Photoactivated fullerene C{\dn\fs10 60} induces store-operated Ca{\up\fs10 2+} entry and cytochrome c release in jurkat cells [Текст] / S. M. Grebenyk, K. O. Palyvoda, S. V. Prylutska> // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2012. - Т. 84, № 6. - С. 58-63. - Библиогр.: с. 63-63 . - ISSN 0201-8470 Рубрики: Цитохромы Апоптоз Клетки физиология Дод.точки доступу: Grebenyk, S. M. Palyvoda, K. O. Prylutska, S. V. Вільних прим. немає |
Механізм гепатопротекторної дії метіоніну та композиції "Метовітан" на тлі введення щурам протитуберкульозних засобів [Текст] / С. І. Анісімова [та ін.]> // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2013. - Т. 85, № 2. - С. 59-67. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470 Рубрики: Метовитан MeSH-головна: МЕТИОНИН -- METHIONINE (фармакокинетика) ПРОТИВОТУБЕРКУЛЕЗНЫЕ СРЕДСТВА -- ANTITUBERCULAR AGENTS ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES (действие лекарственных препаратов, классификация) КРЫСЫ -- RATS ПЕЧЕНЬ -- LIVER (действие лекарственных препаратов) Дод.точки доступу: Анісімова, С. І. Донченко, Г. В. Пархоменко, Ю. М. Коваленко, В. М. Вільних прим. немає |
Антоненко, П. Б. Рівень рифампіцину в крові у хворих на туберкульоз із різним генотипом цитохрому 2С19 [Текст] / П. Б. Антоненко, В. Й. Кресюн> // Одеський медичний журнал : Наук.-практ.журн. - 2013. - № 5. - С. 16-20. - Библиогр.: с.20 MeSH-головна: ТУБЕРКУЛЕЗ -- TUBERCULOSIS (генетика, диагноз, кровь) ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES (генетика) РИФАМПИН -- RIFAMPIN (анализ, кровь) Дод.точки доступу: Кресюн, В. Й. Вільних прим. немає |
Солдатов, А. А. Стехиометрия цитохромов и напряжение кислорода в скелетных мышцах морских рыб [Текст] / А. А. Солдатов, И. О. Парфенова> // Український біохімічний журнал : Науч.-теорет.журн. - 2014. - Т. 86, № 2. - С. 60-67. - Библиогр. в конце ст. . - ISSN 0201-8470 MeSH-головна: ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES КИСЛОРОД -- OXYGEN (кровь) ГИПОКИНЕЗИЯ -- HYPOKINESIA МЫШЦА СКЕЛЕТНАЯ -- MUSCLE, SKELETAL РЫБЫ -- FISHES Дод.точки доступу: Парфенова, И. О. Вільних прим. немає |
Белок-белковые взаимодействия в цитохром Р450 ЗА4 и ЗА5 системах [Текст] / О. В. Гнеденко [и др.]> // Биомедицинская химия. - 2015. - Вып. 4. - С. 468-474 . - ISSN 0042-8809 MeSH-головна: ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES (метаболизм) БЕЛКИ -- PROTEINS (метаболизм) Анотація: Цитохромы Р450, открытые в конце 1950-х , являются ключевыми ферментами метаболизма ксенобиотиков (различные экзогенные химические соединения, включая лекарственные препараты и пищевые добавки). Они участвуют в метаболизме ряда эндогенных соединений (жирные кислоты, эйкозаноиды, стероидные гормоны, витамин D, ретиноиды, желчные кислоты). Метаболизм чужеродных соединений, катализируемый цитохромами Р450, в ряде случаев приводит к образованию токсичных метаболитов, влияющих на генетические процессы и канцерогенез , что обуславливает их медицинскую значимость. Цитохром Р450 ЗА4 является наиболее функционально важным: в настоящее время показано его участие в метаболических превращениях 637 субстратов и не менее 50% применяемых лекарственных препаратов . Цитохром Р450 ЗА5 близкий гомолог цитохрома Р450 ЗА4. Известно, что цитохром Ь5 является физиологически важным эффектором, влияющим на метаболизм лекарственных соединений, протекающий с участием цитохромов Р450 семейства ЗА , поэтому представляет интерес изучение взаимодействий между этими белками с целью получения данных о кинетике образования комплексов и о влиянии цитохрома Ь5 на электрокаталитические свойства цитохромов Р450. В последнее время для исследования белок-белковых взаимодействий в системах цитохромов Р450 успешно используются оптические биосенсоры , которые позволяют определять равновесные, кинетические и термодинамические параметры межмолекулярных взаимодействий. Однако данные о кинетических параметрах взаимодействия цитохромов Р450 ЗА4 и Р450 ЗА5 с цитохромами b5 в литературе отсутствуют. Исследованы межмолекулярные взаимодействия между белками-партнерами монооксигеназной системы биотрансформации лекарственных препаратов: цитохромами Р450 ЗА4 и Р450 ЗА5 и цитохромом b5. Цитохромы Р450 ЗА4 и Р450 ЗА5 образуют комплексы с каждой из форм цитохрома Ь5 (микросомальная и митохондриапьная формы - b5mc и b5om и две "химерные" конструкции b5(om-mc), b5(mc-om)), причем существенное различие наблюдалось только во взаимодействии с b5om. Определены электроаналитические характеристики электродов с иммобилизованными гемопротеинами: цитохромом Р450 ЗА4, Р450 ЗА5, b5mc, b5om, b5(om-mc) и b5(mc-om). Электрохимический анализ показал, что все эти белки обладают очень близкими редокс-потенциалами -0,435 н- -0,350 (отн. Ag/AgCl). В то же время, наблюдалось стимулирующее влияние цитохрома b5mc на электрокаталитические свойства цитохрома Р450 ЗА4. Дод.точки доступу: Гнеденко, О. В. Иванов, А. С. Яблоков, Е. О. Усанов, С. А. Муха, Д. В. Сергеев, Г. В. Кузиков, А. В. Москалева, Н. Е. Булко, Т. В. Шумянцева, В. В. Арчаков, А. И. Вільних прим. немає |
Копильчук, Г. П. Мітохондріальні цитохроми й ензими метаболізму гему в печінці щурів за умов різної забезпеченості раціону сахарозою та протеїном [Текст] / Г. П. Копильчук, З.-М. І. Гриненьків, О. М. Волощук> // Фізіологічний журнал. - 2021. - Том 67, N 2. - С. 37-43 MeSH-головна: ФИЗИОЛОГИЧЕСКИ АКТИВНЫЕ ВЕЩЕСТВА -- AUTACOIDS САХАРОЗА ПИЩЕВАЯ -- DIETARY SUCROSE БЕЛКИ -- PROTEINS МИТОХОНДРИИ ПЕЧЕНИ -- MITOCHONDRIA, LIVER (энзимология) ЦИТОХРОМЫ -- CYTOCHROMES (метаболизм) ГЕМ -- METALLOPORPHYRINS (метаболизм) 5-АМИНОЛЕВУЛИНАТ-СИНТЕТАЗА -- 5-AMINOLEVULINATE SYNTHETASE (метаболизм) ЭКСПЕРИМЕНТЫ НА ЖИВОТНЫХ -- ANIMAL EXPERIMENTATION КРЫСЫ -- RATS Анотація: Досліджували вміст мітохондріальних цитохромів та активність ключових ензимів метаболізму гему в печінці щурів за умов різної забезпеченості раціону протеїном та сахарозою. Вміст мітохондріальних цитохромів визначали методом диференційної спектрофотометрії, ?-амінолевулінатсинтазну активність – спектрофотометрично з урахуванням коефіцієнта молярної екстинкції 0,023·10[[p]]3[[/p]] моль[[p]]-1[[/p]]см[[p]]-1[[/p]]. Гемоксигеназну активність визначали за кількістю утвореного білірубіну. Встановлено, що за умов споживання високосахарозного раціону відмічається достовірне зниження вмісту всіх мітохондріальних цитохромів: вміст цитохромів аа[[d]]3[[/d]], b та c[[d]]1[[/d]] зменшується в межах 1,2–1,7 раза, а цитохрому с – вдвічі. За умов надлишкового споживання сахарози на тлі нестачі протеїну вміст цитохромів b і c[[d]]1[[/d]] в печінці щурів статистично не відрізнявся від аналогічних показників групи тварин, яких утримували на високосахарозній дієті. Водночас вміст цитохромів аа[[d]]3[[/d]] та с[[d]]1[[/d]] достовірно знижувався. Активність ?-амінолевулінатсинтази за умов споживання високосахарозного раціону знижувалася приблизно у 1,5 раза з одночасним зростанням активності гемоксигенази. Таким чином, спостерігалося виражене зниження синтезу гему на тлі посилення його катаболізму, що пояснює зменшення вмісту цитохромів у мітохондріях печінки щурів за умов надлишку сахарози в харчовому раціоні. Максимальне підвищення активності гемоксигенази (практично втричі) спостерігалося у тварин, яких утримували на високосахарозній дієті, дефіцитній за вмістом протеїну. Отже, аліментарна нестача протеїну виступає критичним фактором впливу на метаболізм гему в мітохондріях клітин печінки. Встановлені зміни вмісту мітохондріальних цитохромів та активностей ключових ензимів метаболізму гему в печінці можуть розглядатисяяк передумови для поглиблення її енергетичного дисбалансу за умов різної забезпеченості раціону сахарозою та протеїном. Дод.точки доступу: Гриненьків, З.-М. І. Волощук, О. М. Вільних прим. немає |