в эндометрии [Текст] / И. О. Макаров [и др.] // Российский вестник акушера-гинеколога. - 2010. - Т. 10, № 6. - С. 18-21

Рубрики: Эндометрия гиперплазия--диагн

   Протеин-лизин-6-оксидаза

   Иммуногистохимия

Доп.точки доступа:
Макаров, И. О.
Овсянникова, Т. В.
Шешукова, Н. А.
Боровкова, Е. И.
Федотова, А. С.

Свободных экз. нет

Найти похожие
2.


    Смирнова, И. П.
    Исследование антимикоплазменной активности культуральной жидкости Trichoderma Rifai F-180 - продуцента противоопухолевого и антивирусного фермента L-лизин-α-оксидазы [Текст] / И. П. Смирнова, И. В. Раковская // Антибиотики и химиотерапия. - 2014. - Т. 59, № 11/12. - С. 7-10


MeSH-главная:
MYCOPLASMA FERMENTANS -- MYCOPLASMA FERMENTANS
MYCOPLASMA HOMINIS -- MYCOPLASMA HOMINIS
ПРОТЕИН-ЛИЗИН-6-ОКСИДАЗА -- PROTEIN-LYSINE 6-OXIDASE
Доп.точки доступа:
Раковская, И. В.

Свободных экз. нет

Найти похожие
3.


   
    Purification procedure and assay for the activity of lysyl oxidase [Text] / O. O. Gudkova [et al.] // The Ukrainian Biochemical Journal. - 2018. - Том 90, N 5. - P98-105


MeSH-главная:
ПРОТЕИН-ЛИЗИН-6-ОКСИДАЗА -- PROTEIN-LYSINE 6-OXIDASE (терапевтическое применение)
Аннотация: The goal of the present study was to extract and purify lysyl oxidase from rodent’s tissues by a fast, simple, effective and inexpensive method and to develop a sensitive, time-saving lysyl oxidase specific activity assay for routine in vitro experiments. Lysyl oxidase was purified by elaborated purification procedure which relies on negative adsorption principle, that is, an effective decrease in the concentration of ballast components by the polar hydrophilic adsorbent and increasing the concentration of the protein of interest. Peroxide-coupled lysyl oxidase activity quantification methods based on luminol chemiluminescence in the presence of horseradish peroxidase as a catalyst and fluorescent detection using folic acid and Cu(II) with 1,5-diaminopentane as the substrate, were designed. Lysyl oxidase was partially purified from urea extracts of rodent’s tissues. Used purification procedure ensures the fast release of 93% of ballast proteins as shown by polyacrylamide gel electrophoresis. Lysyl oxidase specific activity after purification was 10-22-fold higher than that of the original extract. The molecular mass of murine lysyl oxidase from lung and heart was estimated to be ~32 kDa. We elaborated two sensitive methods for lysyl oxidase activity quantification and fast inexpensive procedure for partial enzyme purification useful in bulky in vitro experiments
Доп.точки доступа:
Gudkova, O. O.
Latyshko, N. V.
Zaitseva, O. V.
Shandrenko, S. G.

Свободных экз. нет

Найти похожие
 
Стандартный
Расширенный
Профессиональный
По словарю
УДК-навигатор
Тематический навигатор
Статистика обращений
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)